Тепловій кулінарній обробці

Сполучна, хрящова й кісткова тканини м'яса теплокровних тварин і риб належать до опорно-трофічних тканин і генетично дуже близькі одна до одної та характеризуються великою кількістю міжклітинної речовини колагену та еластину, що складає основу колагенових і еластинових волокон.

Існують такі різновиди сполучних тканин — еластична, щільна, хрящова та кісткова.

До складу сполучних тканин входить колаген — основний білок також проколаген, тропоколаген, еластин, ретикулін, мукопротеїди, у невеликих кількостях альбуміни, глобуліни, нуклеопротеїди.

Колаген _ найбільш розповсюджений білок із групи склеропротеїдів. В організмі ссавців він становить 25—30 % усіх білків, належить до фібрилярних білків і має спіральну конформацію. У сполучній тканині колаген утворює міцні волокна, що лежать паралельно або переплітаються одне з одним, а також пучки волокон. Він стійкий до впливу зовнішніх факторів, не розчиняється холодній воді, в органічних розчинниках, розчинах солей, кислот і лугів. При тривалому нагріванні з водою він перетворюється на глютин (желатин).

В організмі тварин колаген виконує механічні функції, його волокнам властива значна міцність. Стійкість колагену до впливу температури й механічна міцність різні й залежать віл виду та віку тварини. У дорослих тварин стійкість колагену підвищується.

Нагрівання колагену у воді при температурі 62— 65°С приводить до скорочення (ущільнення) колагенових волокон приблизно на 1/3 натуральної довжини. Цей процес називається згортанням (ущільненням) колагену. Ущільнені волокна різко відрізняються за фізико-хімічними властивостями від нативного колагену. Подальше нагрівання викликає дезагрегацію колагену і приводить до переходу в глютин.

Перехід колагену у глютин обумовлює подальше руйнування натуральної структури сполучних прошарків — ендомізії,епімізії й перимізії. У прошарках з гомогенізованими волокнами з'являються ділянки, заповнені глютином. Чим довше при даній температурі вариться м'язова тканина, тим більша частина колагену, що міститься в ній, перетворюється на глютин (табл. 1).

Таблиця 1. Вплив температури й тривалості варіння на перехід колагену в глютин, %

М'язи	Масова доля колагену, що перейшла у глютин
	при тривалому варінні
	20(хв.)	40(хв.)	60(хв.)
Поперекові	12,9	26,3	48,3
Спинні	10,4	23,9	34,5
Напівперетинчасті	9,0	15,6	29,5
Плечові	5,3	16.2	22.7
Напівсухожильні	4,3	9,9	13,8
Грудні	3,3	8,3	17,1

При переході колагену у глютин послабляється міцність прошарків перимізії. Чим більше дезагрегується колаген, тим слабкішим стає зв'язок між пучками м'язових волокон.

Процес перетворення колагену на глютин відбувається інтенсивніше при температурі понад 100°С(табл.2). При температурі 120°С глютину утвориться у 2 рази більше, ніж при 100°С. На цьому засноване застосування автоклавів для прискорення варіння м'яса й кісток.

Таблиця 2. Вплив температури й тривалості варіння на перехід колагену у глютин, %

Тривалість варіння, хв.	Колаген, що перетворився у глютин під час варіння при температурі, °С
	5,3	12,2
	16,2	34,3
	22,7

За звичайних умов (при температурі кипіння води) м'ясо вариться 2-3 год., тоді як у автоклаві при 120 °С — усього лише 30-40 хв. Ніжність м'яса, звареного при різних температурах, не однакова. М'ясо ніжніше при тривалому варінні й відносно низькій температурі.

Дезагрегація надлишкової кількості колагену погіршує консистенцію продукту й у крайньому разі може привести до зникнення зв’язку між пучками м'язових волокон, що спостерігається при сильному перегріванні. Тому термін кулінарної обробки м'язової тканини залежать від міцності з'єднунально-тканинних прошарків, що, у свою чергу, обумовлюється — складністю їхньої будови з ускладненням перимізії, термостійкістю колагену, що утворює їх.

Більша частина скелетної мускулатури великої рогатої худоби, за винятком спинної й поперекової частин, має настільки міцну перимізію, що доведення її до стану кулінарної готовності можливе тільки при застосуванні вологого нагрівання — варіння або тушкування. Смаження не забезпечить належне зниження міцності перимізії цієї мускулатури, тому то при смаженні відсутня можливість тривалого впливу вологи на колаген. Необхідна для дезагрегації волога в умовах сухого нагрівання (смаження) надходить в результаті денатурації білків. До моменту припинення денатурації виділена волога перетворює не значну кількість колагену на глютин, що не має істотного впливу на міцність перимізії. При подальшому нагріванні волога м’язової тканини випаровується, перехід колагену у глютин уповільнюється, м'ясо залишається твердим.

Гідротермічна стійкість колагену м'яса молодняка великої рогатої худоби та середнього віку майже однакова. Міцність перимізії значно відрізняється в різних частинах м'язів великої рогатої худоби і майже не відрізняється у дрібної —телят, баранів, свиней. За невеликим винятком, усі частини туші дрібної рогатої худоби можна смажити. М'язова тканина птиці, а також риби, більш однорідна та ніжніша. Перимізій риб, у порівнянні з перимізієм теплокровних тварин, менш стійкий до дії теплової обробки. Тушкування м'яса з додаванням приправ томату-пюре, сухого вина тощо) прискорює дезагрегацію колаге­ну. Маринування деяких видів м'яса з додаванням оцтової або лимонної кислоти прискорює перехід колагену у глютин при подальшому варінні або смаженні.

Нативний колаген стійкий до дії таких протеолітичних ферментів, як трипсин і пепсин. Після деструкції колаген розчіплюється трипсином та іншими протеолітичними ферментами з утворенням пептидів.

Еластин — білкова речовина, що входить до складу еластинових волокон, стійкіший за колаген, не розчиняється в холодній і гарячій воді, органічних розчинниках, розчинах солей. При кип'ятінні з водою не утворює клею, при нагріванні майже не денатурує.

Ретикулін міститься у тонких ретикулінових волокнах, що розгалужуються, утворюючи сітчасті чарунки, у яких закладені кровоносні судини (легені, шкіра, кістки тощо). Стійкий до впливу гарячої води, не розчиняється в міцних кислотах і лугах.