Теоретична частина. Ферменти – біологічні каталізатори білкової природи

Ферменти – біологічні каталізатори білкової природи. Ферменти і каталізатори неорганічної природи, підпорядковуючись загальним законам каталізу, мають спільні ознаки:

- каталізують тільки енергетично можливі реакції;

- не змінюють напрямку реакції;

- не витрачаються в ході реакції;

- не приймають участь в утворенні продуктів реакції.

Але ферменти мають ряд принципових відмінностей від неорганічних каталізаторів:

- діють у м’яких умовах організму (тиск, t⁰С, рН);

- чутливі до агентів, які викликають денатурацію;

- характерна висока ефективність;

- активність ферментів контролюється генетично;

- в організмі, як правило, діють поліферментні системи, внаслідок чого досягається багаторівневе спрямоване перетворення речовини з допустимими для організму рівнями перепаду енергії;

- для дії ферментів характерна специфічність дії.

Ферменти мають такі самі властивості як і білки, але в порівнянні з білками, які виконують інші функції в клітині, ферменти мають ряд специфічних, притаманних лише їм властивостей:

- залежність активності ферментів від температури (температура, при якій каталітична активність ферменту максимальна, називається температурним оптимумом ферменту, для більшості тваринних ферментів температурний оптимум лежить в межах 37-40⁰С; при високих значеннях температури може відбуватися денатурація білкової частини ферменту; зниження температури, як і її підвищення, спочатку приводить до зменшення, а потім і до повної втрати активності ферменту; але при низьких температурах ферменти не руйнуються, тому при наступному підвищенні температури їх активність відновлюється);

- залежність активності ферменту від рН середовища (для кожного ферменту існують оптимальні значення рН, при яких він проявляє максимальну активність; більшість ферментів проявляє максимальну активність при значеннях рН, близьких до нейтральних, лише окремі ферменти «працюють» у сильно кислому або у сильно лужному середовищі; так для пепсину оптимальне значення рН 1,5 – 2,5, а оптимум дії трипсину настає при рН 8 – 9; зміна оптимального для даного ферменту значення рН середовища може привести до зміни третинної структури ферменту, що звичайно відіб’ється на його активності);

- специфічність дії (специфічність дії ферментів пояснюється тим, що субстрат повинен підходити до активного центру ферменту як «ключ до замка»; розрізняють абсолютну та відносну специфічність дії; ферменти, які мають відносну специфічність дії каталізують реакції у близьких за будовою речовин, діючи на певний тип зв’язку, наприклад пепсин, трипсин; ферменти, що мають абсолютну специфічність діють на один певний субстрат, наприклад мальтаза розщеплює мальтозу, але не діє на сахарозу);

- пригнічення та активація дії ферментів (на швидкість ферментативних реакцій може впливати присутність певних речовин, які знижують або повністю блокують активність ферментів (інгібітори), або, навпаки, збільшують їх активність (активатори); інгібітори і активатори впливають на активний центр ферменту, сприяючи його утворенню (активатори) або блокуванню (інгібітори); одна і та сама речовина може бути для одного ферменту активатором, а для іншого – інгібітором; деякі інгібітори є ефективними лікарськими засобами, а деякі – смертельними отрутами).

Вивчення впливу різних факторів на швидкість ферментативного каталізу, проводять використовуючи ферменти слини: амілазу і мальтазу. Дію ферментів виявляють або по зникненню субстрату, або по появі продуктів його розщеплення.