Задание на дом. 3.5.1. Объясните, чем различаются понятия «аминокислоты», α-аминокислоты и «протеиногенные» аминокислоты?

3.5.1. Объясните, чем различаются понятия «аминокислоты», α-аминокислоты и «протеиногенные» аминокислоты?

3.5.2. По каким признакам стоит классифицировать α-аминокислоты?

3.5.3. Как соединяются α-аминокислоты в пептидах и белках?

3.5.4. Что вы знаете о номенклатуре пептидов?

3.5.5. Объясните термин «код» и подумайте, какие коды в биохимии вам известны?

3.5.6. Откуда возникла потребность в кодах аминокислот?

3.5.7. Запишите брутто-формулы и оцените растворимость каждой, из нижеследующих пар пептидов:

1. (Гли)₂₀ и (Глу)₂₀ при рН 7,0;

2. (Лиз-Ала)₃ и (Фен-Мет)₃ при рН 7,5;

3. (Ала-Сер-Гли)₅ и (Ала-Сер-Гис)₅ при рН 9,0;

4. (Ала-Асп-Гли)₅ и (Асн-Сер-Гис)₅ при рН 3.0.

3.5.8. Попытайтесь составить функциональную классификацию внутри- и внеклеточных пептидов.

3.5.9. Чем различаются структура, свойства и биологическая роль пептидов и белков? Почему разнообразие белков гораздо больше, чем у пептидов?

3.5.10. Какие виды гидролиза белков Вам известны?

3.5.11. Определите понятия денатурация и ренатурация = ренативация белков. Чем они отличаются от гидролиза? Расскажите об известных вам признаках и условиях осаждения белков из растворов.

3.5.12. Если изоэлектрическая точка = ИЭТ пепсина лежит при рН 1, то какие функциональные группы R и, каких именно аминокислот, могут обеспечить это свойство?

3.5.13. Какие функциональные группы и, каких именно аминокислот, нужны протаминам и гистонам, чтоб обеспечить ИЭТ > 10?

3.5.14. Исходя из структуры белков объясните, почему при «горячей» стирке и сушке, изделия из шерсти «садятся», а из шелка – нет?

3.5.15. Можно ли считать основой биоразнообразия, видоспецифичность множества гомологичных белков?

3.5.16. В соответствии с предложенным шаблоном, заполните таблицу факторов и механизмов денатурации: