Механизм действия ферментов

Механизм действия фермента.

1 этап. В окружающей среде фермент отыскивает нужное ему вещество.

2 этап. Фермент присоединяет найденное вещество и воздействует на него. Происходит образование комплекса фермент-субстрат.

3 этап. Происходит отторжение в окружающую среду присоединённого вещества но видоизменённого.

Еще рисунок есть. не могу нарисовать

21.Активность ферментов, ее определение. Факторы, влияющие на активность

Активность ферментов зависит от природы и концентрации фермента и субстрата, взаимодействия белковых глобул (четвертичная структура), состава раствора, природы растворителя, ионной силы раствора, рН среды, наличие активаторов и ингибиторов, температуры, давления, ултрофиалетового облучения, рентгеновского излучения и тд.

Активность ферментов выражают в стандартных единица (Е). она соответствует количеству фермента католизирующего превращение субстрата со скорость 1 мк моль в минуту, при стандартных условиях. В настоящие время используется единица катал. (кат). Она соответствует количеству фермента катализирующего превращение субстрата со скорость 1 моль в 1 сек. 1 кат- 6 10000000 Е.

Факторы влияющие на активность фермента.

Скорость ферментативной реакции. Мерой скорости ферментативной реакции служит количество субстрата подвергшегося к превращению в ед времени или количеству образовавшегося продукта. Скорость определяют по углу наклона касательной к кривой на начальной стадии реакции. Чем круче наклон тем выше скорость реакции. Со временем скорость реакции снижается в основном в резульате снижения концентрации субстрата.

Концентрация фермента. При высокой концентрации субстрата и при постоянстве других факторовтемпературы РН среды, скорость реакции будет пропорциональна концентрации фермента.

Концентрация субстрата. При данной концентрации фермента скорость реакции возврастает с увеличением концентрации субстрата. Теоретически максимальная скорость реакции никогда не достигается. Но наступает момент когда дальнейшее увеличение концентрации субстрата уже не влечёт аметного изменения скорости реакции. Это обьясняется тем что при высоких концентрациях субстрата активные центры фермента оказываются практически насыщенными

Температура.ферменты очень чувствиетльны к температуре. Максимальная активность проявляется при 37-50 градусах. Пр более высокой температуре реакция замедляется, при 60-80 активность ферментов не проявляется. Ферменты как все белковые вещества коогулируют. Существуют ферменты с высоким температурным оптимумом. Они находятся у бактерий живущих в горячих источниках, температура в которой привышает 70 градусов. Именно такие ферменты используются в качестве добавок к стиральным порошкам при стирки в горячей воде. При снижении температуры активность ферментов падает практически до 0, при низких температурах ферменты не разрушаются. Они утрачивают свою активность при действии солей света и тяжёлых металлов.

рН. При постоянной температуре любой фермент работает в определёныхх и очень узких пределах рН. Оптимальным считается то значение при котором реакция протикает с максимальной скоростью. При отклонении рН в щелочную или кислотную сторону активность ферментов снижается. Сдвиг рН приводит к изменению заряда ионизированных кислотных и основных групп. В резуьтате происходит разрушение ионных связей. При резких сдвигах рН фермент денатурирует.

22.Регуляторное действие эффекторов ферментативных реакций

Все химические реакции в клетке протекают при участии ферментов. Поэтому, чтобы воздействовать на скорость протекания метаболического пути, достаточно регулировать количество или активность ферментов. Обычно в метаболических путях есть ключевые ферменты, благодаря которым происходит регуляция скорости всего пути. Эти ферменты (один или несколько в метаболическом пути) называются регуляторными ферментами; они катализируют, как правило, начальные реакции метаболического пути, необратимые реакции, скорость-ли-митирующие реакции (самые медленные) или реакции в месте переключения метаболического пути (точки ветвления).

Регуляция скорости ферментативных реакций осуществляется на 3 независимых уровнях:

изменением количества молекул фермента;

доступностью молекул субстрата и кофермента;

изменением каталитической активности молекулы фермента.

1. Регуляция количества молекул фермента
в клетке

Известно, что белки в клетке постоянно обновляются. Количество молекул фермента в клетке определяется соотношением 2 процессов - синтеза и распада белковой молекулы фермента:

Синтез и фолдинг белка - многостадийный процесс. Регуляция синтеза белка может происходить на любой стадии формирования белковой молекулы. Наиболее изучен механизм регуляции синтеза белковой молекулы на уровне транскрипции, который осуществляется определёнными метаболитами, гормонами и рядом биологически активных молекул

Что касается распада ферментов, то регуляция этого процесса менее изучена. Можно только предполагать, что это не просто процесс протеолиза (разрушения белковой молекулы), а сложный механизм, возможно, определяемый на генетическом уровне.

2. Регуляция скорости ферментативной
реакции доступностью молекул субстрата
и коферментов

Важный параметр, контролирующий протекание метаболического пути, - наличие субстратов, и главным образом - наличие первого субстрата. Чем больше концентрация исходного субстрата, тем выше скорость метаболического пути.

3. Регуляция каталитической активности
ферментов.

Важнейшее значение в изменении скорости метаболических путей играет регуляция каталитической активности одного или нескольких ключевых ферментов данного метаболического пути. Это высокоэффективный и быстрый способ регуляции метаболизма.

Основные способы регуляции активности ферментов: