Белковые молекулы. Структуры белка

Первая особенность молекул, синтезируемых в живой клетке, - их стереоспецифичность (хиральность). Стереоспецифичные молекулы могут существовать в виде двух зеркально-симметричных форм - стериоизомеров: правой (D-форма) и левой (L- форма).

Асимметрия существенным образом определяет специфичность биохимических реакций. Например, протеолитические ферменты животных гидролизуют только полипептиды, построенные из L-аминокислот. В связи с тем, что оболочки сибирской язвы имеют в своем составе D-глутаминовую кислоту, эти бактерии оказываются высоко стойкими к действию ферментов.

Белки и нуклеиновые кислоты представляют собой информационные макромолекулы, кодирование информации в которых осуществляется соответственно аминокислотным или нуклеотидным алфавитами. Макромолекулы полисахаридов состоят из одинаковых звеньев и поэтому не несут информации.

Они либо выполняют опорную функцию (целлюлоза в растениях), либо являются депо необходимых веществ (крахмал в растениях, гликоген у животных).

Макромолекулы белков характеризуются строго определенной последовательностью аминокислот, связанных ковалентными связями. Число и порядок чередования аминокислот в этой последовательности называется первичной структурой белка.

Важная особенность структуры белков - стабилизации положения хими-ческих групп в пространстве с минимальной внутренней энергией, в частности, за счет образования водородных связей. Регулярное расположение в пространстве пептидных групп в белках создает вторичную структуру этих биополимеров.

D 1-   0,5-   | | | | |   70 80 90 100 TоС Рис.1. разрушение третичной структуры белка	Третичная структу-ра белка представляет со-бой термодинамически наиболее стабильную форму свертывания и укладки полипептидной цепи. Как же происходит свертывание белка? Кривая рис.1 показы-вает, что основное разру-

шение третичной структуры белка происходит при температуре от 70 до 90 ^оС.

Процессы разрушения компактной третичной структуры происходят достаточно быстро (за 1-10 секунды).

Для объяснения процесса свертывания используется нуклеационная модель. В ней допускается, что короткие сегменты полипептидной цепи очень быстро свертываются независимо друг от друга, а на втором этапе сближаются, образуя компактную трехмерную структуру. Сегменты белка образуют a-спирали и b-слои с большой скоростью.

Экспериментально установлено, что переход спираль - клубок осуществляется за время10^-6 -10^-8с.

а	б	в
	(a-спирали и b-слои)
Рис.2. Образование трехмерной структуры белка: а - конформация неупорядоченного клубка; б - промежуточное состояние; в - техмерная структура белка

Анализ карт электронной плотности белков с молекулярной массой (ММ) > 20000 показал, что они состоят из нескольких глобулярных областей, слабосвязанных между собой. Эти области получили названия доменов. Под доменами подразумевают области одной полипептидной цепи, заключенной в компактном объеме, которые свертываются и развертываются в белке независимо друг от друга. Домен можно рассматривать как относительно автономную структурную единицу. Методами сканирующей микрокалориметрии, электронной микроскопии, протеолитического расщепления установлено доменное строение в иммуноглобулине G, миозине, фибриногене и др.