Студопедия.Орг Главная | Случайная страница | Контакты | Мы поможем в написании вашей работы!  
 

Кофакторы ферментов



Ионы металлов как кофакторы ферментов

Примерно треть всех известных ферментов является металлозависимыми. Роль металлов в этих ферментах различна. Металлоферменты делятся на следующие группы и подгруппы:

1. Ферменты, где ионы металлов выполняют роль активаторов (эти ферменты катализируют и без металла, но их активность снижается).

2. Ферменты, где ионы металлов выполняют роль кофактора (без ионов металлов эти ферменты неактивны):

2.1) диссоциирующие металлоферменты - (ион металла легко диссоциирует от апофермента);

2.2) недиссоциирующие металлоферменты - металлопротеиды:

В роли кофактора могут выступать ионы различных металлов, чаще всего это ионы Mg2+, Мп2+,Zn2+, Fe2+, Сu2+, Са2+, Со2+, Мо6+, K+.

Существует несколько вариантов участия ионов металла в работе фермента. В большинстве случаев ноны металлов вступают в непрочную связь с апоферментом, способствуя формированию каталитически активной третичной и четвертичной структуры апофермента. Стабилизация возможна за счет образования солевых мостиков между ионом металла и карбококсильными группами кислых аминокислот при формировании третичной структуры или между субъединицами при образовании четвертичной структуры. К числу таких ионов относятся Mg2+, Мn2+, Zn2+, Са2+ и другие. Например, ионы кальция стабилизируют третичную и четвертичнyю структуры α-амилазы, а ионы цинка - алкогольдегидрогеназы; макромолекулы этих ферментов в ре­зультате становятся устойчивыми по отношению к пептигидролазам желудочно-кишечного тракта.

В составе металлопротеидов содержатся, как правило, металлы с переменной валентностью (железо, медь, кобальт, молибден). Наибо­лее многочисленны металлопродеиды класса оксидоредуктаз (катализ реакций окисления - восстановления). Ионы металлов в этих ферментах сами участвуют в транспорте электронов, то есть выполняют функцию каталитического участка. Классическим примером ферментов этого типа служат цитохромы (см. главу 9).

Наконец, многие ионы металлов (Mg2+, Мn2+, Zn2+ и другие) активно участвуют в ферментативном катализе, связывая либо субстрат и фермент, либо кофермент с апоферментом. Примером первого случая может служить образование тройного фермент - металл - субстратного комплекса при действии аргиназы, петигидролаз, карбоксилаз и дру­гих ферментов. Примером второго рода является присоединение флавинового кофермента к апоферменту с помощью ионов железа, молиб­дена, меди и цинка.

Коферменты

Многие коферменты являются производными витаминов и витаминоподобных веществ, табл.7 (см. главу 7). Поэтому недостаточное по­ступление витаминов с пищей сразу сказывается на синтезе коферментов, и, как следствие, нарушаются функции соответствующих ферментов и обмен веществ в целом.

Таблица 7. Важнейшие коферменты и витамины, входящие в их состав

Кофермент Основная функция Витамин
     
Коферменты дегидрогеназ: 1.Никотинамидадениндинуклеотид (НАД) 2.Никотинамидадениндинуклеотидфосфат (НАДФ) 3. Флавинадениндинуклеотид (ФАД) 4.Флавиномононуклеотид (ФМН) Перенос водорода (электронов и протонов) Витамин РР (никотиновая кислота, никотинамид)   Витамин В2 (рибофлавин)
     
Кофермент аминофераз - пиридоксальфосфат Перенос аминогрупп Витамин В6 (пиридоксин)
Кофермент ацилирования (КоА, Коэнзим А) Перенос ацильных групп Пантотеновая кислота    
Кофермент Q (KoQ коэнзим Q убихинон Перенос протонов и электронов Убихинон
Липоевая кислота Декарбоксилирование α-кетокислот -
Тиаминпирофосфат Декарбоксилирование α-кетокислот Витамин В1 (тиамин)
Тетрагидрофолиевая кислота (ТГФК) Перенос одноуглеродных групп Фолиевая кислота
Биоцитин (биотин) Перенос СО2 Биотин
Гем Перенос электронов -
Кобаламины Перенос алкильных групп, реакции изомеризации Витамин В12 (цианкобаламин)

Существует менее многочисленная группа коферментов, назы­ваемых невитаминными. Этопроизводные нуклеотидов, моносахаридов, металлопорфиринов и некоторых пептидов.

Реакция образования холофермента Обратима:

кофермент + апофермент <=> холофермент.

В условиях живой клетки это равновесие иногда сильно смещено влево, и кофермент присоединяется к апоферменту вместе с субстратом в момент реакции. Другой крайний случай - стабильные холоферменты, содержа­щие прочно связанный кофермент, который в данном случае можно на­звать простетической группой. Такие ферменты являются сложными бел­ками. Необходимое и самое важное условие образования холофермента состоит в том, что структура кофермента должна быть комплементарна центру связывания апофермента.





Дата публикования: 2015-11-01; Прочитано: 3001 | Нарушение авторского права страницы | Мы поможем в написании вашей работы!



studopedia.org - Студопедия.Орг - 2014-2024 год. Студопедия не является автором материалов, которые размещены. Но предоставляет возможность бесплатного использования (0.005 с)...