 |
Главная Случайная страница Контакты | Мы поможем в написании вашей работы! | |
Строение ферментов
|
|
Все ферменты — белки, поэтому они способны образовывать коллоидные растворы. Это свойство важно для жизнедеятельности организмов, так как благодаря ему предотвращается диффузия ферментов из клеток растений, а следовательно, и катализируемые ими биохимические реакции строго локализованы в отдельных клетках и даже частях клеток растений.
Большинство ферментов растворимо в воде, но не все они в растительной клетке находятся в растворенном состоянии. Значительная часть их прочно связана с клеточными структурами: ядрами, пластидами, митохондриями, рибосомами.
Размеры молекул ферментов по сравнению со многими другими веществами, содержащимися в растениях, довольно велики; по длине, ширине и высоте они составляют обычно несколько нанометров.
Молекулы ферментов, имеющих большую молекулярную массу, обычно состоят из нескольких субъединиц, которые, соединяясь между собой, образуют более сложные структуры, называемые олигомрами.
Многие ферменты, катализирующие важнейшие биохимические реакции в растительных клетках, являются олигомерами.
Все ферменты подразделяют на два больших класса: однокомпонент-ные и двухкомпонентные. К первому классу относят ферменты, состоящие, только из белка, а ко второму— состоящие из белка и связанной с ним небелковой части, так называемой активной группы. Активные группы могут быть отделены от белковой части молекулы. Для названия активных групп двухкомпонентных ферментов часто используют термин кофермент, или простетическая группа.
В состав активных групп двухкомпонентных ферментов входят соединения различных классов — витамины, нуклеотиды, порфирины. Типичным представителем двухкомпонентных ферментов является пируватдекарбоксилаза, катализирующая расщепление пировиноградной кислоты на уксусный альдегид и углекислый газ. У этого фермента специфический белок соединен с активной группой, представляющей собой фосфорный эфир витамина В1. У ряда окислительно-восстановительных ферментов роль активной группы выполняют динуклеотиды, содержащие производные витаминов РР и В2. Производное витамина В6 входит в состав активных групп ряда ферментов, катализирующих превращение аминокислот. В состав некоторых ферментов входят группировки, содержащие атомы металлов. Молекулы двухкомпонентного фермента становятся каталитически активными лишь после соединения активной группы с сответствующим белком, который оказывает решающее влияние на специфичность действия данного фермента.
Однако большинство ферментов состоит лишь из одного компонента — белка.
У однокомпонентных ферментов роль активных групп выполняют определенные химические группировки, входящие в белок. Эти группировки получили название активных, или каталитически центров. Активный центр — часть молекулы ферментного белка, с помощью которой фермент соединяется с субстратом и от которой зависят каталитические свойства фермента. В молекулах ферментов они представляют собой определенные, специфические для каждого фермента группировки аминокислот, расположенные в строго определенной последовательности в одной или двух частях молекулы. (Каждый фермент имеет обычно один или два активных центра.) При взаимодействии активного центра с определенной частью молекулы субстрата и происходит образование комплекса фермент — субстрат. Иногда говорят, что субстрат подходит к активному центру фермента, как «ключ к замку».
В состав активных центров однокомпонентных ферментов входят белковые группы не всех, а лишь некоторых аминокислотных остатков, из которых наибольшее значение имеют SH-группы цистеина, ОН-группы серина, имидазольное кольцо гистидина, а также карбоксильные группы дикарбоновых аминокислот и индольная группа триптофана. Все эти группировки являются активными группами белков, в том числе и белков-ферментов. Механизмы взаимодействия активных центров ферментов с субстратами изучены еще недостаточно. В качестве примера можно рассмотреть возможный механизм действия активного центра холинэстеразы — фермента, катализирующего гидролиз ацетилхолина на уксусную кислоту и холин.
Модельное изображение механизма этого процесса дано на рисунке 6. Активный центр холинэстеразы состоит из двух компонентов: эстеразного участка, в состав которого входят остатки аминокислот гистидина и серина (на рисунке 6 они обозначены соответственно как N и СХ и отрицательно заряженной группы, образованной остатком дикарбоновой аминокислоты, имеющей свободную группу — СОО~, которая связывает положительно заряженный атом азота ацетилхолина.
При взаимодействии ацетилхолина с активным центром фермента происходит образование соответствующего комплекса. Затем в результате по крайней мере двух реакций этот комплекс распадается, образуются продукты реакции, а фермент и его активный центр могут вновь реагировать с новой молекулой ацетилхолина.
При нарушении активного центра фермент теряет каталитическую активность, в то время как некоторые другие части его молекулы могут быть разрушены и даже удалены без снижения активности фермента.
При изучении тонкой структуры ферментных белков выяснилось, что некоторые из них при взаимодействии с определенными веществами могут обратимо перестраиваться, вследствие чего происходит пространственное перемещение группировок, образующих активный центр фермента, и изменение их каталитических свойств. Участок молекулы фермента, к которому присоединяется вещество, способное вызывать изменение ее конформации и соответствующую перестройку активного центра, получил название аллостерического центра, а ферменты, обладающие такими свойствами, называются аллостерическими. Вещества, присоединяющиеся к аллостерическому центру фермента и оказывающие влияние на его каталитическую активность, называют эффекторами. Роль эффекторов выполняют промежуточные продукты обмена веществ.
Ферменты являются белками и имеют специическое строение, что обусловливает изменение их активности в зависимости от различных факторов.
Дата публикования: 2015-11-01; Прочитано: 944 | Нарушение авторского права страницы | Мы поможем в написании вашей работы!
