Свойства ферментов

В отличие от обычных химических катализаторов ферменты ускоряют реакции во много раз. В то время как химические ката­лизаторы работают при повышенных температурах и давлении, ферменты активны при нормальном давлении и, как правило, в пределах температур 40...70 °С, характерных для технологических процессов в пищевой промышленности.

Специфичность действия. Фермент действует на определенное вещество, не затрагивая другие, что весьма ценно для создания разных технологий, особенно направленных на переработку сель­скохозяйственного сырья и получение пищевых продуктов. Хими­чески чистые ферменты различаются по числу и виду субстратов, с которыми они могут взаимодействовать. По этим свойствам фер­менты можно разделить на четыре группы специфичности.

Ферменты первой группы катализируют реакции толь­ко с одним конкретным субстратом и не действуют даже на его ближайшие аналоги. Такие ферменты некоторые исследователи называют абсолютными (например, уреаза, расщепляющая моче­вину на аммиак и воду).

Ферменты второй группы реагируют с одним типом оптического изомера, но иногда катализируют реакции с участием серии родственных соединений с аналогичной конфигурацией. Примером могут служить протеолитические ферменты, гидролизующие пептидные связи в белках и других азотистых соединени­ях. Эту группу ферментов относят к стереоспецифическим.

Ферменты третьей группы катализируют реакции с субстратами, имеющими определенный тип химической связи, почти независимо от ассоциируемых групп. Примером могут слу­жить липазы и фосфатазы. Первые гидролизуют многие органи­ческие эфиры, а вторые расщепляют сложные эфиры фосфорной кислоты на спирт и кислоту. Эти ферменты обладают специфично­стью по типу разрываемой связи.

Ферменты четвертой группы осуществляют реакцию в том случае, когда в непосредственной близости от центра реак­ции имеется специфическая группа.

Способность катализировать протекание реакции в определенных условиях. Окислительно-восстановительный потенциал субстрата влияет на активность ферментов. Для различных ферментов ха­рактерна значительная разница в оптимальных значениях рН. Так, например, кислотоустойчивая протеаза гриба Aspergillus foetidus 26 в препарате Пектофоетидин П10Х имеет оптимум рН в пре­делах 4—4,5, нейтральная протеаза бактерий Bacillus subtilis 103 в препарате Протосубтилин Г10Х — в пределах рН 6—6,5, а щелочеустойчивая пептидаза бактерий Bacillus subtilis 72 в препарате Про­тосубтилин Г10Х (щелочная протеаза) — в пределах рН 8—9,5.

Механизм действия ферментов заключается в том, что молекула фермента образует временный комплекс с одной или несколькими молекулами субстрата. Далее этот комплекс распадается на раз­личные фрагменты, одним из которых является, как правило, сво­бодный фермент, готовый принять участие в дальнейшей реакции.

В большинстве случаев ферменты требуют присутствия других соединений, называемых кофакторами, коферментами, активато­рами или, если они прочно связаны с белковой частью молекулы фермента, простетическими группами. Кофакторы подраз­деляют на четыре группы: ионы металлов, комплексные органические или металлоорганические соединения, комплексные металлоорганические структуры, витамины группы В.

Некоторые элементы и микроэлементы могут быть активатора­ми различных ферментов, причем они могут действовать только в определенных оптимальных концентрациях, избыток ионов мо­жет значительно снижать активность фермента, главным образом в тех случаях, когда применяются ионы тяжелых металлов. Поэто­му загрязнение сырья и оборудования неорганическими вещества­ми может привести к нежелательным результатам, если микроорганизмы продуцируют целый ряд различных ферментов. Это также относится и к ряду металлов, из которых изготовляют обо­рудование.

Оборудование из обычных марок черных сталей, используемое для процессов ферментации, подвергается сильному корродирова­нию. Это приводит не только к преждевременному износу аппара­туры, но и к ингибированию целого ряда ферментов под действи­ем повышенного количества ионов металлов, выщелачиваемых с поверхности оборудования. Поэтому необходимо тщательно вы­бирать материалы для оборудования, особенно для ферментеров.

Значения молекулярных масс ферментов колеблются в широ­ких пределах: от 10⁴ до 10⁶. Мелкие молекулы относительно ста­бильны. Значительное количество ферментов образуют монодис­персные растворы, однако иногда молекулы ферментов с большой молекулярной массой претерпевают обратимую спонтанную дис­социацию на две или четыре эквивалентные части. Нередко пре­параты ферментов, выделенные из двух разных источников, по­добны один другому, но не тождественны.