Химия ионов d-металлов в организме

В процессе биологической эволюции природа из 32 d-металлов в основном отобрала d-металлы 4 периода: Mn, Fe, Со, Си, Zn, у которых на Зd-подуровне пять и более электронов, а также молибден - d-элемент 5 периода VIE группы. Естественно, что в организме присутствуют и "работают" катионы других d-элементов, но катионы перечисленных выше металлов встречаются зна­чительно чаще. Ввиду заполнения у d-элементов электронами d-подуровня предвнешнего слоя электронные оболочки их атомов довольно лабильны и в соединениях для них характерна пере­менная валентность. В организме встречаются соединения d-металлов в таких степенях окисления, в которых они не являют­ся ни сильными окислителями, ни сильными восстановителями. Поскольку для атомов всех d-металлов характерно наличие свободных атомных орбиталей, то все они являются активными комплексообразователями. Чаще всего в биохимических реакци­ях ионы d-металлов участвуют в виде комплексов, лигандами в которых выступают аминокислотные остатки, пептиды, белки, нуклеиновые кислоты. Именно склонность ионов d-металлов к комплексообразованию и окислительно-восстановительным пре­вращениям, а в случае комплексов цинка - к кислотно-основным превращениям, лежит в основе их биологического действия.

Ионы d-металлов в результате взаимодействия с указанны­ми биосубстратами образуют комплексы, в которых наряду с другими факторами они обеспечивают поддержание определен­ной пространственной конформации биополимеров для необходимой биологической активности их макромолекул. Так, в фор­мировании активной формы гормона инсулина определяющая роль принадлежит катиону Zn²⁺. Та или иная конформация вы­сокополимерной РНК в огромной степени определяется ионной силой раствора, но непосредственное формирование ее спираль­ной структуры происходит при участии катионов Мп²⁺ и Zn²⁺.

Ионы d-металлов принимают активное участие в фермента­тивном катализе. Действие более четверти известных в настоя­щее время ферментов связано с участием иона металла. В большинстве случаев ионы металлов вступают в непрочную связь с белком фермента и субстратом, образуя легко распадающийся комплекс. В таком комплексе фермент, приобретая соответствующую конформацию, проявляет максимальную активность. Акти­вации ферментов, вследствие образования динамичных комплек­сов, особенно часто способствуют катионы марганца, цинка, меди (d-металлы), а также Mg²⁺ и Са²⁺ (s-металлы).

Значительно реже ионы d-металлов образуют с белком фер­мента прочное соединение - истинный металлопротеин, в котором активный центр фермента содержит ион d-металла. Классиче­ским примером ферментов подобного типа могут служить цитохромы, ксантиноксидаза и карбоангидраза. В случае цитохромов и ксантиноксидазы биологическая активность этих комплексов связана с окислительно-восстановительными свойствами ионов d-металлов, входящих в их состав, а действие карбоангидразы основано на амфотерных свойствах иона цинка.

Кроме ферментов ионы d-металлов образуют с белками и дру­гими биосубстратами транспортные биокомплексы, которые дос­тавляют в ткани кислород, биометаллы и другие метаболиты. Устойчивость этих комплексов также может быть различной.

Таким образом, в основе биологического действия ионов d-металлов в организме находится их способность образовывать как малоустойчивые (динамические), так и очень устойчивые комплексы с биосубстратами, а также их окислительно-восста­новительные и кислотно-основные свойства. Основными биолигандами являются белки, содержащие, как правило, мягкие центры: группы —SH, — NH₂, —COO-, поэтому они с мягкими легкополяризуемыми катионами Cu²⁺, Со²⁺, Fe²⁺ образуют прочные комплексы, а с жесткими комплексообразователями Мп²⁺, Са²⁺, Mg²⁺ - неустойчивые комплексы.