Студопедия.Орг Главная | Случайная страница | Контакты | Мы поможем в написании вашей работы!  
 

Функциональные аппараты клетки



- структурные элементы клетки объединяются (постоянно или временно)

в так называемые функциональные аппараты (системы, блоки), обеспе-

чивающие те или иные стороны жизнедеятельности клетки и выполне-

ние ее специфических физиологических функций

- выделяют следующие виды функциональных аппаратов:

а) генетический (репродуктивный)

= состав: хроматиновые структуры, цитоплазматические генетические

элементы (ДНК митохондрий, ДНК хлоропластов), микротрубочки,

клеточный центр

= назначение:обеспечение преемственности наследственной инфор-

мации в ряду клеточных поколений, увеличение численности кле

ток, рост, регенерация тканей и органов, эмбриональный гисто- и

органогенез и др.

б) биоэнергетический

= состав: митохондрии, ядерная оболочка (синтез АТФ)

= назначение: обеспечение энергией процессов синтеза, транспорта,

движения и т.п.

в) анаболический

= состав: эухроматин, рибосомы и полисомы, цитоплазматическая

сеть, комплекс Гольджи

= назначение: внутриклеточный биосинтез жизненно важных продук-

тов – РНК, ферментов, транспортных, регуляторных, сократитель-

ных, структурных белков, углеводов, липидов и др. веществ

г) катаболический

= состав: лизосомы, пероксисомы

= назначение: деградация биоструктур и сложных органических ве-

ществ до простых соединений, которые могут быть использованы

клеткой для пластических и энергетических целей, нейтрализация

эндогенных и экзогенных ядовитых веществ

д) транспортный

= состав: плазмалемма (в первую очередь, такие ее специализиро-

ванные образования как микроворсинки, базальный лабиринт, ще-

левидные контакты), внутриклеточные мембраны (цитоплазмати-

ческая сеть, комплекс Гольджи), микротрубочки

= назначение: обеспечение избирательного поступления в клетку и

выделения из нее определенных веществ, а также их внутрикле-

точное перемещение

е) локомоторный

= состав: жгутики и реснички, плазмалемма, актиновые и миозино-

вые филаменты

= назначение: обеспечение всех видов двигательной активности

клетки – ресничного, амебоидного, сократительного, циклоза

ж) скелетный (цитоскелет)

= состав: микротрубочки, промежуточные фибриллы, микрофила-

менты, клеточный центр, межклеточные контакты

= назначение: поддержание формы клетки, обеспечение адекватной

взаимной топографии внутриклеточных элементов, установление

межклеточных структурных связей и формирование многоклеточ-

ных систем (колоний, тканей и др.)

Химия клетки

1. Вода и минеральные компоненты

Вода

1) Свойства:

а) электрическая полярность молекулы

б) молекулы воды способны к образованию сильных и слабых

(водородных) межмолекулярных связей

в) несжимаемость

г) имеет максимальную плотность при т-ре 4 Со (следст-

вие - лед плавает, водоемы не промерзают до дна, что

важно для сохранения водных организмов)

2) Агрегатные состояния:

а) свободная

б) связанная (в составе различных биоструктур; около 4-5%)

3) Функции:

а) растворитель для веществ, состоящих из полярных и ней-

тральных молекул

б) участие в биохимических реакциях (гидролиз и др.) и

физико-химических процессах (осмос и др.)

в) структурная роль (образует гидратные оболочки макромо-

лекул, коллоиды, входит в состав мембран)

г) служит источником кислорода (при фотолизе воды в про-

цессе фотосинтеза)

д) играет важную роль в теплообмене (благодаря высо-

кой удельной теплоемкости и теплопроводности, большой

теплоте парообразования)

е) входит в состав смазочных жидкостей для трущихся поверхнос-

тей (в суставах и др.)

ж) создает тургорное давление (необходимо для поддержа-

ния формы клетки и обеспечения ее упругих свойств)

. Минеральные компоненты

1) Классификация

а) Макроэлементы: I группа (около 98%; С, H, O, N)

II группа (Na, K, Mg, Ca, P, Fe, S, Cl; содержание более 0,01%).

Обе группы элементов составляют около 99% массы клетки.

б) Микроэлементы (биологическая активность установлена для

27 элементов: Cu, Zn, Co, Mo, Mn Se и др.;

содержание - менее 0,01 %)

в) Ультрамикроэлементы (Au, U, Cs и др.; содержание - менее

0,000001%); функции неизвестны.

2) Химические формы (биологически значимые)

а) Ионы (Na+, K+, Ca++, Mg++ и др.)

б) Нерастворимые соли (фосфорнокислый кальций в костях

в) Комплексные соединения (Fe в гемоглобине и др.)

г) Элементоорганические соединения (S в серосодержа-

щих аминокислотах, Со в витамине В12)

3) Функции

а) структурная (входят в состав белков, нуклеиновых кислот,

многих биоструктур - мембран и др.- P, Ca, Mg, Fe)

б) участие в каталитических процессах (входят в состав фер-

ментов или активируют их - Ca, Mg, Zn)

в) участие в биоэлектрических явлениях (генерация нервных

импульсов и др. - Na, K)

г) участие в сократительных процессах (Са)

д) регуляторная функция – являются внутриклеточными регуляторами

или выступают в качестве посредника при действии гормонов на клетку (Са, NO)

е) обеспечивают некоторые физико-химические явления (осмос, диффузия, поверхностное натяжение), входят в состав буферных систем (Na, K, Ca)

ж) некоторые специальные функции: перенос О2 (Fe в гемоглобине), являются структурным компонентом гормонов и витаминов (J в гормонах щитовидной железы, Со в витамине В12), придают большую прочность эмали зубов (F), обеспечивают высокую кислотность желудочного сока (HCl), являются резервной формой энергии и фосфора (неорганические полифосфаты у бактерий)

2. Углеводы

1) Определение: углеводородные соединения, в молекуле которых имеется

альдегидная или кетонная группа в сочетании с двумя и более гидроксильными группами.

2) Классификация

Углеводы

моносахариды олигосахариды полисахариды

гомополи- гетерополи-

сахариды сахариды

(5) (6)

триозы пентозы гексозы дисахариды

(1) (2) (3) (4)

Комментарии:

- в олигосахаридах и полисахаридах моносахаридные остаки соединены между собой гликозидной связью

- олигосахариды содержат от 2 до 10 моносахаридных остатков

- гомополисахариды состоят из одинаковых моносахаридных остатков,

гетерополисахариды - из различных

- молекулы олигосахаридов и полисахаридов могут ветвиться; эти вещества, как правило, нерастворимы в воде и несладкие на вкус

- примеры конкретных углеводов: 1 – глицеральдегид и диоксиацетон (их фосфорилированные формы являются важными промежуточными продуктами бескислородного этапа биоэнергетики - гликолиза, 2 - рибоза, дезоксирибоза, 3 - глюкоза, фруктоза, 4 - мальтоза (состоит из двух остатков глюкозы), сахароза (состоит из остатков глюкозы и фруктозы), лактоза (состоит из остатков глюкозы и галактозы), 5 - гликоген, крахмал, хитин, 6 - гиалуроновая кислота.

3) Функции

а) энергетическая (при окислении 1 г углеводов выделяется 17,6 кдж

энергии; для этой цели, как правило, используется глюкоза, которая растворима в воде и молекулы которой характеризуются малыми размерами)

б) структурная; реализуется на разных уровнях структурной организации организма:

- на молекулярном: входят в состав некоторых биологически значимых молекул (нуклеиновых кислот, гликопротеидов, гликолипидов и др.)

- на клеточном: включены в структуру плазмалеммы – гликокаликс, который располагается с ее наружной стороны и различных надмембранных образований (клеточной стенки, хитиновой оболочек)

- на тканевом: входят в состав межклеточного вещества соединительных тканей (структурные гликопротеиды и др.)

в) резервная (окладываются клеткой для последующего использования в качестве источника энергии или пластического материала - гликоген, крахмал)

г) осморегулирующая (играют важную роль в обеспечении баланса в

распределении воды и электролитов между клетками и внеклеточной жидкостью, что очень важно для поддержания структурной целостности тканей - глюкоза)

д) защитная (входит в состав слизей и обеспечивает защиту эпителия

слизистых оболочек полых органов от вовреждающего действия различных агрессивных факторов - механических, токсических и др.)

3. Липиды

1) Определение: вещества, хорошо растворимые в неполярных растворителях и плохо растворимые или нерастворимые в полярных растворителях

2) Классификация

ЛИПИДЫ

простые сложные производные производные

изопрена ненасыщенных

жирных

кислот

(эйкозаноиды)

триглицериды воска сфинго- фосфо- холестерин жирорас-

липиды липиды и его произ- воримые

водные витамины

(А,Е,К),

гормоны

насекомых

Примечания: простые липиды представляют собой эфиры спирта и жирных кислот; триглицериды – эфиры трехатомного спирта глицерина и жирных кислот; воска - эфиры одноатомного спирта и жирных кислот; сложные липиды представляют собой эфиры спирта, жирных кислот и других веществ; биологически значимые производные холестерина: стероидные гормоны, желчные кислоты, витамин D; эйкозаноиды – группа низкомолекулярных биорегуляторов, характеризуются широким спектром физиологической активности - влияют на сократимость гладких миоцитов матки, желудочно-кишечного тракта, кровеносных сосудов, изменяют уровень секреции желудочных желез, регулируют иммунные реакции и др.

3. Функции

а) энергетическая (при окислении 1 г липидов выделяется 38,9 кдж энергии; по сравнению с углеводами характеризуются большей энергоемкостью, но в связи с плохой растворимостью в воде и более крупными размерами молекул процесс их окисления протекает с меньшей скоростью)

6) источник эндогенной воды (при недостатке воды в организме она может быть получена химическим путем из липидов; в результате окисления 1 г жиров образуется 1,1 мл воды)

в) структурная (фосфолипиды и сфингомиелины входят в состав биомембран)

г) резервная (нейтральные окладываются клеткой для последующего ис-

пользования в качестве источника энергии или пластического материала)

д) участие в теплообмене (нейтральные жиры создают термоизоляционные покровы)

е) некоторые специальные функции (являются гормонами - стероиды, эйкозаноиды; витаминами - А,Е; эмульгаторами пищевых жиров - желчные кислоты; химическими сигналами – феромоны у насекомых; образуют водоотталкивающие покрытия органов растений -воска)

4. Пигменты

1) Определение: разнообразные по химической структуре органические вещества, способные избирательно поглощать свет определенной длины волны (главным образом, благодаря наличию в молекуле сопряженных двойных связей). (Некоторые пигменты, например хлорофилл, под действием света способен переходить в электронновозбужденное состояние и передавать энергию возбуждения другим молекулам)

2) В клетке встречаются в свободной форме или будучи встроенными

структуру различных органелл (хлоропластов, хромопластов, хроматофо-

ров, митохондрий) и включений (пигментных)

3) Функции:

- красящая (придают окраску клеткам тканей и органов

(напр., антоцианы у растений, меланин у животных)

- защита от ультрафиолета (напр., каротиноиды у растений,

меланин у животных)

- участие в фотосинтезе (напр., хлорофилл и фикобилины)

- участие в биоэнергетике (напр., цитохромы дыхательной

цепи митохондрий)

- транспорт и депонирование кислорода (гемоглобин

крови и миоглобин мышц), железа (трансферрин плазмы),

меди (церулоплазмин)

- участие в зрительном процессе (напр., родопсин и йодопсин)

4) На ранних этапах эволюции пигменты сыграли важную роль в возникновении и совершенствовании систем, осуществляющих поглощение (извлечение), преобразование и аккумулирование энергии в клетке.

5. Белки (пептиды)

1) Определение: непериодические линейные гетерополимеры, состоящие из аминокислотных остатков

Комментарии: мономерами белков являются аминокислоты; в состав природных пептидов входят различные аминокислоты (гетерополимеры), которые чередуются в молекуле полимера нерегулярным образом (непериодические полимеры); молекулы белков представляют собой неветвящиеся структуры (линейные макромолекулы); число аминокислотных звеньев в белковых молекулах варьирует в широких пределах: от 50 (инсулин) до 26926 (титин – один из вспомогательных мышечных белков)

2) Аминокислоты.

- аминокислоты, входящие в состав природных пептидов, являются альфа-аминокислотами (аминогруппа присоединяется к альфа-атому углерода углеродного скелета молекулы); в структуре их молекул условно выделяют две части: одинаковую у всех аминокислот (альфа-атом углерода с присоединенными к нему карбоксильной и амино- группами) и примыкающую к ней другую часть молекулы, которая у разных аминокислот имеет различное строение (радикал).

- типы аминокислот: оксикислоты, серосодержащие, ароматические,...

- число разновидностей аминокислот, входящих в состав природных белков -20, из них 8 - незаменимые (в клетках человека не синтезируются; к ним

относятся лизин, фенилаланин, триптофан, треонин, лейцин, изолейцин, валин, метионин)

- химические свойства: совмещают свойства кислоты и основания (в моле куле аминокислоты имеется как карбоксильная, так и амино- группы), что

позволяет им взаимодействовать друг с другом (такие вещества назы- ваются амфотерными)

3) Реакция полимеризации и химическая структура полимера

(полипептида).

Комментарии: данную реакцию более правильно называть реакцией линейной сополиконденсации, так как ее участниками являются различные (более двух разновидностей) мономеры с двумя различными функциональными группами (бифункциональные агенты), а в качестве побочного продукта образуется низкомолекулярное вещество (вода)

- сущность реакции: в результате взаимодействия карбоксильной группы одной аминокислоты с амино-группой другой формируется ковалентная (пептидная) связь между атомом С первой и атомом N - второй, отщепившаяся группировка -ОН, соединяясь с Н образует воду; при этом карбоксильная группа превращается в карбонильную, амино-группа - в имино-группу.

Комментарии: 1) пептидная связь относится к так называемым мезомерным химическим связям, которые отличаются от ковалентных меньшей длиной и большей прочностью; наличием данных связей между аминокислотными остатками объясняется высокая стабильность белков; 2) “наращивание” полипептидной цепи в рибосоме происходит с N-конца

- химическая структура полипептида

Молекула полимера характеризуется полярностью - имеет два различных конца: N-конец, содержащий свободную аминогруппу, и С-конец, на котором содержится свободная карбоксильная группа.

4) Физико-химическая характеристика полипептида.

В структуре гидрофильных радикалов аминокислотных звеньев полипептида содержатся ионогенные функциональные группы, электролитическая диссоциация которых приводит к появлению на поверхности макромолекулы многочисленных разнозаряженных центров (такие вещества называют амфотерными). В результате взаимодействия последних с дипольными молекулами воды молекула полипептида оказывается окруженной гидратной оболочкой. Именно этим обстоятельством объясняется хорошая растворимость большинства белков воде, в частности, альбумина. Напротив, если в составе белка преобладают аминокислотные остатки с гидрофобными радикалами, то молекулы таких белков не могут взаимодействовать с водой и отличаются плохой растворимостью (например, эластин).

5) Первичная структура.

- первичной структурой полипептидной молекулы называется последова

тельность аминокислотных остатков; для одних белков она индивидуальноспецифична (пр.: белки тканевой совместимости), для других - видоспецифична (пр.: инсулин)

- первичная структура закодирована в структурных генах ДНК (см. Генетический код); число белков в сложном организме достигает 100 000

- первичная структура необходима и достаточна для формирования определенной пространственной организации белковой молекулы (конформации).

6) Конформация.

1) Вторичная структура

- совокупность участков полипептидной молекулы, имеющие регулярную структуру

- типы:

= альфа-спираль - правильная правозакрученная спираль, возни-

кающая в результате образования водородных связей между карбонильными и иминогруппами аминокислотных звеньев (между каждым 1-ым и 3-м)

пример: глобин

Комментарии: геометрическая правильность альфа-спирали объясняется тем обстоятельством, что в ее построении принимает непосредственное участие только та часть молекулы аминокислоты, которая одинакова у всех биологически значимых аминокислот; при этом радикалы аминокислотных остатков ориентированы от поверхности спирали и таким образом не искажают ее пространственную регулярность

= складчатая структура (бета-структура) – периодическая складчатая конфигурация, возникающаяв результате образования водородных связей между параллельно ориентированными участками полипептидной молекулы (или нескольких молекул)

примеры: фиброин шелка, кератин волос.

= трехчленная спираль – особая спиралевидная структура, возникающая в результате переплетения трех полипептидных цепей

пример: коллаген

2) Третичная структура

- третичной структурой белковой молекулы называется ее пространственная организация

- типы:

= глобулярная (близкая к сферической), пример: глобин

= фибриллярная (нитчатая), пример: миозин

- стабилизирующие силы: дисульфидные связи (ковалентные связи типа -S-S-, соединяющие остатки серосодеоржащих аминокислот), ионные связи, водородные связи, гидрофобные взаимодействия (образование во внутреннем объеме белковой молекулы областей – гидрофобных ядер -, где сконцентрированы неполярные радикалы аминокислотных остатков и отсутствует вода).

- в структуре молекулы ряда крупных белков со сложной структурой имеются относительно автономные части (домены), различающиеся по строению и частным функциям. В эволюции организация этих молекул сформировалась таким образом, что изменение структуры одного домена индуцирует конформационные преобразования другого домена (доменов), благодаря чему достигает координация их функций и более тонкая регулировка работы молекулы в целом. Примером может служить альбумин сыворотки крови. Его молекула содержит три домена, имеющие центры связывания для различных метаболитов (билирубина, жирных кислот), лекарственных веществ и токсинов. Основной функцией данного белка является избирательное связывание одного или нескольких субстратов и доставка их в определенные органы (ткани). От функционального состояния сывороточного альбумина (полноценности центров связывания, степени нагруженности их тем или иным субстратов и др.) зависит, насколько успешным будет применение лекарственных средств, а также развитие и исход отравлений. В качестве другого примера можно рассмотреть строение мембранного белка-рецептора. Его молекула, как правило, состоит из трех доменов: надмембранного (выполняет функцию молекулярной “антенны”), внутримембранного (играет роль “якоря”) и подмембранного (осуществляет передачу сигнала вглубь клетки).

- процесс формирования третичной структуры является энергоемким, протекает в несколько стадий, катализируется специальными ферментами и осуществляется в присутствии особых вспомогательных белков; эти белки присоединяют к себе вновь образованную на рибосоме полипептидную цепочку и создают условиях для укладки ее в третичную структуру.

3) Четвертичная структура.

- возникает при объединении нескольких полипептидных молекул

(субъединиц или протомеров) в комплекс

- в состав комплекса может входить 2, 4 и более одинаковых или различных субъединиц

- поскольку данные белковые комплексы, как правило, характеризуются лабильностью (т.е. в процессе их функционирования имеют место переходы

полимерной формы в протомерную и обратно), они стабилизированы слабыми силами - ионными и водородными

- на уровне четвертичной структуры реализуются (и в этом состоит ее физиологический смысл) так называемый кооперативный эффект, сущность которого заключается в том, благодаря взаимным влиянием субъединиц функциональная “мощность” белкового комплекса резко возрастает и многократно превышает сумму функциональных потенций составляющих его протомеров

- примеры:

= гемоглобин состоит из четырех субъединиц; присоединение кислорода к одной субъединице резко ускоряет присоединение его к последующим (до 300 раз)

= фермент, расщепляющий перекись водорода (каталаза)

состоит из четырех субъединиц; фермент может находиться как в протомерной форме, так и в тетрамерной; каталитическая активность фермента в форме тетрамера в 1000000 раз превышает его активность в “разобранном” виде.

7) Классификация белков.

БЕЛКИ

простые (протеины) сложные (протеиды)

- альбумины (1) - нуклеопротеиды (3)

- глобулины (2) - гликопротеиды (4)

- липопротеиды (5)

- хромопротеиды (6)

- металлопротеиды (7)

- фосфопротеиды (8)

Комментарии: сложные белки в отличие от простых наряду с белковой частью (апопротеином) содержат небелковую часть (простетическую группу); разновидности: 3 – нуклеопротеиды (пр.: дезоксирибонуклеопротеиды, входят в состав хроматиновых структур, рибонуклеопротеиды входят в состав ядрышка), 4 –гликопротеиды (пр.:гликофорины – компонент мембраны эритроцитов, определяют групповую принадлежность крови), 5 – липопротеиды

(пр.:липопротеиды низкой плотности, липопротеиды высокой плотности –играют важную роль в обмене холестерина, от их соотношения зависит развитие атеросклероза), 6 – хромопротеиды (характеризуются яркой окраской, пр: гемоглобин), 7 – металлопротеиды (пр.: трасферрин – белок плазмы крови, осуществляющий транспорт железа), 8 – фосфопротеиды (пр.: казеин молока, ихтулин рыбьей икры, необходимые для питания развивающегося организма).

8) Функции.

а) каталитическая (ферментная; принимая во внимание исключительно важную роль белков-ферментов в обеспечении жизнедеятельности клетки и ее функциональной активности рассмотрению данной функции белков посвящен специальный раздел – см. п.9)

б) структурная (пр.: тубулин – белок микротрубочек – основных элементов цитоскелета, кератин –обеспечивает прочность волос и др. придатков кожи)

в) сократительная (пр.: актин и миозин – белки, их которых формируется сократительные структуры всех видов мышц)

г) транспортная (реализуется на различных уровнях организации организма: на клеточном, например, белки-переносчики аминокислот в составеплазматической мембраны, на организменном – сывороточный альбумин – белок, осуществляющий транспорт метаболитов, токсинов, лекарственных веществ)

д) защитная (пр.: гамма-глобулины, выполняющие функцию антител)

е) рецепторная (пр.: мембранные, цитоплазматические и ядерные рецепторы для гормонов в клетках органов-мишеней, а также для вирусов)

ж) регуляторная (пр.: пептидные гормоны – инсулин, гормон роста и др.)

з) трофическая (пр.: белок эндосперма семян, ихтулин рыбьей икры – ис

пользуются зародышем в качестве питательного материала)

и) являются участниками фотохимических реакций, лежащих в основе зрения (пр.: трансдуцин – вспомогательный белок, повышающий эффективность работы зрительного пигмента родопсина)

к) энергетическая (при окислении 1 г белка освобождается 17,6 кдж).

9) Каталитическая (ферментная) функция белков.

- современная теория ферментного катализа носит название “теория

фермент-субстратных комплексов или теория ковалентного катализа”

- фермент “выходит” из реакции в неизмененном виде и вновь может участвовать в аналогичном процессе (рабочий цикл фермента); число рабочих циклов зависит от скорости “износа” молекулы фермента; с этих позиций все ферменты принято делить на быстрые (например, каталаза - число рабочих циклов составляет 9: 104 в сек), средние (например, сукцинатдегилрогеназа – 184 в сек) и медленные (например, трипсин – 22 в сек).

- механизм ферментативного катализа заключается в том, что фермент, соединяясь с субстратом, осуществляет другую реакцию (реакции) с более низким энергетическим потенциалом по сравнению с реакций, идущей без участия катализатора.

- большинство ферментов характеризуются высокой субстратной специфичностью, т.е. способны взаимодействовать только с одним или несколькими близкими по своей химической структуре субстратами

- преобразование субстрата происходит в специальной области молекулы белка-фермента - активном центре; размеры активного центра невелики, в его формировании принимают участие 4 - 10 аминокислотных остатков, остальная часть молекулы (вся или почти вся) необходима для поддержания его пространственной организации; химическая структура активного центра ферментов, как правило, отличается выраженной эволюционной консервативностью (например, набор аминокислотных остатков, входящих в состав активного центра трипсина, один и тот же у всех представителей в ряду позвоночных); интересно отметить, что у некоторых сложноорганизованных ферментов имеется несколько различных активных центров, благодаря чему они способны последовательно катализировать цепь “жестко” связанных реакций метаболизма, например, биосинтеза жирных кислот (фермент синтетаза жирных кислот содержит шесть активных центров).

- наряду с активным центром в молекуле ряда ферментов имеются: ал-

лостерический центр - для взаимодействия с регуляторными агентами (гормонами, метаболитами) и аллотопический центр - для прикрепления к мембранным структурам.

- ферменты могут функционировать в свободном состоянии, в составе многоферментных комплексов, а также будучи встроенными в структуру мембран и других образований (рибосом, клеточного центра и др.).

10) Денатурация белков.

- определение: процесс утраты белком четвертичной, третичной и вторичной структур.

- денатурирующие факторы: физические (температура - выше 50-60оС или ниже 10-15оС, УФ, ионизирующая радиация), химические (кислоты, щелочи, спирт, ацетон, мочевина, тяжелые металлы и др.).

- перестройка структуры белка: диссоциация на субъединицы (протомеры; для белков, имеющих четвертичную структуру), а затем переход каждой субъединицы в состояние “статистического клубка” (рыхлый клубок с неупорядоченной и изменяющейся под влиянием тепловых колебаний структурой).

- последствия: уменьшение растворимости, утрата функциональной активности

- обратимость (ренатурация); у некоторых относительно просто организованных белков (например, рибонуклеазы) при прекращении воздействия денатурирующего фактора наблюдается самопроизвольное восстановление нативной структуры и функций, у более сложно организованных (например, амилазы) такой процесс не возможен (по причине отсутствия в системе соответствующих ферментов, вспомогательных белков и АТФ).

- судьба денатурированных белков; к белкам, подвергшимся

необратимой денатурации, присоединяется специальная “метка” из особого олигопептида, после чего образовавшиеся комплексы узнаются и расщепляются гидролазами до небольших фрагментов и аминокислот

- биологическое значение; в качестве иллюстрации можно рассмотреть процесс отвердения нити паутины, первоначально имеющей полужидкую консистенцию, под действием механического фактора (паук после прикрепления одного конца “свежей” нити паутины к тому или иному предмету дергает за другой конец).

- практическое значение; способность белков к денатурации лежит в основе большинства способов стерилизации (медицинских растворов, хирургического инструментария и т.д.) и консервации (пищевых продуктов).

6. Нуклеиновые кислоты.

1) Определение: непериодические линейные гетерополимеры, состоящие из мононуклеотидов.

2) Классификация.

НУКЛЕИНОВЫЕ КИСЛОТЫ

ДНК РНК

ядерная цитоплазматические

ДНК ДНК ДНК и-РНК т- РНК р- РНК

пластид мито- плазмид

хондрий

Комментарии:

- плазмиды – встречающиеся в цитоплазме бактерий мелкие кольцевые молекулы ДНК, кодирующие определенные признаки (устойчивость к антибиотикам и др.); обладают способностью встраиваться в ДНК хромосом; широко используются в генной инженерии для интеграции того или иного гена в бактериальный геном

3) Структурные элементы.

а) азотистые основания

- пуриновые (аденин, гуанин)

- пиримидиновые (тимин, цитозин, урацил)

б) пятиуглеродные моносахариды (пентозы, в циклической форме)

- рибоза

- дезоксирибоза

в) фосфорная кислота

4) Структурные блоки.

- структурным блоком (мономером) нуклеиновых кислот являются

мононуклеотиды

- общая схема строения мононуклеотида: азотистое основание - пентоза - остаток фосфорной кислоты; соединение азотистого основания с пентозой называется нуклеозидом

- химическая структура мононуклеотида (рис)

- список мононуклеотидов ДНК (входящая в структуру их молекулы пентоза представлена дезоксирибозой): АМФ, ГМФ, ЦМФ, ТМФ

- список мононуклеотидов РНК (входящая в структуру их молекулы

пентоза представлена рибозой): АМФ, ГМФ, ЦМФ, УМФ

5) Реакция полимеризации и химическая структура полимера (полинуклеотида)

- сущность реакции: в результате взаимодействия гидроксильной группы

при С3”- атоме пентозы одного мононуклеотида и остатка фосфорной кислоты, присоединенного к С5”-атому пентозы другого мононуклеотида между мономерами образуется фосфодиэфирная связь (фосфатный мостик); отщепившаяся гидроксильная группа, соединяясь с Н, образует воду.

- химическая структура полинуклеотида

Молекула полинуклеотида характеризуется полярностью - имеет два различных конца: С3”- конец (гидроксильный), содержащий свободную гидроксильную группу и С5”- конец (фосфатный), содержащий свободный остаток фосфорной кислоты.

- рост полинуклеотидных цепей (ДНК, РНК) в хроматиновых структурах ядра и ядрышка происходит с С3”- конца.

6) ДНК

а) строение однонитчатого полимера

однонитчатая молекула ДНК характеризуется:

- ориентацией (направлением; условно принято началом цепи считать С3”- конец, а концом - С5”- конец); данная особенность строения полинуклеотидной молекулы обусловлена несимметричностью фосфатного мостика: с одной стороны он связан с С5”- концом дезоксирибозы “своего” мононуклеотида, с другой - с С3”- концом дезоксирибозы “соседнего” мононуклеотида.

- полярностью (см. выше)

- первичной структурой - последовательностью мононуклеотидных остатков

б) строение двунитчатого полимера

двунитчатая молекула ДНК характеризуется:

- антипараллельностью - 2 нити ориентированы в противоположных направлениях, в результате чего С3”- конец одной цепи находится против С5”- конца другой нити

- комплементарностью:

= противолежащие азотистые основания двух цепей сочетаются между собой по правилу спаривания оснований: аденин (пуриновое основание) всегда связан с тимином (пиримидиновое основание), гуанин (пуриновое основание) всегда связан с цитозином (пиримидиновое основание); при этом обнаружена следующая закономерность: независимо от количественного соотношения пар А-Т и Г-Ц в молекуле сумма всех пуриновых оснований равна сумме всех пиримидиновых оснований (А+Г = Ц+Т или А+Г/ Ц+Т=1) (закон

Э. Чаргаффа).

= причина закономерного спаривания оснований заключается в том, что именно между этими азотистыми основаниями (А и Т, Г и Ц) имеется наиболее полное геометрическое соответствие (“ключ-замок”); кроме того показано, что эти пары оснований являются наиболее выгодными в энергетическом отношении

= противолежащие азотистые основания связаны между собой с помощью водородных связей (между А и Т – 2 связи, между Ц и Г – 3 связи)

в) конформация

- вторичная структура

= двойная правозакрученная спираль (диаметр 2 нм)

= стабилизирующие силы: водородные связи, гидрофобные взаимодействия (в центральной области спиральной молекулы собраны неполярные химические группировки, отсутствует вода)

- третичная структура

= различные суперспирали, шпильки и др. конфигурации

г) репликация (самоудвоение)

- способность к репликации является уникальным свойством ДНК

- репликация ДНК представляет собой частный случай матричного синтеза, при котором одна молекула поэтапно (“мономер к мономеру”) собирается на поверхности другой

- участники процесса: ДНК (играет роль матрицы и “затравки” реакции), нуклеозидтрифосфаты (АТФ, ГТФ, ЦТФ, ТТФ; являются одновременно предшественниками мононуклеотидов и носителями энергии, необходимой для их полимеризации), фермент ДНК-полимераза (катализирует реакцию полимеризации мономеров, работает в направлении 5” ---- 3”), фермент ДНК-геликаза (расплетает двойную спираль ДНК), ДНК-лигаза (сшивает фрагменты ДНК в единую цепь), дестабилизирующие белки (обеспечивают поддержание определенной структуры репликационной вилки)

- механизм репликации (по стадиям):

= раскручивание двойной спирали молекулы ДНК и образование репликационной вилки (катализируется ДНК-геликазой)

= синтез одиночных полинуклеотидных цепей: непрерывной (лидирующей) на цепи 5”... и коротких фрагментов на цепи 3”... (катализируется ДНК-полимеразой)

= сшивание фрагментов в одиночную цепь (катализируется ДНК-лигазой)

- скорость процесса: 1000 нуклеотидов в сек у прокариот, 100 нуклеотидов в сек у эукариот; однако, если принять во внимание, что в ДНК эукариот репликация идет сразу в нескольких точках (в отличие от ДНК прокариот, в которой одна точка репликации), суммарная эффективность данного процесса является очень высокой (пр.: в ДНК человека насчитывается около 50000 точек репликации, благодаря чему вся молекула удваивается за 7-12 час)

- тип репликации: полуконсервативный (после раскручивания цепей исходной молекулы ДНК на каждой “старой” цепи синтезируется комплементарная ей “новая” цепь); в результате из одной молекулы получается две, каждая из которых состоит из одной “старой” и одной “новой” цепей

- процесс репликации осуществляется с большой точностью; ошибки, встречающиеся изредка в данном процессе (мутации), частично исправляются специальными ферментами - 3,5-экзонуклеазами (интересно отметить, что они являются элементом сложного молекулярного ансамбля - репликативного комплекса, в состав которого также входит ДНК-полимераза, ДНК-геликаза, ДНК-лигаза и др. факторы); “неизлеченные” мутации служат источником наследственной изменчивости и материалом для естественного отбора

7) РНК

а) виды:

- информационные РНК (и-РНК); поскольку и-РНК “переносят” информацию со структурных генов ДНК на полипептидную молекулу, их число соответствует числу белков в клетке

- рибосомные РНК (р- РНК); у прокариотических организмов имеется 3 разновидности р- РНК, у эукариотических - 4)

- транспортные РНК (т-РНК)

= обнаружено 60 разновидностей т-РНК (избыточное число типов т-РНК, связывающих одну и ту же аминокислоту, отражает принцип избыточности генетического кода и направлено на повышение точности включения данной аминокислоты в полипептидную цепочку и тем самым повышение помехоустойчивости процесса трансляции

= в состав молекулы т-РНК входит 75-95 мононуклеотидных остатков

= первичная структура - индивидуальная для каждой разновидности

т-РНК

= вторичная структура - “клеверный лист” (структурные элементы:

спиральные и неспиральные участки, центр для связывания аминокислоты, центр для взаимодействия с кодоном и-РНК - антикодон)

= третичная структура - L-форма

- малые ядерные РНК (обладают каталитической активностью, играют важную роль в процессе преобразования пре-и-РНК в и-РНК)

8) Функции нуклеиновых кислот и других веществ нуклеиновой природы

а) генетическая (хранение и передача наследственной информации в ряду клеточных генераций или поколений организмов (ДНК, реже - РНК, у РНК-содержащих вирусов)

б) участие в биосинтезе белка (в структурных генах ДНК записана информация о первичной сруктуре полипептида, и-РНК является переносчиком информации с ДНК на белки, т-РНК доставляет аминокислоты к месту сборки белковой молекулы - рибосомам)

в) структурная функция (р-РНК выполняет роль молекулярного скелета

в каждой субъединице рибосомы)

г) являются переносчиками определенных химических групп (НАД переносит Н+)

д) каталитическая (малые ядерные РНК выступают в роли катализаторов в реакциях превращения пре-и-РНК в и-РНК)

е) являются коферментами многих ключевых ферментов метаболизма

(НАД, НАДФ)

ж) выполняют функцию аккумуляторов и переносчиков энергии в клетке

(АТФ и другие нуклеозидтрифосфаты)

з) выступают в роли внутриклеточных гормонов - специальных химических сигналов, опосредующих действие “больших” гормонов (вырабатываемых железами внутренней секреции) на те или иные функциональные системы клетки (циклические мононуклеотиды - ц-АМФ и ц-ГМФ)

Комментарии: 1) в молекуле АТФ энергия запасается в макроэргических связях между I и II, II и III фосфатными остатками; 2) в структуру молекулы АТФ входит рибоза, которая, в отличии от дезоксирибозы, имеет свободную гидроксильную группу, придающую молекуле в целом большую реакционную способность, что представляется важным для осуществления ее функций.

СРАВНИТЕЛЬНАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА НУКЛЕИНОВЫХ КИСЛОТ





Дата публикования: 2015-01-10; Прочитано: 4687 | Нарушение авторского права страницы | Мы поможем в написании вашей работы!



studopedia.org - Студопедия.Орг - 2014-2024 год. Студопедия не является автором материалов, которые размещены. Но предоставляет возможность бесплатного использования (0.048 с)...