Химическая природа и структура ферментов

Подобно другим белкам ферменты имеют большую молекуляр­ную массу - от десятков тысяч до нескольких миллионов дальтон и че­тыре уровня структурной организации: первичный, вторичный, третичный и четвертичный. Большинство ферментов обладают четвертичной структурой.

По своему строению ферменты, как и все белки, делят на про­стые (ферменты-протеины) и сложные (ферменты-протеиды, или холоферменты). Холоферменты состоят из белковой части - апофермента и небелковой - кофактора. Различают две группы кофакторов: ионы; ме­таллов и коферменты, представляющие собой низкомолекулярные орга­нические вещества. Небелковый компонент - кофактор в сложных фер­ментах, как правило, составляет незначительную часть от всего фер­мента. Следует отметить, что апофермент и кофактор порознь мало активны или вообще неактивны, только их комплекс - холофермент проявляет каталитические свойства.

Примерами простых ферментов являются пепсин, трипсин, па­паин, уреаза, лизоцим, рибонуклеаза, фосфатаза и другие. Большинство природных ферментов - сложные белки.

В трехмерной структуре и простых, и сложных ферментов с функциональной точки зрения различают ряд участков, среди которых главными являются активный центр и аллостерический (регуляторный) центр.

Активный центр - участок, с которым связывается субстрат (ве­щество, превращающееся под действием фермента). Обычно активный центр фермента образуют 12-16 остатков аминокислот, в состав активно­го центра холофермента входит также кофактор. В активном центре раз­личают контактный участок, связывающий субстрат, и каталитический участок, где происходит превращение субстрата после его связывания. Однако это деление условно, так как связывание субстрата в контактном участке влияет на специфичность и скорость превращения его в катали­тическом участке. У простых ферментов роль функциональных групп кон­тактного и каталитического центра выполняют только боковые радикалы аминокислот. У сложных ферментов главную роль в этих процессах вы­полняют кофакторы. Они могут быть или прочно связаны с активным центром фермента, или могут легко отделяться от него при диализе. В первом случае кофакторы часто называют простетической группой, по­добно тому, как это принято для небелковой части неферментных белков. Но абсолютной разницы между простетической группой и кофактором нет, так как одни и те же соединения или ионы металлов могут быть и кофактором, и простетической группой в различных ферментах.

Кроме активного центра у ферментов имеется регуляторный, или аллостерический центр, который пространственно разделен с активным центром. Аллостерическим (от греческого alios - иной, чужой) он называ­ется потому, что молекулы, связывающиеся с этим центром, по строению (стерически) не похожи на субстрат, но оказывают влияние на связыва­ние и превращение субстрата в активном центре, изменяя его конфигу­рацию. Молекула фермента может иметь несколько аллостерических цен­тров.