Вто­рич­ная струк­ту­ра бел­ка

В 1949 г. Л. По­линг и Р. Ко­ри про­из­ве­ли кван­то­во­хи­ми­че­ский рас­чёт тер­мо­ди­на­ми­ки по­ли­пеп­тид­ных це­пей. На ос­но­ва­нии рас­чё­тов они осу­ще­ст­ви­ли струк­тур­ное мо­де­ли­ро­ва­ние по­ли­пеп­тид­ных бел­ко­вых це­пей с уче­том дли­ны свя­зей, ва­лент­ных уг­лов, элек­тро­от­ри­ца­тель­но­сти ато­мов, воз­мож­ных кон­фор­ма­ци­он­ных по­ло­же­ний мо­ле­ку­лы. В ре­зуль­та­те они по­лу­чи­ли мо­дель пра­во­зак­ру­чен­ной спи­ра­ли, ста­би­ли­зи­ро­ван­ной за счёт об­ра­зо­ва­ния во­до­род­ных свя­зей ме­ж­ду ато­ма­ми во­до­ро­да и ки­сло­ро­да груп­пи­ро­вок –NH– и –C(O)– со­от­вет­ст­вен­но.

Л. По­линг и Р. Ко­ри вы­дви­ну­ли 2 воз­мож­ных мо­де­ли спи­ра­лей: a-спи­раль и g-спи­раль. При этом на­ли­чие a-спи­ра­ле­вид­ной кон­фор­ма­ции пол­но­стью под­твер­ди­лось и яв­ля­ет­ся сей­час об­ще­при­ня­тым пред­став­ле­ни­ем о вто­рич­ной струк­ту­ре бел­ко­вой мо­ле­ку­лы.

a-Струк­тур­ные уча­ст­ки по­ли­пеп­тид­ной це­пи ста­би­ли­зи­ро­ва­ны, как уже от­ме­ча­лось, с по­мо­щью во­до­род­ных свя­зей ато­мов во­до­ро­да и ки­сло­ро­да, на­хо­дя­щих­ся на про­ти­во­по­лож­ных вит­ках спи­ра­ли. Один пол­ный ви­ток спи­ра­ли вклю­ча­ет 3,6 ами­но­кис­лот­ных ос­тат­ка; «шаг» спи­ра­ли, со­от­вет­ст­вую­щий од­но­му ами­но­кис­лот­но­му ос­тат­ку, име­ет дли­ну 0,15 нм; рас­стоя­ние ме­ж­ду вит­ка­ми или пол­ный «шаг» – 0,54 нм; угол подъ­ё­ма вит­ка 26⁰; пе­ри­од иден­тич­но­сти 2,7 нм (18 ами­но­кис­лот­ных ос­тат­ков). Ра­ди­ка­лы ами­но­кис­лот на­прав­ле­ны во внеш­нее про­стран­ст­во, а не внутрь спи­ра­ли.

По­сле­дую­щие ис­сле­до­ва­ния при­ве­ли к от­кры­тию дру­гих ти­пов кон­фор­ма­ции по­ли­пеп­тид­ной це­пи – уже упо­ми­нав­шей­ся g-спи­ра­ли, p-спи­ра­ли, а так­же b-кон­фор­ма­ции. При этом бы­ло вы­яс­не­но, что по­сле a-спи­ра­ли вто­рой по рас­про­стра­нен­но­сти реа­ли­зо­ван­ной в при­ро­де мо­де­лью строе­ния яв­ля­ет­ся b-слои­стая струк­ту­ра. Ли­ней­ная кон­фор­ма­ция фраг­мен­тов b-струк­ту­ры удер­жи­ва­ет­ся так­же бла­го­да­ря воз­ник­но­ве­нию во­до­род­ных свя­зей ме­ж­ду па­рал­лель­но иду­щи­ми и сбли­жен­ны­ми на рас­стоя­ние 0,272 нм (дли­на во­до­род­ной свя­зи ме­ж­ду –C(O)– и –NH–груп­па­ми) уча­ст­ка­ми по­ли­пеп­тид­ной це­пи.

Воз­ник­но­ве­ние двух спо­со­бов ук­лад­ки по­ли­пеп­тид­ной це­пи – a-спи­ра­ли и b-кон­фор­ма­ции воз­мож­но в ре­зуль­та­те то­го, что од­ни ами­но­кис­ло­ты (ала­нин, глу­та­ми­но­вая ки­сло­та, глу­та­мин, лей­цин, ли­зин, ме­тио­нин и гис­ти­дин) яв­ля­ют­ся как бы «спи­ра­ле­об­ра­зую­щи­ми», т.е. склон­ны­ми к об­ра­зо­ва­нию a-спи­ра­ли, в то вре­мя как дру­гие (ва­лин, изо­лей­цин, тре­о­нин, ти­ро­зин и фе­ни­ла­ла­нин) спо­соб­ст­ву­ют об­ра­зо­ва­нию b-сло­ёв. Су­ще­ст­ву­ет так­же ряд ами­но­кис­лот (гли­цин, се­рин, ас­па­ра­ги­но­вая ки­сло­та, ас­па­ра­гин и про­лин), ко­то­рые не по­зво­ля­ют по­ли­пеп­тид­ной це­пи в том мес­те, где они до­ми­ни­ру­ют, упо­ря­до­чи­вать­ся и сти­му­ли­ру­ют воз­ник­но­ве­ние не­упо­ря­до­чен­ных фраг­мен­тов.

Во­об­ще же бе­лок при­об­ре­та­ет свою вто­рич­ную и тре­тич­ную струк­ту­ры по ме­ре син­те­за на ри­бо­со­ме. При этом во­до­род­ные свя­зи на­чи­на­ют об­ра­зо­вы­вать­ся, ко­гда со­от­вет­ст­вую­щие ато­мы при­бли­жа­ют­ся друг к дру­гу на рас­стоя­ние 2,7 А⁰.