Главная Случайная страница Контакты | Мы поможем в написании вашей работы! | ||
|
В настоящее время известно свыше 2000 различных ферментов. Их классификация основывается на характере их действия. В соответствии с рекомендациями комиссии по ферментам Международного биохимического союза (1966 г.) они подразделяются на шесть основных классов:
1. Оксидоредуктазы (окислительно-восстановительные ферменты) – ферменты, катализирующие окислительно-восстановительные реакции.
2. Трансферазы (ферменты переноса). Они катализируют перенос целых атомных группировок, например остатков фосфорной кислоты, моносахаридов и аминокислот, аминных или метильных групп от одного соединения к другому.
3. Гидролазы – ферменты, катализирующие расщепление различных сложных органических соединений при участии воды на более простые. Гидролазы катализируют реакции, которые могут быть выражены типовым уравнением
RR1 + H–OH Û R–OH + H–R1
4. Лиазы – ферменты, катализирующие реакции негидролитического отщепления каких-либо групп от субстратов; при этом образуются двойные связи (или, наоборот, происходит присоединение группы к двойной связи).
5. Изомеразы (ферменты изомеризации). Эти ферменты катализируют превращения органических соединений в их изомеры.
6. Лигазы (синтетазы) – ферменты, катализирующие соединение двух молекул, связанное с расщеплением пирофосфатной связи в АТФ или других нуклеозидтрифосфатах.
Эти шесть классов ферментов, в свою очередь, подразделяются на подклассы и ещё более мелкие группы.
Согласно новой классификации каждый фермент кроме рабочего (тривиального) названия имеет рациональное название и шифр, состоящий из четырёх цифр. В шифре первая цифра обозначает класс, вторая – подкласс, третья – ещё более мелкую группу ферментов (подподкласс); четвёртая цифра обозначает данный конкретный фермент.
1) Оксидоредуктазы
В этот класс включаются ферменты, катализирующие процессы биологического окисления. Вообще окисление протекает как процесс отнятия водорода или электронов от субстрата, а восстановление – как присоединение водорода или электронов к акцептору. Таким образом оксидоредуктазы являются как бы трансферазами, ускоряющими перенос водорода или электронов от одного вещества к другому. Однако в действии этих ферментов есть ряд особенностей, и поэтому их выделяют в особый класс.
Характерной особенностью деятельности оксидоредуктаз в живой клетке является то, что они образуют системы, так называемые цепи окислительно-восстановительных ферментов, в которых осуществляется многоступенчатый перенос атомов водорода или электронов от первичного субстрата к конечному акцептору, которым в конце концов как правило является молекулярный кислород. В результате этого образуется конечный продукт метаболизма атомов водорода – вода.
К оксидоредуктазам относятся дегидрогеназы, оксидазы, цитохромная система и пероксидазы.
а) Анаэробные (пиридиновые) дегидрогеназы. Это ферменты, катализирующие отщепление водорода. Они являются самой большой группой ферментов – их около 200. Все дегидрогеназы являются двухкомпонентными ферментами, где роль коферментов играют НАД и НАДФ. (Более подробно они будут рассмотрены в вопросе «Коферменты»).
Пиридиновые дегидрогеназы встречаются во всех без исключения организмах. Они дегидрируют самые разнообразные субстраты: кислоты – молочную (лактатдегидрогеназа), яблочную (малатдегидрогеназа), изолимонную (изоцитратдегидрогеназа), глутаминовую (глутаматдегидрогеназа), глицерофосфат (глицерофосфатдегидрогеназа), различные альдегиды (альдегиддегидрогеназы) и спирты (алкогольдегидрогеназы) и др.
Уравнение реакции дегидрирования можно выразить схемой на примере дегидрирования молочной кислоты:
б) Аэробные (флавиновые) дегидрогеназы. Их коферментами являются флавинмононуклеотид (ФМН) и флавинадениндинуклеотид (ФАД). Их окисленные формы имеют желто-оранжевый цвет, легко разлагаются под действием света, а восстановленные формы бесцветны. Флавиновые дегидрогеназы способны передавать водород, отнятый от окисляемого субстрата или от восстановленной формы анаэробной дегидрогеназы, кислороду воздуха. Они стоят в дыхательной цепи между НАД (НАДФ) и цитохромами. Всего известно около 30 флавопротеидов. Часть из них содержат металлы.
в) Оксидазы и оксигеназы. Оксидазами называют те гидрогеназы, которые катализируют перенос водорода непосредственно на молекулу кислорода. Термин «оксигеназа» применяют в тех случаях, когда молекула кислорода с помощью соответствующих ферментов присоединяется прямо к субстрату.
Ярким примером оксидаз являются полифенолоксидаза (катализирует реакцию окисления гидрохинона, пирокатехина и пирогаллола), тирозиназа (окисляет тирозин с образованием меланинов). Рассмотрим схему окисления пирокатехина в соответствующий хинон:
г) Цитохромная система. В её состав входят несколько цитохромов и фермент цитохромоксидаза, которая активирует кислород и перебрасывает электроны от одного из цитохромов на молекулярный кислород. В состав простетических групп цитохромов входят железосодержащие группировки – так называемая железопорфириновая система, подобная таковой в гемоглобине. Катионы железа в цитохромах могут изменять свои степени окисления от +2 до +3, за счёт чего и передаются по цепочке электроны. Цитохромная система участвует в процессах дыхания всех видов организмов, фотосинтеза растений и хемосинтеза у бактерий.
д) Пероксидаза и каталаза. Двухкомпонентные ферменты, активная группа которых содержит трёхвалентное железо, соединенное с остатками четырех пиррольных колец в виде гематина.
Пероксидаза окисляет различные органические соединения в организме с помощью перекиси водорода, которая образуется в результате действия некоторых оксидаз. Пероксидаза переносит водород субстрата на перекись водорода:
Каталаза катализирует распад перекиси водорода на воду и молекулярный кислород:
2H2O2 ® 2H2O + O2
Каталаза в организме разрушает ядовитую для клеток перекись водорода, образующуюся в процессе дыхания. Пероксидазы и каталазы найдены в тканях животных, молоке, крови и особенно много в растениях.
2) Трансферазы
Ускоряют реакции переноса целых атомных группировок от одного соединения (донора) к другому (акцептору). Переноситься могут самые разнообразные остатки: метильной, карбоксильной, амино- и формильной групп; моносахаридов (гексоз, пентоз) и многие другие. В зависимости от характера переносимых группировок различают такие подклассы трансфераз, как:
а) фосфотрансферазы;
б) аминотрансферазы;
в) гликозилтрансферазы;
г) ацилтрансферазы;
д) метилтрансферазы;
е) формилтрансферазы.
Примерами трансферазных реакций являются:
а) Перенос метильной группы от метионина на этаноламин с образованием холина и гомоцистеина, катализируемая метионин:этаноламин-метилтрансферазой:
б) Перенос ацетильной группы от ацетилкоэнзима А на образовавшийся холин с образованием ацетилхолина, катализируемая ацетилкоэнзим:холинацетилтрансферазой:
3) Гидролазы
Гидролазы являются основными ферментами, катализирующими начальную фазу расщепления белков, сложных углеводов, жиров на более простые соединения. Действуя на субстрат, они разрывают внутримолекулярные связи (за исключением С–С-связей) при обязательном участии воды:
R–R1 + H2O ® R–OH + R1H
Гидролазы – весьма многочисленная и разнообразная группа. Основные из них следующие:
а) Эстеразы катализируют разрыв сложноэфирных связей, гидролизуют большое число различных эфиров. Подразделяются на:
– карбоксиэстеразы гидролизуют сложные эфиры органических кислот; к ним относятся липазы, простые эстеразы, лецитиназы А и В и др. Типичный пример – липаза ускоряет гидролиз a-сложноэфирных связей в молекулах жиров:
– фосфоэстеразы (фосфатазы) катализируют гидролиз фосфомоноэфиров, фосфодиэфиров и трифосфомоноэфиров:
– сульфоэстеразы (сульфатазы) гидролизуют сложные эфиры серной кислоты:
R–O–SO3H + H2O ® R–OH + H2SO4
К ним относятся фенолсульфатазы, хондроитинсульфатазы и др.
б) Глюкозидазы (карбогидразы) катализируют гидролиз углеводов и глюкозидов по схеме
R–OR1 + H2O ® R1OH + ROH,
где R1 – углевод или неуглеводная часть в молекулах глюкозидов. Глюкозидазы, расщепляющие полисахариды (крахмал, гликоген, инулин, целлюлозу), объединяют в группу ферментов, называемых полисахаразами.
в) Амидазы (дезамидазы) катализируют гидролиз амидов с образованием аммиака и кислоты:
R–CO–NH2 + H2O ® R–COOH + NH3
К этой группе гидролитических ферментов принадлежат уреаза, аспарагиназа, глутаминаза, аргиназа и дезаминаза пуриновых оснований. Уреаза катализирует реакцию гидролитического расщепления мочевины:
Аспарагиназа (L-аспарагин-амидогиролаза) расщепляет аспарагин на аспарагиновую кислоту и аммиак:
Дезаминаза пуриновых оснований отщепляет аммиак от свободных и входящих в состав более сложных веществ аденина и гуанина:
г) Пептидазы – протеолитические ферменты, катализирующие гидролитическое расщепление пептидной связи в молекуле белков и полипептидов по схеме:
Пептидазы проявляют ярко выраженную специфичность и в соответствии с этим делятся (по Бергману) на две основные группы:
– эндопептидазы могут воздействовать только на центральные участки пептидной цепи и расщеплять молекулу белка на более мелкие фрагменты – пепсин, катепсины, трипсин, химотрипсин, папаин и др.;
– экзопептидазы действуют на ППЦ либо с карбоксильного, либо с аминного конца, отщепляя последовательно одну за другой концевые аминокислоты – карбоксипептидаза, аминопептидаза, дипептидаза и др.
4) Лиазы
К этому классу относится целый ряд ферментов, катализирующих самые разнообразные реакции: отщепление воды (гидратазы, углерод-кислород-лиазы), углекислого газа (декарбоксилазы, углерод-углерод-лиазы), аммиака (углерод-азот-лиазы), фосфорных эфиров моносахаридов и т.д.
Основными представителями лиаз являются:
а) Пируватдекарбоксилаза расщепляет пировиноградную кислоту на уксусный альдегид и CO2. Активная группа пируватдекарбоксилазы представляет собой тиаминпирофосфат:
б) Декарбоксилазы аминокислот (тирозиндекарбоксилаза, гистидиндекарбоксилаза) отщепляют молекулы CO2 от аминокислот, давая соответствующие амины – тирамин, гистамин и др., обладающие сильным физиологическим действием:
Активная группа декарбоксилаз аминокислот представляет собой пиридоксальфосфат.
в) Альдолаза катализирует распад фруктозодифосфата на фосфодиоксиацетон и фосфоглицериновый альдегид и обратную реакцию синтеза фруктозодифосфата, играя важную роль в процессах фотосинтеза, дыхания и спиртового брожения:
г) Фосфопируват-гидратаза отщепляет воду от фосфоглицериновой кислоты. В рез-те этой реакции происходит перераспределение энергии внутри молекулы с образованием богатой энергией макроэргической фосфорной связи:
д) Цистеинсинтаза (L-серин-гидро-лиаза) принадлежит к так называемым синтезирующим лиазам, отщепляет от серина воду и присоединяет сероводород, в результате чего синтезируется аминокислота – цистеин:
5) Изомеразы
Ферменты, катализирующие обратимое внутримолекулярное превращение некоторых органических веществ в их изомеры. В процессе брожения участвует фермент триозофосфат-изомераза, катализирующий превращение промежуточных продуктов брожения – 3-фосфоглицеринового альдегида и фосфодиоксиацетона:
В образовании рибозы, входящей в состав нуклеиновых кислот, принимает участие фермент рибозофосфат-изомераза, катализирующий взаимное превращение кето- и альдоформ рибо-5-фосфата:
Фермент глюкозофосфат-изомераза катализирует обратимое взаимное превращение глюкопиранозо-6-фосфата и фруктофуранозо-6-фосфата:
6) Лигазы (синтетазы)
К лигазам принадлежат ферменты, катализирующие синтез сложных молекул из более простых за счёт энергии распада АТФ и его аналогов. При этом могут образовываться связи C–C, C–N, C–O, C–S. К классу лигаз принадлежит большая группа ферментов. Одними из важнейших лигаз являются:
а) Глутатионсинтетаза, катализирующая при участии АТФ синтез восстановленного глутатиона из g-глутамилцистеина и глицина:
б) Ацетилкоэнзим А-синтетаза катализирует присоединение остатка уксусной кислоты к коферменту (коэнзиму) А:
в) Пируваткарбоксилаза катализирует присоединение углекислого газа к пировиноградной кислоте с образованием щавелевоуксусной кислоты (ЩУК). В качестве простетической группы пируваткарбоксилаза содержит биотин.
Дата публикования: 2015-02-22; Прочитано: 2683 | Нарушение авторского права страницы | Мы поможем в написании вашей работы!