Структурная организация двухкомпонентных ферментов

Двухкомпонентные ферменты представляют собой сложные белки. К ним относятся все лигазы, большинство оксидоредуктаз и трансфераз, часть лиаз и изомераз.

Двухкомпонентные ферменты состоят из апофермента и кофактора. В роли кофакторов могут выступать ионы металлов и (или) сложные органические соединения. Кофактор органической природы, связанный с апоферментом ковалентными связями, называется простетической группой. Во всех остальных случаях кофактор органической природы, связанный с апоферментом не- ковалентными связями, называется коферментом. Одно и тоже соединение (например, ФАД) может выступать как кофермент (в составе оксидазы D-аминокислот) и как простетическая группа (в составе сукцинатдегидрогеназы). Во взаимодействии с кофактором непосредственное участие принимает строго определенный участок апофермента - кофактор-связывающий домен. Различные апоферменты, соединяющиеся с одним и тем же кофактором, обладают сходной структурой этого домена.

Ферменты, функционирующие в форме комплексов с металлом, называются металлоферментами. По прочности связи металлов с белками их условно разделяют на истинные металлоферменты и ферменты, активируемые металлами. Ионы металлов в истинных металлоферментах связаны с определенными группами белка координационными связями Прочные комплексы с апоферментом дают ионы меди, кобальта, никеля, железа, цинка, селена, молибдена.