Студопедия.Орг Главная | Случайная страница | Контакты | Мы поможем в написании вашей работы!  
 

Билет №6. Современные представления о строении белков



Современные представления о строении белков. Уровни структуры белковой молекулы. Видовая специфичность белков. Конформация белковой молекулы (вторичная и третичная структуры). Типы свЯзей в белках. Четвертичный уровень структуры. Доменный принцип структ.орг-ии.

Видовая и индивидуальная специфичность набора белков в данном организме определяет особенности его строения и функционирования. Набор белков в дифференцирующихся клетках одного организма определяет морфологические и функциональные особенности каждого типа клеток.

1 структура – посл-ть АМК, соединенных прочной пептидной связью. Она наделена особым биологическим значением – в ней заложена информация, какая будет 2ая, 3ая, 4ая.

2 структура –упаковка п/п цепи в α-спираль или в β-складчатый слой. В формировании спирали, главную роль играют водородные связи.

α-спираль: 1 завиток 3,6 АМК, через 18 АМК(5 витков) структурная конфигурация повторяется. Фиксируется спираль водородными связями и они удерживают ее как сжатую пружину, водородные связи от 1 к 4 амк в пределах 1 п/п цепи.

β-складчатый слой. В основе лежат водородные связи между п/п цепями, цепи лежат антипараллельно.

Неупорядоченная структура: α+ β, α / β. Тип укладки зависит от АМК, т.к. ряд амк способствуют образованию α-спирали (глу, лей,тир), ряд – препятствует (про, о-про)

3 структура –упаковка п/п цепи в пространстве (архитектура), при этом радикалы амк занимают наиболее выгодные положения. Выделяют 2 типа: глобулярные и фибриллярные. Третичная стр-ра возникает автоматически и решающим при этом является взаимодействие радикалов с молекулами окр.рас-ля, влияние рН, взаимодей-ие с др.в-вами. 2 типа связей:1)ковалентно-пептидные дисульфидные 2)слабые водородные, ионные взаимодействия, гидрофобные. В основе формир.простр.стр-ры лежат доменные принципы. Домен – обособленная часть молекулы, облад.структ. и функц.автономией. В виде доменов формируются Б, имеющие более 200 амк в полипептидной цепи. Белки состоят из 1 п/п цепи, имеющие 3 уровня организации – субъединица или протомер. Такие белки выполняют свои нативные ф-ии.

4 структура – ассоциация протомеров определенным образом ориентированных относительно друг друга. Протомеры объединяются в олигомер. На поверхности протомеров формируются контактные участки, которые комплиментарно присоединяются друг к другу. Поцесс форм-ия пространственной стр-ры – фолдинг Б. Он контр-ся Б-шаперонами, кот. предотвращают взаимодействие несформированных конформаций.





Дата публикования: 2015-02-03; Прочитано: 1091 | Нарушение авторского права страницы | Мы поможем в написании вашей работы!



studopedia.org - Студопедия.Орг - 2014-2024 год. Студопедия не является автором материалов, которые размещены. Но предоставляет возможность бесплатного использования (0.007 с)...