Форми води

ВСТУП

Біохімія у технологічному вищому навчальному закладі - це фундаментальна наукова дисципліна, завдання якої - це наукове обгрунтування на молекулярному та клітинному рівнях технологічних процесів харчових виробництв. На підприємствах харчової промисловості переробляється сировина біологічного походження, тому технологам харчової та переробної промисловості необхідні основи біохімічних знань.

Знання біохімії дає можливість технологам розуміти сутність біологічних процесів, науково обґрунтовувати їх та керувати технологічними процесами з метою раціонального використання переробленої сировини, отримання високоякісних продуктів, розробки технологій нового покоління.

Опорний конспект відповідає програмі курсу „Біохімія", включає 13 тем. Згідно з робочою програмою дисципліни та вимогами Болонської системи курс навчання містить 3 модулі. Розподілення тем за модулями та інші пояснення щодо їх проведення наведені у методичних вказівках до самостійної роботи з курсу „Біохімія".

Метою курсу є вивчення біохімічного складу організмів, їх будови, властивостей, перетворення органічних сполук, які входять до складу живих організмів та складають основу їх життєдіяльності - обмін речовин. Питання структурної та метаболічної біохімії викладені на сучасному науково-теоретичному рівні.

Опорний конспект лекцій з курсу «Біохімія» призначений для студентів технологічних спеціальностей факультетів технології консервування та виноробства, технології м'ясних, молочних продуктів та екології, технології хлібопекарських та кондитерських виробництв, технології зерна та зернопродуктів.

Зміст лекцій відображений у вигляді таблиць, схем, стислих визначень, що потребує творчого підходу студентів до засвоєння теоретичного матеріалу.

Кожна тема має план, посилання на літературні джерела, в яких є найбільш повні і ґрунтовні дані та нові терміни, поняття. В кінці кожної теми наведено перелік основних питань для перевірки біохімічних знань. Вони можуть бути корисними для скринінгової оцінки знань та при самопідготовці.

Умовні позначення, наведені в конспекті, дають змогу студентам диференційовано підходити до вивчення матеріалу курсу:

► - запам'ятати як основні положення, твердження;

►! - звернути увагу;

!! - запам'ятати як особливо важливі дані (особлива увага).

Нові терміни, поняття:

обмін речовин (метаболізм), еукаріоти, прокаріоти, органогени, харчові нутрієнти, анаболізм (асиміляція), дисиміляція (катаболізм), субклітинні органели, клітина, макро- та мікроелементи, гомеостаз

1. ПРЕДМЕТ І ЗАВДАННЯ КУРСУ "БІОХІМІЯ"

2. ІСТОРІЯ РОЗВИТКУ БІОХІМІЇ

Перший період - з давніх часів до епохи Відродження (XV ст.)

Наукові відкриття: емпіричне використання біохімічних процесів (виробництво чаю, хліба, вина, тютюну тощо)

Другий період - з XV ст. до другої половини XIX ст. (швидке накопичення знань з хімії живих організмів).

Наукові відкриття:

закон збереження маси (М.В. Ломоносов, 1748 р), дослідження процесів горіння, окиснення, дихання тощо;

розробка методів кількісного хімічного аналізу та застосування їх для дослідження біологічних об'єктів (Ю.Лібіх, 30-40 рр. XVIII століття).;

Синтез органічних речовин: сечовини (Ф.Велер, 1828 р.); жиру (М.Бертло, 1854р.), вуглеводів (О.М.Бутлеров, 1861р.)

Третій перід - з другої половини XIX ст. до кінця 40-х років XX ст. (біохімія відокремлюється у самостійну науку)

Наукові відкриття:

Відкриття та дослідження ферментів (Кірхгоф, 1814 р.), нуклеїнових кислот (Мішер Ф., 1869 р.), вітамінів (М.І.Лунін,1880 р.), синтез білковоподібної речовини (О.Я. Данілевський, 1884 р).

Дослідження властивостей амінокислот, які входять до складу білків, установлення їх структури (Е.Фішер 1852 - 1919р.).

Роботи ІЛЛавлова (1848-1936) щодо вивчення складу травних соків, процесів ферментативного перетворення харчових мас, впливу на процеси обміну речовин різних факторів.

Роботи О.М.Баха (1857-1946) та О.В. Палладіна (1859-1922), які заклали основи сучасних уявлень про механізм тканинного дихання.

Четвертий період - з 40-х - 50-х років XX ст. до наших днів.

Наукові відкриття:

сучасні дослідження механізмів біосинтезу білка, структури і функцій біомембран, молекулярних основ зберігання і передачі спадковості, створення генетично модифікованих організмів тощо. Створення шкіл біохіміків ученими: А.М.Бахом, Б.І.Збарським, О.О.Баєвим, О.В.Паяладіним, В.О.Енгельгардтом, А.МБілозерським, О.І.Опаріним, С.Є.Севериним, В.О. Беліцером, О.С. Спіріним, Ю.А.Овчиюгіковим таін.

3. РІВНІ СТРУКТУРНОЇ ОРГАНІЗАЦІЇ ТА ХІМІЧНИЙ СКЛАД ЖИВИХ ОРГАНІЗМІВ.

ВОДА, ЇЇ ФОРМИ ТА БІОЛОГІЧНА РОЛЬ

!! Клітина є основною структурною і функціональною одиницею живого організму. Всі живі організми за

рівнем структурної організації розподіляться на 2 групи: прокаріоти і еукаріоти (від грецьк. каrуоn - ядро,

рго - перед, раніше).

Хімічний склад живих організмів

► Білки

► Нуклеїнові кислоти

► Вуглеводи

► Ліпіди

► Вітаміни

► Ферменти

► Гормони

► Мінеральні речовини

► Вода

Вміст хімічних елементів в організмі людини

Група	Елемент	Символ	Атомний номер	Вміст, ат.%
	Гідроген	H		62,48
Основні елементи	Карбон	С		21,115
(органогени)	Нітроген	N		3,10
	Оксиген	O		9,86
	Натрій	Na		0,08
	Фосфор	Р		0,95
	Сульфур	S		0,08
Макроелементи	Хлор	СІ		0,08
	Калій	K		0,23
	Кальцій	Са		1,90
	Магній	Mg		0,010
	Ферум	Fе		0,005
	Кобальт	Со		0,001
	Купрум	Си		0,00015
	Цинк	Zn		0,003
Мікроелементи	Іод Флуор	І F		0,014 0,009
	Молібден	Мо		0.027
	Хром	Вг		0,002
	Алюміній	А1		0,001
	Силіціум	Sі		0,001

В організмі людей і тварин виявлено більше 70 хімічних елементів, які входять до складу органічних та

неорганічних сполук. Деякі з них знаходяться у виді іонів.

Мінеральні елементи залежно від кількості у продуктах і добової потреби організму в них розподіляться на:

!! Хімічні елементи є складовими частинами сполук організму та виконують певні біологічні функції:

► структурну (Са, Р);

► метаболічну (макроелементи);

► каталітичну (мікроелементи).

Середня добова потреба організму в мінеральних елементах становить 20-30 г.

Біологічна роль, добова норма споживання, джерела основних елементів

	Біологічна роль Добова норма споживання	Основні джерела елементів
Са	Кальцій входить до складу кісток, знижує збудженість нервової й м'язової тканин, бере участь у процесах м'язового скорочення й згортання крові; 800 мг	Вода, молочні продукти
Р	Фосфор бере участь у побудові кісткової тканини, входить до складу нуклеїнових кислот, фосфоліпідів, макроергічних сполук; 1200 мг	Молочні та м'ясні продукти, риба, яйця
К	Калій-іони підтримують структуру клітин, активують діяльність ряду ферментів, забезпечують проведення імпульсів по нервових клітинах, нормалізують тиск крові, виявляють сечогінні властивості; 2000 - 4000 мг	Яловичина, картопля, квасоля, абрикоси
	Натрій-іони знаходяться у міжклітинному просторі та в клітинах, забезпечують осмотичний тиск, затримують воду в організмі, впливають на кров'яний тиск; 4000 мг (? 10 г NaCl)	Хліб, сир, ікра
СІ	Хлор із натрієм на 70 % забезпечують осмотичний тиск крові й >ідин в організмі. Хлор бере участь в утворенні шлункового соку, активує деякі ферменти; 5000 мг	Молоко, сир
S	Сульфур (сірка) входить до складу білків, а також деяких вітамінів; 1000 мг	Хліб, боби, яйця, м'ясо, риба
Fе	Входить до складу гемоглобіну крові, деяких ферментів, білків; 14мг	М'ясо, печінка, квасоля, соя
Mg	Частина знаходиться у кістках, а друга - у виді іонів усередині клітин. Регулює нервово-м'язову збудженість, роботу серця, активує ряд ферментів; 400 мг	Хліб, круп'яні вироби
Cu, Zn, Мn, І	Зиявлені у складі білків, ферментів та інших біологічно активних речовин; Си - 2 мг, 2п - 15-20 мг, Мn - 5-7 мг, 1 - 0,1-0,2 мг.	Різні харчові продукти, вода

Вода - одна з найважливіших складових усіх організмів.

!! Організм дорослої людини на 60-75 % складається з води. Ще більше води міститься у соковитих частинах рослин, в мікроорганізмах, морських безхребетних організмах - до 98 %.

Вміст води в харчових продуктах

Фрукти, ягоди та овочі - 74 - 96%

М'ясо - 38-78%

Риба - 51-89%

Молоко – 88 - 91%

Хліб - 33-52%

Гриби - 88 - 92%

ФОРМИ ВОДИ

72 % Інтрацелюлярна (внутрішньоклітинна)

28 % Екстрацелюлярна (позаклітинна вода)

В організмі людини нестача води призводить до підвищення в'язкості крові, а надлишок - до вимивання з організму солей, навантаження на серце, нирки, тощо.

ФУНКЦІЇ ВОДИ В ОРГАНІЗМІ

► Вода є розчинником органічних та неорганічних речовин,

► За участю води відбуваються реакції гідролізу, гідратації, дегідратації складних органічних сполук.

► Із водою різні речовини надходять у клітини, тканини і виводяться продукти обміну.

► За допомогою осмотичного тиску водних розчинів підтримується форма клітин.

► Виконує терморегулятивні функції.

► Вода є учасником водно-сольового обміну організму, завдяки чому підтримується гомеостаз (сталість внутрішнього

середовища) організму, зокрема, ряд констант - ізотонія, ізоіонія, ізотермія, ізоосмія.

При контакті з водою продукти здатні її поглинати. Особливо інтенсивно поглинається вода продуктами, що містять не денатуровані білки, фосфатиди, пектинові та інші речовини, які при цьому можуть переходити у колоїдний, желеподібний стан.

ФОРМИ ЗВ'ЯЗКУ ВОДИ У БІОЛОГІЧНИХ ОБ'ЄКТАХ (ХАРЧОВИХ СИСТЕМАХ)

Хімічний зв'язок

Фізико-хімічний зв'язок

Фізико-механічний зв'язок

Різні стани води у харчових продуктах пов'язані між собою, між ними не спостерігається чіткої межі. При технологічній переробці та зберіганні продуктів вода може переходити із однієї форми до іншої.

!! Вода - необхідна умова існування організму людини

Добова потреба організму у воді - 2,5...3,0 л.

4. РОЛЬ ОБМІНУ РЕЧОВИН У ЖИТТЄДІЯЛЬНОСТІ ОРГАНІЗМУ

Метаболізм (від грецького metabole - перетворити) - це сукупність процесів окиснення, відновлення, розщеплення та синтезу, які відбуваються за участю специфічних ферментних систем і забезпечують процеси життєдіяльності організму.

Усі процеси асиміляції і росту можливі тільки тоді, коли до організму регулярно поступають поживні

речовини (білки, вуглеводи, ліпіди, мінеральні речовини та ін.), які є пластичним матеріалом і джерелом енергії.

В процесі метаболізму здійснюється 4 специфічні функції:

1.Вилучення енергії з навколишнього середовища (у виді органічних сполук, або у формі енергії сонячного світла).

2.Перетворення екзогенних сполук на будівельні блоки, тобто на попередники біополімерів.

3.Збирання білків, нуклеїнових кислот, ліпідів, полісахаридів та інших клітинних компонентів „ з будівельних блоків".

4.Руйнування застарілих молекул, які вже виконали в клітині свої функції

Обов'язковою умовою життя є обмін речовин, при якому відбувається взаємодія організму із зовнішнім середовищем.

Процеси асиміляції і дисиміляції узгоджені між собою, організовані в часі і утворюють цілісну систему, що забезпечує збереження живого організму, його нормальну функціональну здатність.

Обмін речовин у тканинах на клітинному і молекулярному рівнях відбувається на основі саморегулювання. В цілому в організмі регулювання обміну речовин відбувається нервовим і гуморальним (нейрогуморальним) шляхами безпосередньо через біологічно активні речовини - гормони, а також ферментними системами.

Нові терміни, поняття: білки, амінокислоти, ферменти, гормони, пептидний зв'язок, протомер, субодиниця, домен, шаперони, гідратація, висолювання, коагуляція, денатурація, протеїни, протеїди, нуклеїнові кислоти, нуклеотиди, синерезис, амфотерність, ізоелектрична точка.

1. БІЛКИ. АМІНОКИСЛОТНИЙ СКЛАД

Білки, протеїни (від грецького ргоіоз - перший, найважливіший) високомолекулярні органічні сполуки, молекули яких побудовані з великої кількості залишків а-амінокислот.

До складу білків входять 20 а-амінокислот. Усі амінокислоти білків, за винятком гліцину, для якого не характерна оптична ізомерія, є L-стереоізомерами. Дотепер немає даних про наявність у білках D-амінокислот. Але D-форми амінокислот виділені із різних організмів (у тому числі і людини) у вільному стані або у складі пептидів. Вони входять до складу мукопептидів клітинних стінок ряду мікроорганізмів, є компонентами пептидних антибіотиків (граміцидину, актиноміцину).

! α-амінокислоти відрізняються одна від одної структурою і складом R-групи (бокового ланцюга), яка може мати різну будову:

Амінокислоти, що входять до cкладу білків (протеїногенні амінокислоти)

Закінчення таблиці

Класифікація амінокислот:

1. за будовою радикала(моноамінокарбонові, моноамінодикарбонові, диаміномонокарбонові, циклічні, гетероциклічні тощо).

2. за біологічними або фізіологічними особливостями. За біологічними - амінокислоти поділяються на замінні та незамінні.

Незамінних амінокислот є вісім (валін, лейцин, ізолейцин, треонін, лізин, метіонін, фенілаланін, триптофан).Вони не можуть

синтезуватися організмом людини і повинні поступати з їжею. Дві амінокислоти — аргінін і гістидин незамінні для дитячого

організму, у дорослих вони частково синтезуються.

3. за полярними та електрохімічними властивостями:

- неполярні або гідрофобні (Ала, Глі, Вал, Лей, Іле, Про, Фен, Трп);

- полярні амінокислоти:

Нейтральні - незаряджені(Асн, Сер, Тре, Тир, Глн, Цис, Мет)

Основні – заряджені позитивно (Ліз, Арг, Гіс)

Кислі – заряджені негативно(Асп, Глу)

Амінокислотний склад білків (% від загального білка)

Амінокислота	Казеїн молока	Яєчний альбумін	Колаген	Зеїн кукурудзи
Гліцин Аланін Валін Лейцин Ізолейцин Серин Треонін Метіонін Цистеїн + Цистин Лізин Аргінін Триптофан Гістидин Фенілаланін Тирозин Глутамінова кислота Аспарагінова кислота Пролін	2,0 3,2 7,2 9,2 6,1 6,3 4,9 2,8   0,3 8,2 4,1 1,2 3,1 5,0 6,3   22,4   7,1 10,6	3,1 6,7 7,1 9,2 7,0 8,2 4,0 2,5   1,9 6,3 5,7 1,2 2,4 7,7 3,7   16,5   9,3 3,6	27,2 9,5 3,4 5,6 - 3,4 2,3 0,8   4,5 8,6 0,7 2,5 1,0   11,3   6,3 15,1	9,8 1,9 25,0 - 1,0 2,4   0,9 1,6 0,2 0,8 7,6 5,9   31,3   1,8 9,0

2. БІОЛОГІЧНА РОЛЬ БІЛКІВ В ОРГАНІЗМІ

Білки - важливий компонент як за значенням, так і за кількісним складом у тканинах та органах. Як правило, в рослинах (за винятком бобових культур) білка міститься менше, ніж в організмах тварин.

Вміст білка в тканинах тварин і рослинах

Органи та тканини тварин	Вміст білка (в % від маси)	Органи та тканини рослин	Вміст білка (в % від маси)
М’язи Печінка Легені Нирки Мозок	18-23 18-19 14-15 16-17 7-9	Насіння Стебло Листя Коріння Плоди	10-13 1,5-3,0 1,2-3,0 0,5-3,0 0,3-1,0

► Основним джерелом азоту, що засвоюється людиною, є амінокислоти білків їжі, тому білки незамінні в раціоні харчування.

Добова потреба в повноцінному білку складає 80-90 г (не менше 1 г на 1 кг маси тіла).

Вміст білків у харчових продуктах

Найменування	Вміст білків,	Найменування	Вміст білків,
продукту	%	продукту	%
Сир	22-29	Соя	33-40
М'ясо	14-20	Горох	23-30
Риба	13-18	Пшениця. Жито	12-16
Яйця	12-13	Рис	9-17
Хліб	6-8	Картопля	8-11
Молоко	3-4	Борошно	1,5-2,0
Плоди свіжі	0,5- 1,5	пшеничне	9,5-15
Овочі свіжі	1,0-4,8

Функції білків

Каталітична ► Усі хімічні перетворення в живих організмах прискорюються і регулюються

каталізаторами ферментами, які є простими чи складними білками.

Транспортна ► Деякі білки крові є переносниками речовин через клітинні мембрани.

Так, гемоглобін переносить кисень до тканин та органів, а двооксид вуглецю від

органів та тканин до легенів. Альбуміни пере­носять ліпіди, вітаміни, іони металів,

гормони.

Регуляторна ► Більшість гормонів є білками, які забезпечують регуляторні функції

Структурна ► Білки входять до складу всіх органів і тканин. Вони беруть участь в утворенні структурноі' основи клітин та їх органел –

мембран.

Захисна ► При попаданні в організм антигенів(бактерій, токсинів та інших сторонніх речовин) синтезуються специфічні білки -

антитіла, які зв'язуються у комплекс "антиген-антитіло" і таким чином їх знешкоджують. Зсідання крові, що попереджає

кровотечу, засноване на перетворенні білка крові фібриногену в фібрин. Внутрішні стінки стравоходу та шлунку вистелені

захисним шаром слизових білків - муцинів.

Механічна ► Білки міозин та актин забезпечують скорочення і розслаблення м'язів, інші - рух протоплазми у клітині.

Енергетична ► При окисненні 1г білка утворюється 16,8кДж (4 ккал).

Запасна ► В рослинах вміщуються запасні білки, які є цінними (резервна) харчовими речовинами. В організмах тварин

м'язові білки є резервними харчовими речовинами, які мобілізуються при необхідності.

3. СУЧАСНІ УЯВЛЕННЯ ПРО СТРУКТУРУ БІЛКІВ

У білках розрізняють чотири рівні структурної організації:

Первинна ► Певна послідовність залишків амінокислот у поліпептидних ланцюгах молекул білка.

Вторинна ► Просторова конфігурація поліпептидного ланцюга. Може α бути у вигляді а-спіралі, β-структури, спіралі

колагену, абомати надвторинну структуру - доменний рівень організації.

Третинна ► Виникає, коли поліпептидні ланцюги складаються, утворюючи структуру, схожу на сферичну.

Гідрофільні групи розміщені ззовні, а гідрофобні - всередині структури (глобули). Каталітично неактивні

білки - шаперони - контролюють утворення тривимірної конформації білкових молекул. Синтез шаперонів

різко посилюється при стресовому температурному впливі (їх називають hps - білками - heat shock

proteins)

Четвертинна ► Структура, що виникає з двох, чотирьох і більше поліпептидних ланцюгів (протомерів, або

субодиниць). Стабілізація відбувається за допомогою слабких зв'язків.

Схема α- структури поліпептидного ланцюга

α - Спіраль білка аполіпопротеїнуС-1

β - структура поліпептиднихланцюгів

Антипаралельна та кристалічна структури супероксиддисмутази

Домен - відокремлена частина молекули білка, яка у певній мірі має структурну і функціональну автономію. Домени є глобулярними ділянками, які з'єднані між собою короткими так званими шарнірними ділянками поліпептидного ланцюга

Супервторинні β - структури:циліндри - це α -спіралі; темні зони - неспіралізовані ділянки; стрілки - β -складчасті шари

Домени гемоглобіну людини: циліндри - α-спіралі; нитки, що їх зв'язують - аморфні ділянки

А) фібрилярні білки Б) глобулярні білки

олігомірний білок, побудований з 4 - х субодиниць (гемоглобін)

Основні типи зв'язків у молекулі білків

Всі амінокислоти зв'язані між собою у певній послідовності пептидними зв'язками.

► Утворюється внаслідок взаємодії карбоксильної групи однієї амінокислоти з

аміногрупою іншої амінокислоти

► Утворюється між залишками цистеїну, який містить сульфгідрильну групу.

► Виникає між полярними групами.

► Виникає між іонними групами.

► Виникає між неполярними групами.

4. ФІЗИКО-ХІМІЧНІ ВЛАСТИВОСТІ БІЛКІВ

Фізико – хімічні властивості білків

► Більшість білків розчиняється у воді та утворює колоїдні розчини. При певних умовах розчини втрачають текучість і

утворюють складні системи, які називають драглями. Вони пружні, пластичні, механічно міцні й здатні зберігати форму.

► Розчинність білків супроводжується їх гідратацією і набуханням. При необмеженому набуханні концентровані білкові

розчини утворюють системи, які є драглями (еластичними гелями).

► Явище,зворотне набуханню (відокремлення води від гелю), називаються синерезисом. Воно відбувається, наприклад, при

зберіганні кефіру.

► Коауляція - це злипання білкових молекул внаслідок втрати гідратної оболонки з утворенням конгломератів, які випадають в

осад. Буває зворотною та незворотною

► При додаванні солей до розчинів більшості видів білків вони випадають в осад внаслідок зниження їх розчинності. Цей процес має назву висолювання.

► Денатурація - втрата білком своїх нативних (природних) властивостей під впливом деяких факторів (температури, тиску, зміни рН-середовища, ультразвуку, іонізуючого випромінювання, органічних і неорганічних кислот, лугів, солей важких металів тощо). При денатурації руйнуються четвертинна, третинна і вторинна структури, первинна структура залишається незмінною.

► Білки є амфотерними електролітами, що зумовлює їх роль як буферних систем для підтримки сталості організму. Поверхневий заряд молекул визначається залишками різних амінокислот. Значення рН-середовища, при якому молекула білка електронейтральна, називається ізоелектричною точкою білка (ІЕТ). В ІЕТ білкова молекула випадає в осад.

► Через наявність гідрофільних та гідрофобних груп білки можуть виступати емульгаторами і впливати на розчинність інших речовин. Так, казеїн молока можна розглядати як емульгатор, що стабілізує природну емульсію - молоко

Класифікація білків

Білки класифікують за:

- походженням (рослинного, тваринного та мікробного походження);

- біологічною цінністю (повноцінні та неповноцінні);

- фізико-хімічними властивостями (кислі, лужні та нейтральні); - формою (глобулярні та фібрилярні);

- хімічним складом (прості білки та складні білки).

В нинішній час усі білки класифікують переважно за фізико-хімічними властивостями та хімічним складом

Прості білки ► Протеїни, до складу яких входять в основномузалишки α-амінокислот.

Складні білки ► Молекули протеїнів, які крім залишків α-амінокислот, містять ще й інші компоненти - простетичні групи

Протеїни

Альбуміни ► Альбуміни добре розчиняються у воді і розчинах солей. Для їх осадження необхідне насичення розчинів

нейтральними солями (які з білками не утворюють солей), наприклад, сульфатом амонію. Знаходяться у плазмі

крові,курячих яйцях, молоці.

Глобуліни ► Розчинні в 10-відсоткових розчинах солей, а при підвищенні концентрації до 50 %випадають в осад. Як і

альбуміни, глобуліни досить розповсюджені. Знаходяться у плазмі крові, курячих яйцях, молоці, зерні злакових,

бобових.

Протаміни ► Це лужні білки, містять аргінін, лізин. Добре розчиняються у воді і не осаджуються при нагріванні. Входять

до складу ядер і утворюють комплекси з нуклеїновими кислотами.

Гістони ► Це лужні білки, містять аргінін, лізин, гістидин. Добре розчиняються у воді та кислотах. Містяться у ядрах клітин

Проламіни ► Рослинні білки. Містять значну кількість проліну та глютамінової кислоти. Розчиняються у 70-відсотковому розчині

спирту.

Глютеліни ► Рослинні білки. Містять значну кількість глутамінової кислоти та лізину. Погано розчиняються у воді і добре

розчинні у розбавлених розчинах лугу.

Протеноїди (колаген, кератин, фіброїн) ► Тваринні білки, які виконують в основному механічну та опорну функцію. Погано

розчинні у воді і розбавлених розчинах кислот та лугів.

Складні білки

Фосфопротеїни(казеїноген, вітелін, іхтулін) ► Складні білки, молекули яких містять залишки фосфорної кислоти.

Глюкопротеїни(муцини, мукоїди) ► Складні білки, що містять залишки вуглеводів.

Ліпопротеїни ► Складні білки, що містять залишки ліпідів.

Металопротеїни ► Складні білки, що містять метали.

Хромопротеїни ► Складні білки, що містять забарвлені групи (гем, похідне ізоалоксазину).

Нуклеопротеїни ► Складні білки, що містять нуклеїнові кислоти (ДНК.РНК).

► Згідно з рекомендаціями РАО/ВООЗ добова потреба в білку для дорослої людини в середньому становить 85-90 г, що забезпечує 11-13% загальної енергетичної потреби організму

Динаміка обміну білків в організмі характеризується балансом азоту,який може бути рівноважним, позитивним, негативним

Енергетична цінність 1 г білків - 16,8кдж (4 ккал)

Біологічну цінність білків визначають за амінокислотним скором

мг АК в 1 г досліджуваного білка

Амінокислотний скор =

мг АК в 1 г ідеального білка

де АК - певна незамінна амінокислота

Фактори, що впливають на інтенсивність перетравлення білків і ступінь засвоювання:

Вид продукту, його походження

Фізіологічний стан організму

Спосіб переробки продуктів

Температура і тривалість теплової обробки продукту

Нові терміни, поняття: нуклеозиди, нуклеотиди, реплікація, макроергічний зв'язок, комплементарність, ген, транскрипція,

трансляція

1. НУКЛЕЇНОВІ КИСЛОТИ, ЇХ ХІМІЧНА ПРИРОДА

Нуклеїнові кислоти - складні біополімери клітини, які розпочають велику кількість мононуклеотидних ланок. Є основним джерелом спадкової інформації і відіграють провідну роль у процесах синтезу білка в організмі. В організм вони потрапляють з їжею у складі складних білків - нуклеопротеїнів.

Нуклеїнові кислоти були відкриті і виділені із ядер лейкоцитів у 1869 р. швейцарським дослідником Ф. Мішером (їх називали нуклеїном, від лат. nucleus- ядро). Пізніше, коли в нуклеїні була відкрита фосфорна кислота, його стали називати нуклеїновювою кислотою.

2. ВІДМІННІ ВЛАСТИВОСТІ ДНК І РНК

У клітинах існують два види нуклеїнових кислот: рибонуклеїнові (РНК) та дезоксирибонуклеїнові (ДНК). Відрізняються вони за будовою, складом, властивостями та функціями

Показник	ДНК	РНК
	Азотисті основи
Склад	Аденін, гуанін, цитозин, тимін	Аденін, гуанін, цитозин, урацил
	Нуклеотиди
	Дезоксирибоза	Рибоза
	Нуклеотиди
	дезоксиаденілова кислота, дезоксигуанілова кислота, дезоксицитидилова кислота, дезокситимідолова кислота	аденілова кислота, гуанілова кислота, цитидилова кислота, тимідолова кислота
Структура	Дволанцюгова	Одноланцюгова
Молекулярна маса	Від десятків до сотень мільйонів	Від десятків до сотень тисяч
Локалізація в клітині	Ядро, мітохондрії, тілакоїди	Ядро і цитоплазма
Функції	Збереження генетичної інформація	Передача генетичної інформації

3. БУДОВА НУКЛЕОЗИДІВ ТА НУКЛЕОТИДІВ

Азотисті основи що входять до складу нуклеїнових кислот:

Вуглеводи:

Нуклеозиди: аденозин (дезоксиаденозин), гуанозин