Обратимое неконкурентное ингибирование

Как следует из самого термина – неконкурентного ингибирования, в этом слу­чае конкуренция между S и I за сайт связывания отсутствует. При этом ингибитор обычно ничем не напоминает S и, как мо­жно предполагать, связывается в участке фермента, отличном от активного центра. Обратимые неконкурентные ингибиторы снижают максимальную скорость реакции при данном количестве фермента, но, как правило, не влияют на величину K_M. Поскольку I и S связы­ваются с разными центрами, возможно образование как комплекса [ EI ], так и комплекса [ EIS ]. Комплекс [ EIS ] также распадается с образова­нием продукта, однако с меньшей скоростью, чем при распаде комплекса [ ES ]; поэтому в присутствии таких ингибиторов реакция замедляется, но не останавливается. Ниже указаны возможные варианты образования комплексов [ ES ], [ EI ], [ EIS ] и пути их распада:

На рис. 6.5 представлена зависимость 1/ V ₀ от 1/[ S ] в присутствии и в отсутствие ингибитора (предпола­гается, что связывание I не приводит к существен­ным изменениям в структуре активного центра).