Денатурація білків

Харчові продукти за своїм складом дуже різноманітні і їхня харчова цінність неоднакова. Одні містять майже всі необхідні для організму речовини, харчова цінність інших обмежена у більшій чи меншій мірі. Найбільш складною й біологічно важливою складовою частиною харчових продуктів є білки.

Білки — високомолекулярні сполуки, що складаються з амінокислот і зв'язані один з одним пептидним зв'язком. В організмі людини вони утворюються тільки з білків рослинного й тваринного походження або зі складових частин білків, що надходять із їжею. Під впливом протеолітичних ферментів білки розщеплюються на амінокислоти, з яких синтезуються білки, необхідні для побудови тканин організму людини. З білків, що утворюються при розщепленні 20 амінокислот, для побудови тканин організму людини щодня потрібно 8 амінокислот, які називаються незамінними (лізин - 3-4 г; триптофан - 1; фенілаланін -- 2-4; лейцин — 4-6; ізолейцин - 3-4; метіонін —2-4; валін — 4; треонін—2-3 г).

Білкова молекула утворює собою гігантський ланцюжок, що складається з великого числа амінокислотних залишків, зв'язаних між собою переважно пептидним зв'язком. Поліпептидний ланцюжок утвориться при взаємодії аміногрупи однієї амінокислоти з кислотним залишком іншої. При цьому виділяється молекула води.

НООС-НС_СН³

НNH+HOOC-HC_CH³=HOOC-CH³

HN-OC-HC_CH³+H²O

NH²

Сполука, що утворилася, називається дипептидом, а зв'язок...

НN_СО...— пептидним.

У 1913р. Е.Фішер запропонував поліпептидну теорію, за якою молекула білка складається з одного довгого ланцюга або з декількох коротких поліпептидних ланцюгів, зв'язаних через дисульфідні містки циститу:

_СН²_СО_NHCHCO_NH_CH_CO

CH²_S

CH²_S

_СН²_СО_NH_CH_CO_NH_CH²_CO_

У поліпептидних ланцюжках природних білків харчових продуктів амінокислотні.залишки повторюються у певній послідовності й багаторазово. Чергування амінокислотних ланок у поліпептидному ланцюзі, характерне для даного білка, називається первинною структурою білкової молекули.

У більшості білків поліпептидні ланцюги згорнуті у вигляді спіралі. Міцність такої структури обумовлена дією безлічі водневих зв'язків між групами — СО й сусідніх витків спіралі.

Площини, у яких лежать групи —СО— і —NН—, намотуються навколо осі так, що атом водню групи —NН— опиняється навпроти групи —СО на такій відстані від атома О, на якій може виникнути водневий зв'язок. У такий спосіб створюється вторинна структура білка, тобто для неї характерні спіралізовані ділянки пептидного ланцюга, стабілізовані водневим зв'язком.

Амінокислоти, що мають гідрофобні бічні радикали, знаходяться переважно усередині молекули білка, тоді як полярні амінокислоти, що містять гідрофільні радикали, розташовуються на поверхні. Зближаючись таким чином, аполярні групи амінокислот можуть утворювати аполярну фазу молекулярного масштабу, у яку не можуть проникнути молекули води.

Прагнення до об'єднання аполярних груп амінокислот приводить до додаткової зміни форми поліпептидного ланцюга молекули білка. Це дає формування третинної структури.

У молекулі білка можливі й інші зв'язки, що якоюсь мірою формують відповідну структуру. Однак існує велика кількість різноманітних білків, котрі складаються не з одного поліпептидного ланцюга, а з декількох, наприклад, молекула гемоглобіну. Тоді зв'язок між поліпептидними ланцюгами в основному здійснюється не за допомогою міцних ковалентних зв'язків, а за допомогою більш слабких. Така структура називається четвертинною.

У структурі білка важлива роль належить просторовому розташуванню поліпептидних ланцюгів.

Просторове розташування поліпептидного ланцюга, обумовлене вторинною, третинною й четвертинною структурами, стабілізованими водневими зв'язками, дисульфідними містками, полярними й аполярними зв'язками, сумарно отримало назву конформації поліпептидного ланцюга.

Різноманітне укладання поліпептидних ланцюгів у молекулі обумовлює дві форми білків — глобулярну (кулясту) й фібрилярну (ниткоподібну). До глобулярної належать білки, у яких поліпептидні ланцюги покладені у вигляді мотка й мають близьку до кулястої глобулярну форму. Крім того, вони можуть мати форму еліпсоїда тощо.

У харчових продуктах переважають глобулярні білки.

Фібрилярні білки відрізняються від глобулярних просторовим розташуванням поліпептидних ланцюгів. Для них поряд зі спіральною формою поліпептидного ланцюга можлива зигзагоподібна структура. Для усіх видів фібрилярних білків характерний і тісний контакт між окремими поліпептидними ланцюгами, переважно в подовжньому напрямку. Ця властивість обумовлює їхню меншу розчинність і тенденцію до утворення волокон.

У природі існує різноманіття білкових речовин із різними фізико - хімічними й біологічними властивостями, що утрудняє їхню класифікацію. Так, за формою молекули їх поділяють на глобулярні й фібрилярні; за складом амінокислот — на прості й складні; за розчинністю в різних розчинниках — легко – й слаборозчинні.

ДЕНАТУРАЦІЯ БІЛКІВ

Денатурація — відповідна реакція нативного білка на вплив тепла, кислот, лугів та інших фізичних і хімічних факторів, що викликають зміну конформації, тобто структури макромолекули білка без зміни їхньої молекулярної маси.

Конформаційні зміни молекул білка пов'язані з порушенням поверхні молекул і зміною доступності деяких функціональних груп. Наслідком цього є зміна розчинності, гідратації й набухання денатурованих білків.

Фактори, що викликають денатурацію білків, називаються факторами денатурації. Залежно від фактора, розрізняють тепловий, механічний, хімічний, променевий та інші види впливу.

Кожний вид впливу супроводжується порушенням зв'язків, що приводять до зміни просторової структури білкової молекули.

Тепловий фактор впливу на стан білків супроводжує розрив слабких внутрішньо молекулярних зв'язків (водневі, солеподібні тощо), і посилюється реактивність функціональних груп, що входять до складу молекули білка, порушуються упорядкування й просторова конфігурація поліпептидних ланцюгів, утрачається біологічна активність.

У результаті розриву внутрішньо молекулярних зв'язків (водневих, дисульфідних, сольових) пептидні ланцюги частково розгортаються, у результаті чого функціональні групи стають активнішими, або доступними-для впливу реактивів. Для теплової денатурації білків особливо характерне збільшення реактивності SН-груп.

Вторинні процеси, що відбуваються після денатурації, пов'язані з хаотичним виникненням зв'язків (водневих, сольових) між поліпептидними ланцюгами як усередині молекули, так і між молекулами різних білків, а також зі зміною електростатичного стану білків. У результаті вторинних процесів зменшується гідрофільність білків, утрачається їхня стійкість (розчинність) і відбувається агрегація. Швидкість і ступінь теплової денатурації білків залежать від температури та тривалості нагрівання, вологості середовища. Таким чином, у результаті денатурації білки втрачають здатність до набрякання й розчинення.

Явище денатурації білків варто враховувати при готуванні страв з продуктів, що містять білки, при випіканні булочних і кондитерських виробів,

при виробництві консервів тощо.

Наслідком денатурації є зміна колоїдних властивостей білка. Білки в харчових продуктах завжди перебувають у двох колоїдних станах — у вигляді гелю та золю. Гель характеризується здатністю зберігати форму, золь — текучість. Як гелі, так і золі можуть бути більш-менш обводненими. У харчових продуктах гелі можуть бути зовсім зневодненими, висохлими й безструктурними. Залежно від колоїдного стану, білки в тому чи іншому харчовому продукті при денатурації змінюються по-різному. Наприклад, два продукти з приблизно рівним умістом білків м'ясо і яйце при варінні змінюються по-різному. Маса яйця майже не змінюється, а маса м'яса зменшується. Це відбувається тому, що білки яйця, у вигляді золю, при тепловій обробці коагулюють, перетворюючись на гель не випресовуючи воду, а білки м'яса знаходяться у вигляді обводненого гелю, що переходить у коагель і випресовує воду.

Білки в мало і концентрованих золях ущільнюються неоднаково. У мало концентрованих золях (наприклад, 1 % золь розведеного яйця, м'ясні бульйони) при ущільнені утворюються пластівці (піна). Ущільнення таких розчинів при температурі 50°С називається денатурацією.

При варінні цілого яйця утворюється суцільний гель. У цьому випадку це концентрований золь (у яйці міститься до 12% білка), і тому при тепловій обробці утворюється суцільна решітка з молекул білка, що ущільнюється при температурі 70ºС називається коагуляцією.

Денатурація та коагуляція білків харчових продуктів обумовлює ущільнення молекул, виділяється вода. Гель перетворюється на коагель. При цьому зменшується маса та об̕єм м'яса та риби.