 |
Главная Случайная страница Контакты | Мы поможем в написании вашей работы! | |
Механизмы изменения активности ферментов
|
|
1. Аллостерический. Регулятор присоединяется к аллостерическому центру с помощью нековалентных связей.
Аллостерический центр – это участок фермента, пространственно не совпадающий с активным центром. Присоединение регулятора к аллостерическому центру приводит к изменению конформации фермента, а, следовательно, и активного центра. Сродство фермента при этом изменяется. Аллостерические регуляторы вызывают активацию или ингибирование фермента. Аллостерическими регуляторами являются метаболиты, макроэрги, коферменты, катионы металлов, цАМФ, субстраты.
2. Химическая модификация. Заключается в изменении химической структуры фермента в результате ковалентного присоединения регулятора в любом месте фермента. Химическое изменение фермента вызывает изменение конформации, а, следовательно, активности. Химическая модификация может осуществляться путем:
- фосфорилирования - дефосфорилирования;
- метилирования - деметилирования;
- аденилирования – деаденилирования и других.
Отщепление регулятора возвращает активность фермента в исходное состояние.
Частным случаем химической модификации является ограниченный протеолиз. Ограниченный протеолиз – это процесс отщепления какой-либо части фермента в виде олиго - или полипептида. В результате изменяется химическая структура фермента и формируется активный центр. Активность фермента возрастает.
3. Взаимодействие "белок-белок". Этот механизм регуляции не является самостоятельным и характерен только для ферментов с четвертичной структурой, то есть состоящих из субъединиц. Диссоциация или ассоциация этих субъединиц приводит к изменению конформации активного центра. Для одних ферментов ассоциация приводит в активации фермента, а диссоциация – к ингибированию, для других наоборот. Изменение взаимодействия между субъединицами возникает в результате присоединения аллостерического регулятора или в результате химической модификации фермента.
Ингибирование ферментов
Ингибирование ферментов бывает обратимым и необратимым.
Необратимые ингибиторы прочно связываются с ферментами, при этом связываются или разрушаются функциональные группы, необходимые для проявления каталитической активности.
Необратимые ингибиторы не имеют физиологического значения и являются ферментными ядами.
Обратимые ингибиторы действуют недолго. Комплекс "фермент-ингибитор" непрочен и быстро диссоциирует, активность фермента при этом восстанавливается.
Обратимые ингибиторы делятся на конкурентные и неконкурентные.
Конкурентный ингибитор похож на субстрат по структуре и форме, поэтому может конкурировать с ним за место в активном центре. Степень ингибирования зависит от концентрации субстрата и ингибитора. Чем больше концентрация ингибитора, тем сильнее ингибирование.
Неконкурентныеингибиторы структурно не похожи на субстрат, поэтому действуют вне активного центра путем аллостерического механизма или путем химической модификации.
Дата публикования: 2015-11-01; Прочитано: 473 | Нарушение авторского права страницы | Мы поможем в написании вашей работы!
