Методические указания. Белки являются веществами, совершенно необходимыми для жизни человека, животных, растений и микроорганизмов

Белки являются веществами, совершенно необходимыми для жизни человека, животных, растений и микроорганизмов. Сама жизнь является процессом сложных превращений белковых веществ.

Рассмотрите и изучите распространение белковых веществ в природе, их биологическое значение. Ознакомьтесь с потребностью человека в белках и аминокислотах.

В составе белков наиболее встречаются 20 аминокислот. Все белки содержат органогены (С, H, N, O, S), некоторые (Р, Н, Mg, I). Связь между a- аминокислотами осуществляется за счет карбоксильной группы одной аминокислоты и аминогруппой другой аминокислоты (пептидная связь).

Номенклатуру строения, изомерию аминокислот изучите по учебнику. ([1] Гл. ХXIII стр. 207- 216; [2] § 174 стр. 377-379).

При рассмотрении химических свойств a- аминокислот обратите внимание на:

- кислотно-основные свойства (реакции аминогруппы, карбоксильной группы)

- качественные реакции

К полноценным белкам относятся те белки, которые состоят из всех

незаменимых аминокислот. Незаменимые аминокислоты нужны организму, т.к. их организм не вырабатывает. Если в составе белка отсутствует хоть бы одна незаменимая аминокислота, то белок является неполноценным.

Немецкий ученый Э. Фишер в начале XX века высказал предположение, что белки построены из очень длинных полипептидных цепей. Полипептид с 18 остатками аминокислот, синтезированный Э. Фишером, по ряду свойств приближался к пептонам

Как известно сейчас, молекулы белков могут состоять из одной или нескольких полипептидных цепей.

Вид, число и последовательность соединения аминокислотных остатков в полипептидной цепи называется первичной структурой белка. Многие отрезки полипептидной цепи бывают уложены правильным образом, то есть имеют вторичную структуру. Отдельные участки полипептидной цепи могут быть вытянутыми или образовывать спирали. Вся полипептидная цепь может быть закручена в глобулу (глобулярные белки) или вытянута в цепочку. Пространственное расположение полипептидных цепей характеризует третичную структуру белка. В поддержании третичной структуры большую роль играют дисульфидные мостики, устанавливающиеся между различными участками молекулы, а также взаимодействие между другими функциональными группами

Если молекула белка построена из нескольких полипептидных цепей, то каждая отдельная цепь образует глобулу. Затем эти глобулы за счет гидрофобных взаимодействий и водородных связей объединяются в большую макромолекулу, образуя четвертичную структуру белка.

В пищевом отношении различают белки полноценные и неполноценные

Полноценные белки содержат полный набор «незаменимых» аминокислот. В неполноценных белках часть «незаменимых» аминокислот отсутствует.

БЕЛКИ

Простые Сложные

(протеины) (протеиды)

Протеины при гидролизе образуют только a- аминокислоты. К ним относятся:

1) альбумины – растворимы в Н₂О, высаливаются из растворов [(NH₄)₂SO₄], денатурируют.

Представители: альбумины молока, яйца, сыворотки крови, белки ферментов и семян растений.

2) глобулины – нерастворимы в воде, растворимы в теплом NaCl (w(NaCl)= 10%); свертываются при температуре. Имеют большую молярную массу, чем у альбуминов.

Представители: глобулины молока, яйца, крови, белки мышц, семян растений.

3) проламины – нерастворимы в воде и безводном спирте, но растворимы в 70% С₂Н₅ОН, не свертываются при температуре.

Представители: белки злаков (глиадин в пшенице, зиен в кукурузе)

4) глютемины – растительные белки – растворяются только в (0,2 %) растворе щелочи, содержащихся в семенах злаков, риса, кукурузы. Изучены мало.

5) гистоны – белки основного характера, растворимы в воде, разбавленных кислотах, но не растворимы в щелочах.

6) протамины – наиболее простые из природных жиров. Сильные основания (не содержат S). Хорошо растворимы в воде, кислотах, щелочах, не свертываются при температуре. Находятся в сперматозоидах рыб, входят в состав сложных белков.

7) альбуминоиды – нерастворимые белки растворяются только при длительной обработке концентрированными кислотами. Щелочами, но с расщеплением молекулы.

Представители: фиброны (белок шелка); кератин (белок волос), эластин (белок стенок кровеносных сосудов).

Коллаген – белковые вещества кожи, костей, соединительных тканей, хрящей.

Протеиды состоят из белковой части, построенной из a -аминокислот и небелковой (протетической группы):

1. липопротеиды – соединения белков с липидами. Входят в состав протолазы клеток, сыворотки крови, в яичном желтке.

2. гликопротеиды – белки, у которых белковая часть соединена с углеводами. Содержится в яичном белке и слюне.

3. хромопротеиды –белковая часть соединена с красящими веществами. Например: гемоглобин крови.

4. нуклепротеиды – белковая часть связана с нуклеиновыми кислотами. Входят в состав ядер животных и растительных клеток.

5. фосфопротеиды – содержат остаток фосфорной кислоты. Например: казеин, вимелин (входит в состав желтка куриного яйца).

Изучая химические свойства белков, обратите внимание на следующие реакции:

а) гидролиз

б) денатурация

в) гидрофильность

г) адсорбционная способность

е) качественные реакции

- биуретовая реакция

белок + NаОН + CuSO₄ - появление фиолетовой окраски (через некоторое время)

- ксантопротеиновая реакция с HNO₃ (конц) – желтое окрашивание. ([1] Гл. ХXXV стр. 294- 296).

Вопросы для самопроверки:

1.Охарактеризуйте состав и строение белковых соединений.

2.Аргументируйте изменения, происходящие с белками при хранении и переработке сырья.

3. Приведите качественные реакции на белковые вещества.