Общая характеристика ферментов

Переход молекул в активированное состояние происходит под влиянием повышенной температуры, поглощения лучистой энергии, столкновения с другими возбужденными молекулами и всегда сопровождается увеличением их внутренней энергии. Дополнительное количество энергии, необходимое при данной температуре для перевода всех молекул одного моля вещества в активированное состояние, называется энергией активации и обозначается ∆G_a.Каждый тип молекул характеризуется опре­деленной величиной ∆G_a. Катализаторы ускоряют химические реакции потому, что они понижают свободную энергию акти­вации.

Энергетическая схема катализируемой и некатализируемой реакции показана на рисунке 1. Допустим, что в системе протекает экзоргоническая реакция А—>В+С. Вещество А находится на более высо­ком энергетическом уровне, чем В+С, т. е. ∆G такой ре­акции отрицательно, и в принципе реакция может протекать самопроизволь­но. Для этого необходимо, чтобы молекулы вещества А были активированы. Тогда они могут преодолеть энер­гетический барьер ∆G_a, пос­ле чего вещество А превра­тится в B+C. В присутст­вии катализатора энергия активации будет значитель­но меньше, чем без катали­затора, и реакция А—>В+С пройдет с большей лег­костью.

При ферментативном ка­тализе реагирующее вещест­во, так называемый субстрат, соединяется с ферментом, в результате чего молекулы субстрата становятся более актив­ными. Соединяясь с субстратом, фермент направляет биохими­ческую реакцию обходными путями через образование проме­жуточных продуктов, при этом вместо одной осуществляются, как минимум, две реакции. Например, сложное вещество АВ, так называемый суб­страт, распадается на два более простых соединения. При обыч­ной химической реакции это расщепление идет по схеме АВ—>А+B. Для разрыва химических связей вещества АВ необ­ходимо затратить какое-то количество энергии. Если же эта реакция протекает в присутствии фермента Е, то вначале про­исходит образование комплекса фермент — субстрат: АВ+Е—>АВЕ, при этом вещество АВ переходит в активированное состояние. Затем комплекс ABE распадается по схеме ABE—>A+B+E или более сложно: АВБ—>ВЕ+А и BE—>В + Е, и образуются два продукта реакции.

Сущность действия фермента заключается в том, что он спо­собен, индуцируя определенные изменения в субстрате путем поляризации, смещения электронов, деформации связей, повы­шать его активность. После соединения с ферментом молекулы субстрата требуют значительно меньше энергии для перехода в активированное состояние, чем до соединения субстрата с ферментом, и поэтому легче подвергаются превращению. Сле­довательно, ускорение биохимической реакции под влиянием фермента достигается в результате снижения энергии активации, необходимой для осуществления данной реакции. Энергия активации комплекса субстрат — фермент (ABE), образующе­гося в промежуточной реакции, будет меньшей, чем энергия активации чистого субстрата.

· Фермент ускоряет взаимодействие реагирующих веществ, но не смещает равновесие химической реакции; принимает участие в реакции, но не входит в состав конечных продуктов.

· Молекулы фермента, как правило, значительно больше мо­лекул веществ (субстратов), подвергающихся превращениям.

· Каждый субстрат соединяется лишь со строго определенными, сравнительно небольшими участка­ми фермента.

· Образование фермент-субстратных комплексов представляет собой легкообратимый процесс, так как соедине­ние фермента с субстратом происходит за счет водородных связей, ион-дипольных взаимодействий, ван-дер-ваальсовых сил, а ковалентных связей между ферментом и субстратом, как пра­вило, не образуется.

· При взаимодействии фермента с субстратом меняется коформация не только субстрата, но и молекулы фермента, что является причиной его постепенной инактивации. Каждый фер­мент активно функционирует лишь определенное время, а затем его молекулы разрушаются. В связи с этим для поддержания жизнедеятельности организмов ферменты в клетках растений интенсивно обновляются. Время полужизни растительных фер­ментов колеблется в пределах от 1 ч до нескольких суток. Про­должительность жизни фермента зависит от его роли в обмене веществ и генетических особенностей организма.

· По сравнению с неорганическими катализаторами фермен­ты обладают более сильным каталитическим действием. Так, для разложения перекиси водорода на воду и кислород без ка­тализатора требуется энергия активации 75 кДж-моль^-1, при использовании в качестве катализатора коллоидную платину энергия активации понижается до 49, а при действии фермента каталазы — до 7 кДж-моль^-1

· Каждый фермент катализирует лишь одну химическую реакцию, в связи с этим биохимические про­цессы идут с высоким выходом и почти не сопровождаются об­разованием побочных продуктов. В результате этого клетки функционируют как идеальные «химические машины».

Кроме более сильного каталитического действия фермен­тов, по сравнению с неорганическими катализаторами между ними имеются другие существенные различия. Они заключа­ются в особенностях химического строения и свойств фермен­тов; в большей лабильности ферментов и зависимости степени их каталитического действия от ряда факторов: температуры, кислотности и окислительно-восстановительного потенциала сре­ды, присутствия так называемых активаторов и ингибиторов. Самое характерное свойство ферментов — ярко выраженная специфичность их действия. Рассмотрим кратко эти свойства ферментов.