Строение натуральных капиллярно-пористых материалов

Для изготовления товаров народного потребления в легкой промышленности широко используются капиллярно-пористые волокнистые материалы растительного, животного и искусственного происхождения.

Волокна натуральных материалов состоят из высокомолекулярных соединений биологического происхождения, что обуславливает их общность и основной комплекс свойств. Низкомолекулярные соединения, присутствующие в очень малых количествах в волокнах отдельных видов, как правило, на основные свойства не оказывают существенного влияния.

Капиллярно-пористые высокомолекулярные материалы (ВММ) – это химические соединения с высокой молекулярной массой (от нескольких тысяч до миллионов а.е.м.), атомы которых связаны в макромолекулах химическими связями. ВММ, состоящие из большого числа повторяющихся (элементарных), звеньев называются полимерами [1].

Основным соединением наиболее широко используемых природных волокнистых материалов растительного происхождения является целлюлоза, животного происхождения – коллаген и кератин.

Физические и физико-химические свойства ВММ зависят не только от их химического состава, существенное влияние оказывают также строение макромолекул и надмолекулярная структура, причем последние определяют кристаллическую или аморфную структуру полимеров [2-4].

Основные физические, физико-химические свойства материалов зависят от сложности и стабильности структуры полимеров (молекулярной и надмолекулярной). Степень ориентации и размер структурных элементов определяют механические свойства материала в целом (прочность, эластичность, усталостные свойства и т.д.). Плотность этих образований число и размер пор определяют способность к набуханию, усадке, растворимости, окрашиваемости [5-10].

Строение макромолекул линейное, разветвленное или сетчатое предопределяет правильность укладки их при кристаллизации и, как следствие, определенные механические и химические свойства волокон. Важной характеристикой структуры полимерной цепи, позволяющей направленно модифицировать свойства волокон, является конформация, определяемая вращением атомов или групп атомов по месту простой (одинарной) химической связи. В результате конформации макромолекулы принимают разные геометрические формы: спирали, статистически неупорядоченные клубки и т.п. [11]. Спиральное строение углеводородных полимеров может непрерывно меняться в результате теплового движения, при плавлении или растворении.

Надмолекулярные структуры, возникающие при боковой агрегации макромолекулы, являются структурами различной степени упорядоченности. Критерием степени упорядоченности надмолекулярных структур является ближний и дальний порядок во взаимном расположении молекул.

Кристаллическая структура полимеров характеризуется большой дефектностью. В результате термодинамически выгодного процесса складывания макромолекул путем многократного их изгиба на 180° и включения одной и той же молекулы в две различные плоскости складывания с образованием мостов между ними появляются кристаллические дефекты, не наблюдаемые у неполимерных соединений. При кристаллизации полимеров удается обнаружить характерные морфологические формы – фибриллы, имеющие вытянутое строение. Предполагают, что фибриллы представляют собой дефектный монокристалл, растущий преимущественно в одном направлении [12].

Аморфное состояние полимеров характеризуется упорядоченностью структурных элементов или надмолекулярных структур, но более низкого уровня, чем в кристаллах. Для аморфной структуры полимеров, так же как и для кристаллической, характерно разнообразие морфологических форм. Полимеры характеризуются тесной взаимосвязью “аморфных” и “кристаллических” микроучастков: одна и та же макромолекула принадлежит одновременно обоим микроучасткам структур.

Природные ВММ – коллаген и целлюлоза - имеют фибриллярную (волокнистую) структуру. Высокомолекулярные соединения, структура которых построена из длинных упругих асимметричных фибрилл, имеют ценные физико-механические свойства такие как: прочность, эластичность, упругость, пористость [13,14]. Пространства между фибриллами оцениваются в пределах 15 – 10 нм и расположены они вдоль направления фибрилл.

Типичным представителем волокнистых капиллярно-порис-тых материалов является целлюлоза. Макромолекулы в фибриллах целлюлозы расположены параллельно большой оси [15-21]. Первичные гидроксилы элементарных звеньев целлюлозы обеспечивают сорбционную способность, накрашиваемость и способность к ассоциации в растворах целлюлозных материалов.

Волокнистые белки подразделяют на два основных типа: со структурой открытого типа, поглощающей большое количество воды (мокрые волокна, коллаген); со структурой закрытого типа - ограниченной способностью поглощать воду (сухие волокна, фиброин). Возможен промежуточный тип - полумокрые или полусухие волокна (эластин). Присутствие в волокне большого количества электровалентных связей обусловливает образование структуры открытого типа, ковалентных связей - образование структуры закрытого типа [15-18, 22-23]. Для белков характерен процесс денатурации: изменение основного типа конформации белковых молекул в результате изменения межмолекулярных сил под влиянием среды, что приводит к изменению химических, биологических свойств белка при сохранении постоянства химического состава [24].

Исходным сырьем для производства кожевенных изделий являются шкуры животных.

Строение шкуры. Шкура - наружный кожный покров тела животного, служит защитой его организма от внешних воздействий и одновременно участвует в регулировании обмена веществ, тепла, а также в восприятии различных раздражений окружающей среды. Шкура состоит из волосяного покрова, эпидермиса, дермы и подкожной жировой клетчатки.

Дерма шкур почти всех видов, за исключением дермы рыб и пресмыкающихся, имеет общее строение и довольно четко делится на два слоя: сосочковый и сетчатый (рис.1.1) [25, 26].

В производстве кожи используется только дерма шкуры. Поэтому в оценке шкуры важными являются качественные показатели дермы.

Шкура состоит из белковых и жироподобных веществ, влаги, минеральных солей, пигментов волосяного покрова. Соотношение всех веществ, входящих в состав шкуры, изменяется в зависимости от вида, пола, возраста и образа жизни животного. Однако основу гистологических структур шкуры составляют белковые вещества.

Кожевая ткань шкуры состоит как из простых белков, то есть белков, распадающихся при гидролизе только на аминокислоты (коллаген, эластин, ретикулин), так и из сложных белков, при гидролизе которых кроме аминокислот выделяются другие органические или неорганические вещества [25-31].

Коллагеновые волокна соединяются в пучки, толщина и форма которых неодинаковы в шкурах разных животных. Переплетаясь, они образуют плотную вязь различного типа: ромбовидную, петлистую и горизонтальную. Тип вязи определяет прочность дермы. Размеры межпучковых пространств, заполненных веществом, составляют от 20 до 40% объема дермы.

Между волокнами дермы присутствует вещество, носящее название межволоконного. Оно состоит из ряда белков и белкоподобных веществ - альбуминов, глобулинов, муцинов, мукоидов, мукополисахаридов.

1 - роговой слой; 2 - ростковый слой; 3 - дерма; 4 - сосочковый слой; 5 - сетчатый слой; 6 - подкожная клетчатка; 7 - жировые отложения; 8 - пучок коллагеновых волокон; 9 - поперечный разрез пучка коллагеновых волокон; 10 - потовая железа; 11 - мускул; 12 - волосяная сумка; 13 - сальная железа; 14 - волос.

Рис. 1.1. Схема строения шкуры

Состав и строение коллагена. Коллаген - основной волокнистый белок кожного покрова. Основную массу дермы (собственно кожа) составляют коллагеновые волокна. Коллаген - важная и широко распространенная группа белков, встречающаяся только в животном мире. Он является основным веществом кожного покрова, костей сухожилий, хрящей и составляет около 30% всех белков живого организма. Основной структурной единицей коллагена является полипептидная цепь. Элементный состав коллагена (%): углерод 50,2-51,1; азот 17,0-18,1; водород 6,4-6,5; кислород 21,1-26,1; сера 0,1-0,3 [32, 33].

Свойства коллагена определяются его химическим строением, видом и особенностями активных групп и возникающими между ними связями, конформацией молекулярных цепей и структурой коллагена [34].

При погружении в воду сухой коллаген набухает, а при нагревании в воде он сваривается.

Важное значение в строении и структуре коллагена, а также в изменениях его при различных обработках в технических процессах кожевенного производства имеет взаимодействие между главными цепями отдельных остатков аминокислот. Взаимодействие между ними может осуществляться различными способами:

1) гидрофобными силами Ван-дер-Ваальса, энергия взаимодействия 800-4800 кДж/кмоль;

2) водородными связями, непосредственно между пептидными связями главных цепей. Эти связи имеют вид: =N-H…O=C=. Если водородные связи образованы между пептидными связями внутри одной цепи, они скрепляют спиральные конформации цепей. Возможно возникновение водородных связей между активными группами боковых цепей и пептидными связями соседних цепей - это поперечные внутри- или межмолекулярные, их возникновение зависит от наличия в коллагене остатка аминокислоты и боковых цепей.

3) электровалентными связями - между боковыми цепями при взаимодействии отрицательно заряженных карбоксильных групп моноаминодикарбоновых кислот с электроположительными аминогруппами диаминомонокарбоновых кислот и кавалентными, образующимися при участии активных групп боковых цепей [35].

В коллагене, как и в других белках, имеются структуры возрастающей степени сложности и различных уровней организации. Структуру коллагена подразделяют на первичную, вторичную, третичную и четвертичную.

Первичная структура коллагена характеризуется последовательностью расположения аминокислотных остатков и их количеством в его полипептидных цепях. Она является структурой самого низшего уровня. Считается, что в состав коллагена входит 18 различных аминокислот [35-38]. Аминокислотные остатки в коллагене соединены пептидными связями -CO-NH- в длинные главные цепи. Аминокислотный состав цепей необычен и характеризуется высоким содержанием остатков гликоколя (Gly) и пролина (Pro), а также наличием остатков 4-гидроксипролина (Hy-Pro) и 5-гидроксилизина (Hy-Lyz). Наиболее часто повторяющейся фракцией пептидной цепи является –Gly–Pro–Hy–Pro- [39].

Вторичная структура коллагена представляет собой полипептидные цепи - моделируемые последовательностью триплетов –Gly–Pro–Pro-, скрученные в левовращающую спираль, которая имеет 3,27 аминокислотных остатков в одном витке, или 10 остатков в трех витках [38]. Левовращающаяся спираль при образовании третичной структуры скручена в правовращающую суперспираль. В стабилизации специфической конформации цепей на отдельных участках структуры важную роль играет вода, молекулы которой, располагаясь в упорядоченных участках на расстоянии около 0,3 нм от остова цепей, образуют с карбоксильными группами соседних цепей водородные связи.

Третичная структура коллагена - взаимное расположение полипептидных цепей в его основной структурной единице - тропоколлагеновой частице. Наиболее вероятна спиральная конформация из трех цепей с общей осью [39]. Теоретически длину трехспиральной спирали считают бесконечной. Однако при фракционировании коллагена обнаружены частицы, состоящие из трех полипептидных цепей, представляющие собой жесткую палочку длиной 280 нм, диаметром 1,4 нм, с молекулярной массой 360000. Каждая цепь содержит 1000 аминокислотных остатков, а вся частица - 3000 [30]. Эти трехспиральные спирали указанных размеров называют тропоколлагеновыми частицами, их считают основной структурной единицей, или молекулой, коллагена. Из тропоколлагеновых частиц образуются различные агрегатные формы и фибриллы.

Четвертичная структура коллагена является надмолекулярной структурой коллагена и представляет собой фибриллы коллагена.

Размеры структурных образований имеют широкие пределы и зависят от множества факторов, среди них вид и возраст животного, место отбора пробы. Кроме того, в процессах химического и механического воздействия размеры структурных элементов и межструктурных пространств изменяются [33,35,38,39].

Размеры структурных элементов коллагена представлены в табл. 1.1. На основе представленных в табл. 1.1 размеров построена усредненная графическая модель коллагеновых переплетений, рис.1.2-1.8.

Таблица 1.1.