Эритроциты, их свойства и функции в организме животных

Основная масса форменных элементов – эритроциты – это специализированные безъядерные у млекопитающих клетки диаметром 7-9 мкм, имеют форму двояковогнутого диска. Они эластичны. У птиц и рыб эритроциты двояковыпуклые (рис **).

РИС

Эритроциты образуются внутри сосудов и синусах красного костного мозга, поступают в кровь уже без ядра. Эти юные предшественники эритроцитов называются ретикулоцитами. У взрослого животного они составляют 5-10 % всех эритроцитов крови. Созревшие эритроциты живут в крови 100-120 дней, после чего фагоцитируются клетками ретикулоэндотелиальной системы печени, селезенки и костного мозга. За сутки обновляется в среднем 0,8-1,0 % эритроцитов. Скорость эритропоэза может резко возрастать при кровопотерях, недостатке кислорода, патологиях. При этом в плазме возрастает содержание особого стимулирующего вещества – эритропоэтина. По химической структуре – это глюкопротеин. Эритропоэтин ускоряет пролиферацию и дифференцировку стволовых клеток эритроидного ряда, усиливает синтез гемоглобина.

Гемоглобин. Около 34 % общей и 90 % сухой массы эритроцита приходится на долю дыхательного пигмента – гемоглобина (Нb). Это вещество способно легко связывать и отщеплять кислород, превращаясь соответственно в окисленный НbО₂ и восстановленный (Нb) гемоглобин. В крови содержится в среднем 9-10 % гемоглобина (для его определения разрушают эритроциты).

Содержание гемоглобина в крови сельскохозяйственных животных, г/л

Животное	%	Содержание Нb	Животное	%	Содержание Нb
Крупный рогатый скот	9-12	90-120	Кролики	10-12	100-120
Лошадь	8-13	80-130	Птица	8-13	80-130
Овца	7-11	70-110	Рыбы	6-12	60-120
Свинья	9-11	90-110	Пушные звери	12-17	120-170

Недостаток гемоглобина является причиной анемии, то есть сниженной способности крови переносить кислород. При анемии снижается число эритроцитов или Нb или то и другое. Без гемоглобина животные были бы обречены на гибель из-за кислородного голода. Кроме того, гемоглобин обеспечивает удаление из организма свыше 90 % СО₂.

Гемоглобин – глобулярный белок, молекулярная масса 64500, содержит 4 полипептидной цепи (две α-цепи, β-цепи) и четыре простетические группы гемма. В геме атом железа находится в закисной двухвалентной форме [ Fe (II)]. α-цепь содержит 141 аминокислотных остатка, β-цепь – 146. (всю белковую часть молекулы гемоглобина называют глобином). В одном эритроците содержится около 250 млн. молекул гемоглобина.

Если структура гема в Нb у разных животных одинакова, то глобин (его полипептидные цепи) имеют различия в последовательности и содержании отдельных аминокислот (рис **)

РИС

При присоединении кислорода к железу гемма образуется окисленная форма гемоглобина - оксигемоглобин (НbО₂). Присоединение к гемму одной молекулы кислорода облегчает присоединение кислорода и другим геммам. Этот эффект получил название кооперативного, что способствует увеличению транспортируемого кислорода.

Помимо кислорода гемоглобин способен связывать также молекулы Н⁺ (буферная емкость Нb) и углекислого газа (карбаматная связь) – карбогемоглобин.

Кроме окси- и карбогемоглобина в организме могут образовываться и патологические соединения – карбоксигемоглобин (НbСО) и метгемглобин (MtНb). Поскольку гемоглобин присоединяет угарный газ в 150-200 раз активнее, чем кислород, то даже при низкой концентрации угарного газа в воздухе (0,1 %), около 80 % гемоглобина превращается в НbСО, который неспособен присоединять кислород. В эти случаях животные и человек погибают.

Метгемоглобин образуется при действии на кровь сильных окислителей (ферроцианида, перманганата калия, бертолетовой соли и других). При этом железо переходит в трехвалентную форму (Fe ³⁺) и образует стойкое, нераспадающееся соединение с кислородом. Транспорт кислорода нарушается. У сельскохозяйственных животных содержание метгемоглобина в крови возрастает при отравлении нитратами, кровь при этом приобретает коричневый оттенок.

Миоглобин. Это сложный белок мышечной ткани, связывающий переносимый кровью молекулярный кислород и передающий его окислительным системам мышечных волокон. Молекула миоглобина состоит из одной полипептидной цепи и гема, напоминает α-цепь гемоглобина, молекулярная масса 17500 дальтон.

Миоглобин обладает большим сродством к кислороду, чем гемоглобин и может связывать до 15 % общего кислорода в организме. Высвобождение кислорода из миоглобина происходит при сокращении работающих мышц, когда сжимаются капилляры и давление кислорода резко падает. В больших количествах (до 7 % массы), что в 10 раз выше, чем у наземных млекопитающих, миоглобин содержится в мышцах морских млекопитающих – дельфинов, тюленей, моржей, способных к длительному пребыванию под водой.