Строение, классификация и физико-химические свойства а-аминокислот

Аминокислоты рассматриваются как производные карбоновых кислот, в которых положение аминогруппы относительно карбоксильной принято указывать буквами а, р, у и т. д., что равносильно цифрам 2, 3, 4 и т. д. соответственно. Хотя в природ­ных объектах и обнаружено около 300 разных аминокислот, но в состав большинства пептидов и белков входят 20 наиболее часто встречающихся и поэтому важных аминокислот, причем все они а-аминокислоты. В а-аминокислотах карбоксильная и амино­группы связаны с одним и тем же углеродным атомом (Са), у ко­торого кроме того имеется заместитель R.

Молекулы а-аминокислот содержат две различные кислотно-основные группы, т. е. являются амфолитами (разд. 8.2). Вслед­ствие этого в их молекулах происходит перенос протона с карбоксильной группы на аминогруппу, т. е. прототропная таутоме­рия между таутомером, имеющим неионизованную структуру (ТНС), и таутомером с биполярно-ионной структурой (ТБИ).

Поскольку кислотные свойства ТБИ в 10⁵-10⁸ раз слабее, чем у ТНС, то в водных растворах и кристаллах это прототропное равновесие для молекул а-аминокислот практически полностью смещено в сторону ТБИ. Поэтому а-аминокислоты следует изо­бражать в виде таутомера с биполярно-ионной структурой, так как он правильно отображает не только их структуру, но и кислотно-основные и другие свойства (разд. 8.2, 21.2.1). ТБИ си-аминокислоты, хотя и имеет группы, несущие заряды с проти­воположными знаками, в целом электронейтрален. В соответст­вии с этим молекула а-аминокислоты в растворе не смещается под действием электрического поля, т. е. при электрофорезе.

Рассмотрим строение 20 важнейших аминокислот, которые можно сгруппировать на основе свойств заместителя R (табл. 21.1). При этом обратим внимание на сродство заместителя к воде, а именно на его полярность и неполярность, т. е. гидрофильные и гидрофобные свойства заместителя. В зависимости от свойств заместителя R существует четыре группы а-аминокислот.

R — неполярный углеводородный заместитель, проявляю­щий гидрофобные (липофильные) свойства. Это восемь а-аминокислот: аланин, валин, лейцин, изолейцин, пролин, фенилаланин, триптофан и метионин, труднорастворимые в воде.

R — неионизующийся полярный заместитель, проявляющий гидрофильные свойства. Это пять а-аминокислот, которые луч­ше растворяются в воде: глицин, серии, треонин, аспарагин и глутамин.

R — полярный заместитель, проявляющий гидрофильные и кислотные свойства. Это четыре а-аминокислоты: аспараги-новая и глутаминовые кислоты, цистеин и тирозин. В аспарагиновой и глутаминовой кислотах заместитель полностью отда­ет протон своей карбоксильной группы в растворах с рН = 7 и поэтому в этих условиях несет отрицательный заряд. Полная ионизация группы —SH в цистеине и группы —ОН в тирозине происходит в растворах с большим значением рН. Перечислен­ные аминокислоты обычно называют кислотными.

R — полярный заместитель, проявляющий основные свой­ства. Это три аминокислоты: лизин и аргинин, в которых замес­титель в растворах с рН = 7 протонирован и несет положитель­ный заряд, а также гистидин, проявляющий слабые основные свойства благодаря присутствию имидазольного цикла в замести­теле. Перечисленные аминокислоты обычно называют основными. Биполярно-ионная структура молекул а-аминокислот прояв­ляется в их физических свойствах: аминокислоты - бесцветные кристаллические вещества с высокими температурами плавле­ния, нелетучи, большинство их растворимы в воде и практиче­ски совсем нерастворимы в неполярных органических раство­рителях. Кристаллическая решетка аминокислот - ионная, так как она стабилизирована электростатическими силами притя­жения между противоположно заряженными ионизованными группами соседних молекул.

Во всех (кроме глицина) природных а-аминокислотах ас-угле-родный атом асимметрический, причем у большинства этих со­единений (кроме изолейцина и треонина) имеется только один хиральный центр. Поэтому они существуют в виде двух оптиче­ских изомеров (L- и D-энантиомеров) (разд. 15.2). Почти все при­родные а-аминокислоты имеют L-форму, а D-аминокислоты, как правило, не усваиваются живыми организмами. Интересно, что большинство аминокислот L-ряда имеют сладкий вкус, а амино­кислоты D-ряда - горькие или безвкусные.

Основным источником а-аминокислот для живых систем служат пищевые белки. Многие а-аминокислоты синтезируются в организме животных, но некоторые не синтезируются и долж­ны поступать с пищей. Это незаменимые аминокислоты: валин, гистидин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треонин, трип­тофан, фенилаланин. Остальные аминокислоты могут синтезиро­ваться в организме животных, их называют заменимыми: ала нин, аргинин, аспарагин, аспарагиновая кислота, глицин, глута­мин, глутаминовая кислота, пролин, серии, цистеин, тирозин. Интересный факт подметил Ю. А. Жданов (1968): у большинства незаменимых кислот сумма степеней окисления углеродных атомов положительная, а у большинства заменимых - отрица­тельная. Это, повидимому, указывает на то, что заменимые аминокислоты, по сравнению с незаменимыми, эволюционно более молоды, т. е. что они возникли уже в окислительной ат­мосфере и поэтому содержат больше атомов электроотрицатель­ных элементов (О, N, S).