Энтерокиназа

Такой механизм активации называется частичным (ограниченным) протеолизом. Он имеет большое биологическое значение:

1) исключает самопереваривание органа;

2) обеспечивает более тонкую регуляцию количества фермента.

Если бы трипсин вырабатывался в активной форме в pancreas, то он бы оказывал протеолитическое воздействие на клетки железы, вызывая некроз, что и наблюдается при остром панкреатите. В этом случае трипсин появляется в крови и его определение в сыворотке крови, является надежным ферментным тестом в диагностике острого панкреатита.

2. Химотрипсин (эндопептидаза,гидролизует пептидные связи, образованные карбоксильными группами ароматических аминокислот (фен, тир, три).

.

Химотрипсин бывает нескольких разновидностей (альфа, бета, гамма, пи), но это все различные кристаллические формы одного и того же белка. Они синтезируются из двух предшественников - химотрипсиногенов А и В. Они активируются первоначально под действием трипсина и впоследствии под действием химотрипсинов аутокаталитически.

Получены доказательства, что разрыв одной пептидной связи между АРГ и ЛЕЙ в молекуле химотрипсиногена А под действием трипсина приводит к формированию пи-химотрипсина, обладающего наибольшей ферментативной активностью. Последующее отщепление серил-аргинина приводит к образованию бета-химотрипсина. Аутокаталитическая активация приводит к образованию вначале неактивного неохимотрипсина, который под действием трипсина превращается в альфа-химотрипсин. Альфа-химотрипсин образуется из бета-химотрипсина под действием активного химотрипсина.

Химотрипсин обладает более широкой субстратной специфичностью, чем трипсин. Он катализирует гидролиз не только пептидов, но и эфиров, амидов.

3. Эластаза (эндопептидаза, гидролизует пептидные связи, образованные карбоксильными группами маленьких алифатичеких аминокислот (гли, ала, сер).

Выделяется в виде проэластазы и активируется трипсином. Гидролизует пептидные связи эластина.

4. Карбоксипептидазы (экзопептидазы).

Представлены двумя видами: А и В. А - разрывают преимущественно связи, образованные С-концевыми ароматическими а/к, В - катализируют отщепление С-концевых остатков диаминокислот: АРГ и ЛИЗ. А и В карбоксипептидазы активируются трипсином.

А - обладает бифункциональной активностью - пептидазной и эстеразной и содержит ион Zn²⁺. При замене Zn на Ca происходит полная потеря пептидазной активности и усиление эстеразной.

5. Альфа-амилаза - расщепляет альфа-1,4 -гликозидные связи, активируется ионами Ca²⁺, которые повышают устойчивость фермента к изменению температуры и pH.