Студопедия.Орг Главная | Случайная страница | Контакты | Мы поможем в написании вашей работы!  
 

Механизм сокращения поперечно-полосатой мышечной ткани



Согласно общепринятой теории мышечного сокращения укорочение саркомеров, миофибрилл и в целом поперечно-полосатых мышечных волокон осуществляется благодаря скольжению актиновых протофибрилл вдоль миозиновых. Т.е. сами актиновые и миозиновые филаменты при сокращении мышечного волокна не изменяют своей длины.

Скольжение одних нитей миофибриллы вдоль других возможно благодаря их взаимодействию друг с другом. Для реализации такого взаимодействия необходим ряд условий:

Ø поступление нервного импульса к мышечному волокну от нервного волокна, которое иннервирует данную мышцу;

Ø высокая концентрация ионов кальция в саркоплазме.

На актиновой протофибрилле располагаются участки, способные к определенного рода взаимодействию с головкой миозиновой протофибриллы (образующиеся при взаимодействии актиновых и миозиновых нитей структуры носят название актомиозиновых мостиков) – активные центры.

В состоянии покоя (при отсутствии приходящего нервного импульса от волокна, иннервирующего мышцу и низкой концентрации кальция в саркоплазме) эти активные центры оказываются блокированными расположенными на них нитями тропомиозина и глобулами тропонина. Т.е. головки миозиновых молекул не могут вступать в определенное взаимодействие с активными центрами на актиновой нити (образовывать актомиозиновые мостики).

При повышении же концентрации ионов кальция в саркоплазме мышечного волокна тропонин (тропонин С), обладающий высоким сродством к кальцию, начинает его связывать, в результате чего изменяется конформация, как самого тропонина, так и прилежащего к нему тропомиозина. И это приводит к открытию активных центров актина, взаимодействие которых с миозиновыми головками сопровождается скольжением актиновых филаментов вдоль миозиновых (продвижением актиновых нитей вглубь темных А-дисков).

Увеличение концентрации кальция в саркоплазме становится возможным благодаря приходящему к мышечному волокну нервному импульсу (потенциалу действия).

Возбуждение мембраны мышечного волокна (распространяющаяся по нему деполяризация) достигает Т-трубочек, к которым прилегают боковые цистерны саркоплазматического ретикулума.

В глубине Т-трубочек в их стенке располагаются электровозбудимые (т.е. приходят в активация в ответ на изменение мембранного потенциала) дигидропиридиновые каналы (рецепторы), а со стороны боковых цистерн СР к ним прилегают рианодиновые рецепторы. Деполяризация мембраны Т-трубочки приводит к активации в молекуле дигидропиридинового рецептора, что передается (электростатически или механически) на молекулу рианодинового рецептора и вызывает открытие Са2+-канала, располагающегося в центре этого рецептора и, как следствие, выход ионов Са2+ из полости СР (рис. 15).

Таким образом, обязательным условием увеличения концентрации кальция в саркоплазме является деполяризация мембраны мышечного волокна, которая приводит к увеличению проницаемости мембраны СР для ионов кальция, что и опосредует их выход в цитоплазму мышечного волокна.

Вышедшие из СР ионы кальция диффундируют по направлению к сократительным белкам и присоединяются к тропонину тонких миофиламентов (тропонину С). В результате чего последний меняет свою конформацию и отходит от актина, оттягивая за собой тропомиозиновую нить. Активные центры на белке актине становятся свободными и к ним присоединяются головки молекул миозина, формируя актомиозиновый мостик, благодаря чему осуществляется скольжение нитей актина и миозина относительно друг друга.

Рассмотрим более подробно механизм реализации скольжения сократительных белков в скелетном мышечном волокне.

Скольжение тонких нитей вдоль толстых обеспечивает чередование рабочих циклов. Каждый рабочий цикл включает несколько стадий:

1. прикрепление миозиновой головки к активному центру актинового филамента (образование актомиозинового мостика, рис. 16), которое становится возможным в результате изменения конформации тропонин-тропомиозинового комплекса, индуцированного присоединением ионов кальция к тропонину (тропонину С);

2. изменение конформации миозиновой головки вследствие присоединения актина, что проявляется в форме ее «гребкового» движения (рис. 17), которое и обеспечивает продвижение актиновой нити вдоль миозиновой в сторону центра саркомера (М-линии) на один «шаг» (20нм);

3. взаимодействие миозиновой головки с молекулой АТФ, что приводит к снижению сродства актина к миозину и распаду актомиозинового мостика (рис. 18) и повышению АТФазной активности миозиновой головки и последующему гидролизу АТФ. Высвободившаяся в результате распада АТФ энергия частично тратится на восстановление исходного конформационного состояния миозиновой головки, а большая часть – рассеивается в форме тепла.

Головки миозина совершают около 5 циклов в секунду, причем головки разных молекул производят тянущее усилие асинхронно. Следующие друг за другом «гребковые» движения миозиновых головок стягивают тонкие нити к центру саркомера, вследствие чего ширина Н-зоны уменьшается практически до нуля. Поскольку в процесс сокращения практически одномоментно вовлечены все саркомеры мышечного волокна, происходит его укорочение (рис. 19).

Расслабление мышечного волокна осуществляется благодаря работе системы активного транспорта СР Са2+-АТФазы. Са2+-насос встроен в мембрану продольных цистерн СР и представляет собой белок переносчик ионов кальция. Активация этого насоса происходит при повышении концентрации кальция в саркоплазме: кальция закачивается обратно в СР, где связывается с белком кальсеквестрином. Снижение концентрации кальция в мышечном волокне при этом приводит к возвращению тропонина и пропомиозина в исходное положение (закрывают активные центры актина).

Последовательность процессов, происходящих при сокращении и расслаблении мышечного волокна, при участии триады представлены на рис. 20.





Дата публикования: 2014-12-30; Прочитано: 2388 | Нарушение авторского права страницы | Мы поможем в написании вашей работы!



studopedia.org - Студопедия.Орг - 2014-2024 год. Студопедия не является автором материалов, которые размещены. Но предоставляет возможность бесплатного использования (0.007 с)...