Иммуноглобулин D

Иммуноглобулин D был обнаружен в 1965 г. в виде миеломного белка. Он имеет молекулярную массу 1,8x10⁵ В, концентрация в сы­воротке крови в среднем составляет от 3 до 170 мг/л, период полужиз­ни - 3 дня (табл. 3). IgD не связывает комплемент, не проходит через плаценту, не обладает тропностью к тканям. По современным данным, IgD может выполнять роль антигенраспознающего рецеп­тора В-лимфоцитов и играть важную роль в процессе их дифференцировки под влиянием антигенной стимуляции. До настоящего вре­мени биологическая функция этого Ig не изучена.

Кроме описанных выше характеристик, отличающих молекулы Ig одного класса (изотипа) от другого, есть еще два свойства, кото­рые позволяют отличить молекулы Ig внутри класса: это аллотипические и идиотипические различия.

Аллотипические различия Ig обусловлены особенностями строения тех участков его молекул, которыми этот белок одного индивида отличается от Ig такого же класса, но синтезированного другим индивидом такого же вида. Аллотипические маркеры обнаруживаются в тяжелых и лег­ких цепях в их константных областях.

Идиотипические различия Ig определяются антигенной специфично­стью какого-либо одного Ig, синтезируемого одним клоном лимфоидных клеток определенного индивида. Идиотипические различия обусловлены индивидуальной последователь-ностью расположения аминокислот в ва­риабельных участках легких и тяжелых цепей, и, как считается, отража­ют антигенные свойства активного центра молекулы антитела.