НОМЕНКЛАТУРА. Раціональна номенклатура- ферменти називають за субстратом, на який вони діють з додаванням суфікса - аз(а)

Тривіальні назви - пепсин (від грецьк. «травлення»), папаїн - (від назви дерева, із соку якого одержували фермент).,

Раціональна номенклатура - ферменти називають за субстратом, на який вони діють з додаванням суфікса - аз(а). З'явились назви амілаза, ліпаза, уреаза та ін.{\ 898 р. Дюкло).

Систематична або наукова номенклатура - назви ферментів складаються з двох частин. Перша частина вказує на назву субстрату, на який діє фермент, а друга - на природу хімічної реакції, яку він каталізує, з додаванням суфікса - аз(а). Наприклад, фермент, який каталізує реакцію гідролізу дипептиду гліцин - лейцину, має назву гліцин-L-лейцин-гідролаза. Якщо при ферментативному перетворенні субстрату відбувається перенесення будь-яких хімічних груп з однієї сполуки на іншу, то в номенклатурі ферменту називають обидві речовини, розділяючи їх двома крапками. Наприклад, лактатдегідрогеназа за науковою номенклатурою L- лактат: НАД-оксидоредуктаза.

Технічна номенклатура (існує в межах СНД) - назва ферментів складається з трьох частин. У першій частині: наводять назву субстрату, що перетворюється, та назву мікроорганізму, який синтезує фермент; у другій - тип культивування мікроорганізму; у третій - ступінь очищення ферментного препарату. Наприклад, амілосубтилін Г10х.

! Кожен фермент має свій шифр у класифікаторі ферментів. Перша цифра - це номер класу ферменту, друга - означає підклас, третя - підпідклас і четверта — порядковий номер у переліку ферментів. Наприклад уреаза (сечовина -амідогідролаза КФ. 3. 5. 1. 5, що означає: 3 - клас гідролаз, 5 - підклас амідаз, 1 - підпідклас амідогідролаз, 5 - порядковий номер у переліку)

!! Систематична номенклатура значно складніша, ніж стара тривіальна. Тому часто використовують тривіальні (робочі) та раціональні назви ферментів, наприклад: дипептидаза, гексокіназа, пепсин, трипсин, хімотрипсин, лактаза, мальтаза, лактатдегідрогеназа тощо.

Класифікація ферментів

Усі ферменти залежно від реакцій, які вони каталізують, розподіляються на шість класів: оксидоредуктази, трансферази, гідролази, ліази, ізомерази, лігази (синтетази). Залежно від характеру дії, ферменти кожного класу ділять на підкласи, а останні - на підпідкласи.

До складу підпідкласів входять окремі представники ферментів. Кожному ферменту присвоюється шифр (чотиризначний номер), і цифри в якому вказують на приналежність ферменту до певного класу, підкласу, підпідкласу. У підпідкласі ферменту присвоюється порядковий номер. Так, ліпаза, що належить до гідролаз, має шифр: ДФ.3. 1.1.3. Нижче наведена характеристика класів ферментів.

Оксидоредуктази каталізують окисно-відновні реакції - анаеробні нікотинамідні) дегідрогенази, аеробні (флавінові) ферменти, оксидази, оксигенази, гідропероксидази, цитохроми та ін.).

Трансферази каталізують реакції перенесення різних груп від однієї молекули до іншої (розрізняють фосфо-, метил-, карбоксил-, аміно-, форміл-, глікозилтрансферази та ін.).

Гідролази каталізують реакції гідролітичного розщеплення (гідролізу) різних субстратів (розрізняють карбогідрази - амілаза, β - фруктофуранозидаза, α - глюкозидаза; естерази — ліпаза, хлорофілаза, геролестераза; протеази - протеїнази, пептидази та ін.; амідази -уреази, аргіназа тощо).

Ліази -каталізують реакції відщеплення або приєднання за місцем подвійного зв'язку або відщеплення різних груп негідролітичним способ (декарбоксилаза, альдолаза, гідратаза та ін.).

Ізомерази каталізують реакції ізомеризації (внутрішньомолекулярні оксидоредуктази, мутази, цис-транс-ізомерази).

Лігазн (синтетазн) - каталізують реакції синтезу складних сполук із простих за участю макроергічних сполук, зокрема АТФ (ацетил-КоА-синтетаза, карбоксилаза).

Міжнародна комісія по ферментах у 1961р. принцип класифікації ферментів за типом хімічної реакції поклала в основу їх упорядкування:

Клас ферментів	Тип реакції
Оксидоредуктази	Окисно-відновні реакції усіх типів
Трансферази	Перенесення окремих атомів або груп атомів від донора до акцептора
Гідролази	Гідролітичне розщеплення хімічних зв'язків
Ліази	Негідролітичне розщеплення подвійних зв'язків або їх утворення
Ізомерази	Взаємоперетворення різноманітних ізомерів
Лігази	Утворення зв'язків при взаємодії двох або більше сполук (за допомогою енергії АТФ)

!! Оксидоредуктази - найбільший клас ферментів. їх назви складають за формою: „донор: акцептор - оксидоредукта-за". Вони відіграють основну роль у процесах біологічного окиснення. Коферменте НАД⁺ або НАДФ⁺ є акцепторами водню; ферменти, що каталізують перенесення водню, називають дегідрогеназами, а ті, що каталізують перенесення кисню до субстрату - оксигеназами. Пероксидазами називають ферменти, котрі використовують як акцептори водню перекис водню (Н₂О₂). Оксидоредуктази поділяють на підкласи за критерієм окиснення тих чи інших хімічних груп, зокрема, від природи донорів водню.

Підклас 1.1. До нього входять ферменти, які діють на СН-ОН-групу донорів (малатдегідрогеназа, алкогольдегідрогеназа та ін.).

Підклас 1.2. До нього входять ферменти, які окиснюють альдегідні або кетонні групи.

Підклас 1.6. Ферменти цього класу відмінні тим, що донором водню для них є відновлені НАД або НАДФ.

Клас оксидоредуктаз містить всього 19 підкласів ферментів.

!! Трансферази здійснюють перенесення груп атомів. їх назви включають в себе такі поняття, як: „донор: акцептор - група, яка переноситься - трансфераза". Ці ферменти поділені на підкласи, які каталізують перенесення вуглеродних залишків.

Підклас 2.1. Ферменти цього підкласу переносять одно-вуглеродні метальні, формільні, карбоксильні та інші залишки (метилтрансфераза, формілтрансфераза).

Підклас 2.2. Ферменти цього підкласу здійснюють перенесення альдегідних та кетонних двох або трьох вуглеродних залишків (транскетолаза, трансальдолаза). Трансферази відіграють важливу роль у процесах взаємоперетворення багатьох речовин, а також в реакціях дезінтоксикації.

Клас трансфераз має всього 8 підкласів.

!! Гідролази - каталізують розщеплення внутрішньо-молекулярних зв'язків за допомогою молекул води. їх назви містять дві частини: субстрат - гідролаза.

Підклас 3.1. До нього входять ферменти, що мають широку специфічність. Вони каталізують гідроліз ефірних зв'язків великої кількості ефірів. Зокрема, тіолестераза каталізує гідроліз тіоефірних зв'язків, які відіграють велику роль в обміні ацильних груп.

Підклас 3.2. До нього входять ферменти, що гідролізують як справжні глікозиди, так і И- або 8-глікозидні сполуки.

Всього клас гідролаз розподіляють на 11 підкласів, які каталізують різноманітні реакції гідролізу.

!! Ліазн руйнують зв'язки С - С, С - N, С - О, С - S з утворенням подвійних зв'язків. Можлива і зворотна реакція, наприклад, приєднання молекул води або аміаку до подвійного зв'язку.

Підклас 4.1. З ферментів цього підкласу найбільш відомі альдолази, які каталізують реакції альдольної конденсації, в основі яких лежить розщеплення або утворення зв'язків С - С.

Підклас 4.2. До нього входять такі С – О - ліази, як фумарат-та аконітатгідратаза, які каталізують зворотне відщеплення молекули води від субстрату.

Всього до класу ліаз входить 7 підкласів ферментів, які беруть участь у процесах синтезу та розпаду проміжних

продуктів обміну речовин.

Ізомерази - каталізують найрізноманітніші процеси ізомеризації. їх систематичні назви враховують назву субстрату, а також тип ізомеризації.

Підклас 5.1. Ферменти цього підкласу - рацемази — каталізують перетворення, наприклад L-амінокислот у D - амінокислоти.

Підклас 5.2. Представниками є цис-транс-ізомерази або епімерази. Ці ферменти викликають взаємоперетворення цукрів, наприклад, галактоза > глюкоза.

Підклас 5.3. Ферменти цього підкласу - мутази — каталізують перенесення хімічних груп з однієї частини молекули до іншої.

Всього до класу ізомераз входить 6 підкласів.

Лігази (синтетазн) каталізують процеси конденсації двох молекул за рахунок енергії АТФ. їх назви включають обидві речовини, що з'єднуються, та фермент лігазу. Наприклад, аспартат: аміак-лігаза.

Підклас 6.1. Ферменти цього підкласу каталізують утворення зв'язків С - О. Цей тип зв'язку має місце, наприклад, при активації амінокислот перед процесом трансляції.

Підклас 6.2. Представниками цього підкласу є ферменти, що каталізують утворення С – S - зв'язків у процесі приєднання ацильних залишків до коензиму А.

Всього до класу лігаз входить 5 підкласів, яківключають ферменти анаболічних стадій обміну речовин.

Внутрішньоклітинне розподілення ферментів:

Ферменти локалізовані у всіх компартментах клітин

В мітохондріях діють ферменти енергетичного обміну

В апараті Гольджі - ферменти, які каталізують дозрівання білків

В ядрі - ферменти, які каталізують синтез інформаційних макромолекул, а також процеси їх дозрівання, функціонування і розпаду

В лізосомах — гідролітичні ферменти

В ендоплазматичному ретикулумі - ферменти, які захищають клітину від дії чужорідних хімічних речовин (ксенобіотиків)

6. ВИКОРИСТАННЯ ФЕРМЕНТІВ У ХАРЧОВИХ ТЕХНОЛОГІЯХ

Використання ферментів

Препарати амілази використовують при випіканні хліба для прискорення дозрівання тіста, зменшення витрат цукру на виготовлення булочних виробів.

Ферменти, які спричиняють молочнокисле бродіння, застосовують при виготовленні кисломолочних продуктів: кефіру, ряжанки тощо.

Протеолітичні ферменти застосовують у м'ясній промисловості для розщеплення білка і прискорення дозрівання м'яса (замість 10-14 днів до 1-2 днів).

Фермент хімозин, який виділяють із слизової оболонки сичуга, зумовлює зсідання білків молока і використовується у сироварінні.

Глюкозооксидаза використовується для зберігання м'яса, фруктових соків та інших продуктів, що швидко псуються.

Пектиназа використовується для підвищення виходу соку з плодів і ягід.

Ряд ферментів - пепсин, трипсин, лізоцим, фібринолізин, стрептокіназа, урокіназа, гіалуронідаза та ін. застосовують в медичній практиці

Нові терміни, поняття: водо- та жиророзчинні вітаміни, антивітаміни, вітаміноподібні речовини, авітаміноз, гіповітаміноз, гіпервітаміноз, гормони

1. КЛАСИФІКАЦІЯ ВІТАМІНІВ, ЇХ БІОЛОГІЧНА РОЛЬ

► Вітаміни - це органічні низькомолекулярні речовини, різні за хімічною природою та фізико-хімічними властивостями, які

потрібні в невеликих кількостях для забезпечення життєдіяльності людей і тварин.

Класифікація, номенклатура і біологічна роль вітамінів

Літерні позначення	Раціональна хімічна назва	Тривіальна назва	Біологічна роль
Жиророзчинні вітаміни
А1, А2	Ретинол, дегідроретинол	Аксерофтол, антиксерофталь-мічний	Забезпечує ріст, розвиток організму, функціонування епітеліальних клітин, бере участь в акті зору
D1, D2, D3, D4-7	Ергокальциферол, холекальциферол	Капьцифероли, антирахітичний	Регулює фосфорно-кальцієвий обмін, запобігає розвитку рахіту
Е (α-, β-, γ -, σ-)	Токофероли (α-,β -, γ-, σ-)	Антистерильний	Бере участь в окисно-відновних процесах, впливає на ембріогенез, функції статевих залоз, нервової системи
К1, К2, К3, К4	Філохінони	Антигеморагі-чний	Стимулює утворення протромбіну, впливає на зсідання крові

Водорозчинні вітаміни
С	Аскорбінова кислота	Антискорбутний фактор, вітаскорбол	Бере участь в окисно-відновних процесах, синтезі колагену, запобігає розвитку цинги
в,	Тіамін	Аневрин	Входить до складу ферментів, що забезпечують реакції декарбоксилювання, запобігає розвитку поліневриту
в2	Рибофлавін	Вітамін росту	Входить до складу дегідрогеназ, запобігає арибофлавінозу
В3	Пантотенова кислота	Вітамін росту	Входить до складу ферментів, що забезпечують вуглеводний, ліпідний і білковий обмін
в5	Нікотинова кислота, нікотинамід	Ніацин, вітамін РР	Входить до складу анаеробних дегідрогеназ, запобігає розвитку пелагри
в6	Піридоксин	Адермін	Входить до складу ферментів, що забезпечують білковий обмін
B12	Ціанокобаламін	Кориноїди, антианемічний фактор	Запобігає розвитку анемії
(В9, В10, В11)	Фолієва кислота	Птерошглутамі-нова кислота	Регулює кровотворні процеси
Н	Біотин	Антисеборейний фактор W, коензим R	Регулює функціональний стан нервової системи

Літерні позначення	Раціональна хімічна назва	Тривіальна назва	Біологічна роль
Вітаміноподібні сполуки
B4	Холін	Ліпотропний фактор	Запобігає жировій інфільтрації печінки
В13	Оротова кислота	Ростовий фактор	Впливає на ріст організмів
В15	Пангамова кислота	Ліпотропний та антитоксичний	Покращує ліпідний обмін
B8	Мезоінозит	Інозит	Регулює функціональний стан нервової системи
U	Метилметіонін	Антивиразковий фактор	Забезпечує нормальне функціонування слизових оболонок шлунка та тонкої кишки
P	Біофлавоноїди	Гесперидин, рутин, катехін	Підвищує міцність та регулює проникність капілярів

2. БУДОВА ВІТАМІНІВ ТА ЇХ ДОБОВА ПОТРЕБА

Найменування	Будова	Добова потреба, мг
В1		2 - 3
В2		2 - 3
В3		7 - 10
В5 (РР)		15 -25
В6		2 - 4
Вс		0,2 – 0,3
Н		0,01 (10 мкг)
В12		0,006 – 0,009 6 – 9мкг
С		50-70
А1		0,75 – 1,5 2,5 – 5,0 тис. IO (інтернаціональних одиниць) 1 мг = 3300 IO
А2		-
D2		0,15 (500 IO)
D3		0,007 – 0,01 (7 – 10 мкг)
E		20 -30
К1		0,015(15мкг)
К2		0,002-0,01(2 – 10 мкг)
Вітаміноподібні речовини
В4		250 – 600 мг
В8		1000-1500 (1,0 – 1,5г)
В13		1000-1500 (1,0 – 1,5г)
В15		Лікувальна доза 100-300 мг
U		Лікувальна доза 250-300 мг
P		50-60

! При недостатньому надходженні вітамінів розвиваються захворювання, які мають назву гіпо- або авітамінозу. При надмірному надходженні вітамінів (особливо А і D) виникає гіпервітаміноз.

Джерела вітамінів

продукти харчування рослинного та тваринного походження;

хімічний синтез (А, С, В₆, В₁);

мікробіологічний синтез (В2, В6)

Вміст вітамінів у харчових продуктах

Найменування продукту	Вітаміни, мг на 100 г продукту
β -каротин	А	D мкг/10Ог	Е	К	В1	в2	в6	в12 мкг/ЮОг	В5(РР)	С	В3
Яблука	0,03			0,63		0,02	0,03	0,08		0,30	13-16	0,07
Картопля	0,02			0,10	0,08	0,12	0,05	0,2		0,90		0,30 «
Пшеничне борошно 1-го сорту вітамінізоване	СЛІДИ	-	-	3,05	-	0,65	0,18	0,22	-	1,2-3,0	-	0,50
Хліб житній	0,006			2,20		0,18	0,07-0,11	0,17		0,67		0,60
Яловичина Ікатегорії	-	сліди	-	0,57	0,15	0,07	0,13	0,37	2,6	2,80	сліди	0,50 |
Печінка з яловичини	1,0	8,2	0,2-1,2	1,28	0,6	0,30	2,19	0,70		50-130		6,80
Молоко	0,015	0,025	0,05	0,1-0,2	0,002	0,04	0,15	0,05	0,2-0,6	0,10	0,6-1,0	0,38
Яйця	0,06	0,35-0,40	3,5-12	1,0-3,0	0,02	0,69	0,44	0,14	0,52-1,2	1,90	-	1,30
Масло вершкове несолоне	0,38	0,59	0,8-1,5	1,5-2,5	-	сліди	0,10	сліди	СЛІДИ	0,10	сліди	0,05 н
Олія рослинна	0,04	-	-	60-120	-	-	-	-	-	-	-	- І
Капуста білокачанна	0,1-0,4	-	-	0,1-1,5		0,03	0,05	0,15		0,4-0,7	45-50	0,18 |
Буряк	0,01			0,14		0,02	0,04	0,1		0,20		0,12
Морква	9,0	-		0,63	0,1	0,06	0,07	0,1		1,0		0,26
Чорна смородина	0,1			0,72		0,02	0,02	0,13		0,30		0,40
Малина	0,20			0,58		0,02	0,05	0,07		0,60		0,20

3.АНТИВІТАМІНИ.ГОРМОНИ

!! Антивітаміни - речовини різної хімічної природи, які порушують використання вітамінів в організмі та виявляють

протилежну їм дію, результатом чого може бути недостатність вітамінів.

Механізм дії антивітамінів часто пов'язаний з прямою взаємодією з відповідними вітамінами, внаслідок чого останні втрачають свої властивості. Прикладом такої взаємодії є антивітамін глікопротеідної будови авідин, який зв'язує біотин. Крім того, антивітаміни можуть бути структурними аналогами вітамшів, які відрізняються від них за будовою. В цьому випадку антивітаміни є антиметаболітами. Антивітаміни використовують у медицині для лікування різних захворювань.

Антивітамін	Механізм дії	Застосування
Кумарини (дикумарол)	Замінюють нафтохінон у біохімічних реакціях, блокують утворення протромбіну, прокопвертину та інших факторів зсідання крові. Діють як антикоагулянти	Для лікування тромбозів
Ізоніацин (гідразид ізонікотинової кислоти)	Вводиться (замість нікотинаміду) до складу НАД+ і НАДФ, внаслідок чого вони втрачають біологічну функцію	Регулює обмін речовин
Птеридин (4-аміноптеридин)	Витісняє фолієву кислоту з флавінзалежних ферментів, внаслідок чого порушується синтез важливих сполук	Пригнічує поділ клі­тин. Застосовується при лікуванні злоякісних пухлин
Дезоксипіридоксин	Конкурентний інгібітор піридоксалевих ферментів	Для створення моделей В6-авітамінозу
Дихлоррибофлавін	Конкурентний інгібітор флавінових ферментів	Для створення моделей В2 - авітамінозу

До біологічно активних речовин відносять гормони.

Гормони (від грецьк. hormао - приводити в рух, збуджувати) - біологічно активні речовини різної хімічної природи, які утворюються спеціалізованими клітинами залоз внутрішньої секреції, виділяються безпосередньо в кров, лімфу і регулюють обмін речовин та фізіологічні функції організму.

! Зараз відомо близько 60 біологічно активних секретів, які продукуються ендокринними залозами і мають гормональну активність.

! До ендокринної системи організму входять такі залози внутрішньої секреції, як гіпофіз, епіфіз, гіпоталамус, тимус, і наращитоподібна, щитоподібна, підшлункова, надниркові і статеві залози.

Установлено, що гормони синтезуються не лише спеціалізованими клітинами ендокринних залоз, а й деякими органами і тканинами - печінкою, нирками, слизовими оболонками шлунка і кишок. Відомі також тканинні гормони -гістамін, серотонін, ацетилхолін.

Класифікація гормонів

Групи гормонів представлені: гормони білкової природи -прості білки (інсулін, пролакпш, гормон росту) і складні білки -глікопротеїни (фолатропін, лютропін, тиротропін); гормони пептидної природи (глюкагон, кальцитонін, соматостатин, вазопресин, оксигоцин); гормони — похідні амінокислот (адреналін, норадреналін, тироксин); гормони ліпоїдної природи - стероїдні гормони (кортикостероїди, андрогени, естрогени), простагландини; паратгормони, тканинні гормони (гастрин, секретин, гепарин).

Тканинні гормони (гормоноїди) - речовини, різні за хімічною природою, властивостями та напрямком біологічної дії, які виділяються спеціалізованими клітинами органів і тканин організму і виявляють місцеву регуляторну дію на метаболічні процеси. На відміну від гормонів, синтез "їх не має суворої локалізації, крім того, характерною для них є місцева, а не дистанційна дія.

Тканинні гормони

В організмі дія гормонів контролюється центральною нервовою системою.

Тема 7. ОСНОВНІ ПОНЯТТЯ ДИНАМІЧНОЇ БІОХІМІЇ. ВІЛЬНА ЕНЕРГІЯ. МЕХАНІЗМ ДИХАЛЬНОГО ЛАНЦЮГА

Нові терміни, поняття:

динамічна біохімія, біологічне окиснення, метаболіти, метаболізм, обмін енергії, відновлення, фосфорилювання, дихальний ланцюг, тканинне дихання, супероксиддисмутаза, гпутатіонпероксидаза

1. ДИНАМІЧНА БІОХІМІЯ. ВІЛЬНА ЕНЕРПЯ

!! Динамічна біохімія вивчає сукупність перетворень сполук в організмі та взаємопов'язане з ним перетворення енергії.

Ознаки біологічного обміну речовин і енергії

Цілісність і єдність обмінних процесів

Саморегуляція

Обмін речовин і енергії є однією з найважливіших і суттєвих ознак живих організмів.

Живі організми є відкритими системами, для життєдіяльності яких необхідний постійний двобічний зв'язок (обмін) з навколишнім середовищем.

З навколишнього середовища вони отримують поживні речовини і енергію, які вони перетворюють та видозмінюють, а потім використовують утворені сполуки для власних потреб і повертають до навколишнього середовища кінцеві продукти обміну.

! Вся сукупність процесів поглинання, засвоєння з навколишнього середовища, утворення і виділення кінцевих продуктів є суттю обміну речовин.

Обмін речовин складається з процесів:

Особливе місце серед цих процесів займають хімічні перетворення органічних сполук, різноманітність яких зводиться до синтезу (анаболізм) та розщеплення (катаболізм), які супроводжуються поглинанням та утворенням хімічної енергії (АТФ).

Обмін речовин і енергії с єдиним, нерозривним процесом, де:

видозмінювання речовини завжди супроводжується виділенням чи поглинанням вільної енергії;

виділена чи поглинута енергія забезпечує розпад чи синтез хімічних зв'язків, тобто видозміну самих речовин.

Термін „обмін речовин та енергії" рівноцінний у загальновживаному понятті терміну „ метаболізм ".

З біологічної точки зору метаболізм - це перетворення речовин в клітинах організму з моменту попадання до кінцевих продуктів, тобто проміжний обмін.

Значення метаболізму

Розщеплення складних органічних сполук до простих метаболітів з виділенням енергії.

Перетворення екзогенних сполук на попередники біололімерів.

Синтез біополімерів з використанням енергії.

Руйнування молекул, які втратили функціональне значення.

Метаболізм - це сполуки, що утворилися ворганізмі при перетворенні речовин з моменту їх надходженняв організм до виділення продуктів обміну.

Процес обміну енергії полягає у її виділенні, нагромадженні та використанні для забезпечення процесів життєдіяльності.

Енергетичною основою метаболізму є процес трансформації потенціальної енергії, яка вивільняється при окисненні органічних сполук, в енергію хімічних зв'язків АТФ.

Зв'язки, при гідролізі яких зміна вільної енергії системи складає >30 кДж/моль, називаються макроергічними і позначаються знаком ~ (тільда). Сполуки з такими зв'язками називаються макроергами.

Аденілова система АТФ > АДФ > АМФ виступає в ролі сполучного фактора між ендергонічними (анаболізм) та екзергонічними (катаболізм) процесами.

Для активації різних сполук перед включенням їх в процеси синтезу (утворення ацилів кислот, фосфорних ефірів тощо) розщеплення АТФ йде за реакцією АТФ > АДФ + Н₃РО₄.

В процесах синтезу різних субстратів АТФ перетворюється за реакцією:

АТФ> АМФ + Н₄Р₂О₇

Типи синтезу АТФ в природі

шляхом фосфорилювання

Процеси, що потребують

витрат енергії

! Першоджерелом енергії живої природи є сонячна енергія

За способом використання і джерелом енергії живі організми розподіляють на:

Автотрофи - для синтезу складних субстратіввикористовують сонячнуенергію (рослини,

ціанобактерії)

Гетеротрофи – одержують енергію при окисненні складних органічних сполук (мікроорганізми, гідробіонти, тварини,

людина)

Шляхи поповнення вмісту АТФ у клітині

Фосфорилювання АДФ за допомогою зовнішньої енергії

Субстратне фосфорилювання

Синтез de novo

Система креатинфосфат/креатин

АТД - АДФ цикл у клітині:

Етапи перетворення харчових речовин в процесах катаболізму

І - складні високоенергетичні молекули харчових речовин перетворюються на структурні складові („будівельні блоки"): білки гідролізуються до амінокислот, вуглеводи - до моноз, ліпіди - на гліцерин і жирні кислоти.

ІІ -мономери перетворюються у „ключові метаболіти" - ПВК (піровиноградну кислоту) і ацетил-КоА.

ІІІ - у циклі Кребса відбуваються процеси окиснення ацетил-КоА до кінцевих сполук (СО₂ і Н2О) з вивільненням енергії.

!! Центральне місце в енергетичному обміні займають процеси гідролізу, тканинного дихання, бродіння.

Вищі організми одержують вільну енергію в процесах гідролізу і тканинного дихання (останнє енергетично найбільш вигідне).

Шляхи використання вільної енергії

► На процеси біосинтезу (у першу чергу білкових речовин).

► На механічне пересування і м'язові скорочення.

► На процеси активного транспортування поживних речовин через цитоплазматичну мембрану (проти градієнтів концентрації).

► На процес ділення клітин і передачу спадкової інформації.

2. БІОЛОГІЧНЕ ОКИСНЕННЯ. ТКАНИННЕ ДИХАННЯ. ДИХАЛЬНИЙ ЛАНЦЮГ

!! Біологічне окиснення є основним джерелом енергії в організмі. В основі сучасних уявлень про біологічне окиснення лежать пероксидна теорія Баха і теорія Палладіна-Віланда про дегідрування субстратів.

► За теорією О.М.Баха, окиснення органічних речовин в організмі молекулярним киснем відбувається з утворенням пероксидних сполук, які мають важливе значення в активації молекулярного кисню. Такими речовинами є ненасичеш сполуки -лінолева, ліноленова, арахідонова кислоти, каротин, вітамін А таін.

► У біологічному окисненні беруть участь ферменти окисно-відновної системи, які містять як небілкові частини НАД⁺, НАДФ⁺, ФМН, ФАД, убіхінони та залізопорфіринові комплекси.

Дихальний ланцюг може забезпечувати як фосфорилююче окиснювання, так і вільне окиснення, а тому відіграє важливу роль в адаптації організмів до несприятливих умов. Зокрема, при охолодженні організму відбувається вільне окиснення, внаслідок якого підтримується стала температура тіла, посилюється біологічне окиснення.

Етапи біологічного окнснення

І - дегідрування субстратів - продуктів розпаду білків, жирів та вуглеводів за участю дегідрогеназ, які містять кофермент НАД*, НАДФ⁺ (вони є акцепторами водню), наприклад:

ІІ - акцептором атомів водню є група флавінових ферментів (містять коферменти ФМН і ФАД), наприклад:

ІІІ - акцептором водню є убіхінони (коензим Q), наприклад:

IV - з коензиму Q іони водню переходять у навколишнє середовище, а електрони поступають на цитохромну систему, яка складається з оксидоредуктаз, у яких лебідковою часткою є залізопорфірини. У цитохромній частині є фермент цитохромоксидаза, який переносить електрони з коензиму Q на кисень, останній, сполучаючись з іонізованими атомами водню, утворює воду, наприклад:

Під час клітинного дихання крім водиутворюється СО₂ і виділяється енергія.

Загальний вигляд дихального ланцюга мітохондрій та комплексів І, II, Ш, IV, які переносять електрони: