Регуляция активности Ф. Аллостерические механизмы, ограниченный протеолиз, хим.модифиация ферментов. Биологическая роль регуляции активности Ф

Виды регуляции:

1)Быстрая (срочная) – регуляция уже готового Б-Ф и происходит в течение неск.сек

2)Медленная – осуществляется на уровне генома. В ней участвуют стероидные гормоны и тироксин, которые проникают внутрь клетки и влияют на синтез транскрипции (мин, часы, дни)

Виды срочной регуляции:

1)частичный протеолиз – пепсиноген превращается в пепсин в присутствии НСl,

пепсин действует на пепсиноген и снова превращает его в активную форму – аутокатализ.

2)ковалентная модификация – присоединение к Ф АТФ приводит к его фосфорилированию и Ф становится активным.

3)ретроингибирование – конечные продукты тормозят активность первого Ф синтеза. Гемм гемоглобина, синтезированный путем 12 р-ий. Гемм специфически тормозит 1 Ф своего синтеза – синтетазу-А-аминоливуленовой к-ты

4)ацетилирование, 5)метилирование.

Виды медленной регуляции:

1) Аллостерический - контроль активности фермента реализуется путем изменения конформации белковой молекулы, индуцируемого связыванием метаболита-регулятора в особом (аллостерическом) центре, пространственно удаленном от активного центра. Изменение конформации молекулы фермента влечет за собой изменение каталитических характеристик активного центра. Метаболит-регулятор, модифицирующий активность фермента подобным образом, называют аллостерическим эффектором.

2) Диссоциативный

3) Адсорбционный

4) Регуляция ковалентным связыванием

5) Регуляция ограниченным протеолизом - некоторые ферменты, функционирующие вне клеток (в ЖКТ или в плазме крови), синтезируются в виде неактивных предшественников и активируются только в результате гидролиза одной или нескольких определённых пептидных связей, что приводит к отщеплению части белковой молекулы предшественника. В результате в оставшейся части белковой молекулы происходит конформационная перестройка и формируется активный центр фермента.