Главная Случайная страница Контакты | Мы поможем в написании вашей работы! | ||
|
Ферменты, как и все вещества белковой природы подразделяются на простые (ферменты-протеины) и сложные (ферменты-протеиды). Простые ферменты представляют собой практически чистый белок, а сложные состоят из белковой и небелковой частей. Небелковая часть фермента может быть присоединена к нему очень прочно и не отделяться. Тогда её называют простетической группой. Если же небелковая часть подвижна и легко отделяется от основной молекулы фермента, она называется коферментом. В качестве коферментов в сложных двухкомпонентных ферментах обычно играют витамины (B1, B2, B6, B12, C, H, E, K, Q) или другие соединения, в состав которых входят витамины (коэнзим А, НАД и НАДФ).
Общую схему двухкомпонентного фермента можно представить следующим образом:
Двухкомпонентные ферменты устроены таким образом, что каждая их часть в отдельности не обладает ферментативной активностью. При этом белковая часть усиливает каталитические свойства добавочной группы, а добавочная группа, в свою очередь, стабилизирует белковый компонент и делает его более устойчивым.
Вообще же любой фермент, и однокомпонентный, и, особенно двухкомпонентный, – это огромная молекула. Исследование ферментов обоих типов позволило выявить в них несколько доменов или функциональных единиц:
1) Кофермент связывающий домен – участок белковой молекулы, предназначенный для связывания кофермента. Характерен для двухкомпонентных ферментов.
2) Каталитический центр – участок фермента, осуществляющий каталитическое преобразование субстрата. Характерен для однокомпонентных ферментов. (В двухкомпонентном ферменте роль каталитического центра выполняет кофермент).
Строение каталитических центров ферментов таково, что в их состав обычно входит ограниченный круг аминокислот – серин, гистидин, аргинин, цистеин, аспарагиновая и глутаминовая кислоты, тирозин и триптофан.
3) Субстратный центр – участок белковой молекулы фермента, приспособленный к присоединению субстрата за счёт взаимодействия его с радикалами лизина, глутаминовой кислоты и цистеина, гидрофобных взаимодействий и водородных связей. Характерен для обоих типов ферментов.
4) Активный центр. Существует в виде отдельного домена не у всех ферментов, а только лишь у некоторых. Объединяет каталитический и субстратный центры.
5) Аллостерический центр приспособлен для регуляции каталитической активности фермента. Структурно приспособлен для присоединения вещества – регулятора деятельности фермента.
Дата публикования: 2015-02-22; Прочитано: 888 | Нарушение авторского права страницы | Мы поможем в написании вашей работы!