Зверніть увагу. На сьогодні відомо майже 3000 різних ферментів із яких понад 200 одержані в кристалічному або високо очищеному вигляді

На сьогодні відомо майже 3000 різних ферментів із яких понад 200 одержані в кристалічному або високо очищеному вигляді.

Ферменти (прості білки) називають однокомпонентними, у результаті їх гідролізу утворюються лише амінокислоти (ферменти-протеїни).

Ферменти (складні білки) називають двокомпонентними.

Небілкові компоненти цих ферментів – коферменти або простетичнігрупи – можуть легко відокремлюватися від білка та видалятися діалізом або тісно зв’язуватися з білками та відщеплюватися лише під час дії факторів, які денатурують білки.

Білкова природа ферментів визначає їх властивості, що відрізняються від властивостей хімічних каталізаторів. До властивостей ферментів належать такі: залежність їх дії від концентрації іонів Гідрогену і температури, а також субстратна та стереоспецифічність.

Кожний фермент максимально виявляє свою дію за певного значення рН-оптимумом. Незначні зміни рН зменшують дію ферментів або зовсім Ії припиняють.

Ферменти дуже чутливі до зміни температури (термолабільні). Температурний оптимум майже для всіх ферментів дорівнює 37-40ºС. При температурі 80-100ºС вони руйнуються і втрачають каталітичну активність.

При низьких температурах (нижче нуля) вони також втрачають ферментативну активність, проте не руйнуються.

Біологічне призначення ферменту полягає в направленому підвищенні швидкості біохімічних процесів.

Активність ферментів (швидкість ферментативних реакцій) легко може зменшуватися за рахунок різноманітних впливів. Таке зниження називають гальмуванням активності або інгібуванням ферментів.