Горбачовський Іван Якович

(1854-1942)

Український учений, академік. Народився в Україні, працював у Відні. Празі, професор, ректор Українського університету в Празі. Наукові праці в області органічної хімії й біохімії. Уперше синтезував сечову кислоту й з'ясував шляхи її утворення в організмі. Висловив думку про амінокислотну сполуку білків. Вніс вклад у розвиток української наукової термінології. Автор підручників з хімії українською мовою.

Аминоуксусная кислота - найпростішому in иминпкнелш Серед них є такі, які містять дві карбоксильные або дві аминогруппы, ароматичні радикали, гидро-ксильные й серосодержащие групи. Приклади амінокислот наведені в табл. 3.

По фізичних властивостях амінокислоти - безбарвні кристалічні речовини з високими температурами плавлення, більшість із них добре розчинні у воді.

Карбоксильная й аминогруппы протилежні по хімічному характері: перша є носієм кислотних властивостей, а друга - основних. Тому амінокислоти належать до амфотерних сполук.

· Згадаєте, у чому складаються особливості амфотерних неорганічних соединеий, приведіть приклади реакцій.

Найважливішою особливістю амінокислот є взаємодія молекул між собою. У реакцію вступають протилежні по функціях групи: карбоксильная група

Зв'язок між залишками амінокислот називається пептид-

ний зв'язком, а група

пептидной групою.

Будова білків. Полімерний поліпептидний ланцюг - основа будови молекули будь-якого білка. Перші синтези поліпептидів здійснив німецький учений Э. Фишер в 1903- 1907 р.

Кожний білок має набір амінокислот, з'єднаних у певної, властивої тільки йому послідовності. Близько 20 амінокислот беруть участь у побудові білкових молекул, а число з'єднаних у різної последователь-ности амінокислотних залишків досягає 10. Молекулярна маса деяких білків становить сотні мільйонів.

Будова білків дуже складне й обумовлено не тільки послідовністю амінокислотних залишків. Довгі ланцюги білкових молекул скручуються в спіралі, у клубки, які певним чином розміщаються в просторі (мал. 13, 14). Все це в сукупності визначає особливості кожного білка окремо. Через такий слож-

ности розшифрувати структуру природних білків - надзвичайно складне завдання.

Властивості білків. Білки дуже розрізняються між собою по властивостях, які залежать від наявності в їхній сполуці амінокислот з різними функціональними групами, здатними вступати в характерні для них реакції.

Серед білків є розчинні у воді й такі, які утворять колоїдні розчини. До числа перших при-

ФИШЕР ЭМИЛЬ ГЕРМАН (1852-1919)

Німецький хімік, член Берлінської АН. Наукові праці присвячені хімії фізіологічно активних речовин.

Синтезував ряд вуглеводів, зокрема глюкозу й фруктозу. Установив, що амінокислоти зв'язуються між собою за допомогою пептидных зв'язків, образуя поліпептиди, уперше одержав поліпептид. Лауреат Нобелівської премії 1902 р.

слід білок курячого яйця. Саме із цим розчином зручно проводити досвіди.

Нагріємо розчин білка, спостерігаючи при цьому, як він сворачивается, або денатурирует (від лат. denaturare - позбавляти природних властивостей). Саме цей процес денатурації має місце при кулінарній обробці білкових харчових продуктів - м'яса, риби, яєць.

З хімічної точки зору денатурація - це руйнування складної структури білка, що приводить до втрати їм біологічної активності (мал. 15). Це необоротний процес, тому, наприклад, висока температура небезпечна для людського організму. При цьому білки втрачають біологічну активність, живі клітки гинуть. Те ж саме відбувається й при дії на білки сильних кислот, наприклад сарною. Влучення кислоти на шкіру може викликати хімічний опік.