Условия действия ферментов

Действие Ферменты зависит от ряда факторов, прежде всего от температуры и реакции среды (pH). Оптимальная температура, при которой активность Ферменты наиболее высока, находится обычно в пределах 40–50 °С. При более низких температурах скорость ферментативной реакции, как правило, снижается, а при температурах, близких к 0 °С, практически реакция полностью прекращается. При повышении температуры выше оптимальной скорость ферментативной реакции также снижается и, наконец, полностью прекращается. Снижение интенсивности действия Ферменты при повышении температуры сверх оптимальной объясняется главным образом начинающимся разрушением (денатурацией) входящего в состав Ферменты белка. Поскольку белки в сухом состоянии денатурируются значительно медленнее, чем белки оводнённые (в виде белкового геля или раствора), инактивирование Ферменты в сухом состоянии происходит гораздо медленнее, чем в присутствии влаги. Поэтому сухие споры бактерий или сухие семена могут выдержать нагревание до гораздо более высоких температур, чем те же споры или семена в увлажнённом состоянии.

Важнейшим фактором, от которого зависит действие Ферменты, как установил впервые С. Сёренсен, является активная реакция среды – pH. Отдельные Ферменты различаются по оптимальной для их действия величине pH. Так, например, пепсин, содержащийся в желудочном соке, наиболее активен в сильнокислой среде (pH 1–2); трипсин – протеолитический Ферменты, выделяемый поджелудочной железой, имеет оптимум действия в слабощелочной среде (pH 8–9); оптимум действия папаина – протеолитического Ферменты растительного происхождения – находится в слабокислой среде (pH 5–6).

Действие Ферменты зависит также от присутствия специфических активаторов и неспецифических или специфических ингибиторов. Так, энтерокиназа, выделяемая поджелудочной железой, превращает неактивный трипсиноген в активный трипсин. Подобные неактивные Ферменты, содержащиеся в клетках и в секретах различных желёз, называются проферментами. Многие Ферменты активируются в присутствии соединений, содержащих сульфгидрильную группу (–SH). К ним принадлежат аминокислота цистеин и трипептид глутатион, содержащийся в каждой живой клетке. Особенно сильное активирующее действие глутатион оказывает на некоторые протеолитические и окислительные Ферменты Неспецифическое угнетение (ингибирование) Ферменты происходит под действием различных веществ, дающих с белками нерастворимые осадки или блокирующих в них какие-либо группы (например, SH-группы). Существуют более специфические ингибиторы Ферменты, угнетение которыми каталитических функций основано на специфическом связывании этих ингибиторов с определёнными химическими группировками в активном центре Ферменты Так, окись углерода (CO) специфически ингибирует ряд окислительных Ферменты, содержащих в активном центре железо или медь. Вступая в химическое соединение с этими металлами, она блокирует активный центр Ферменты и вследствие этого он теряет свою активность. Различают обратимое и необратимое ингибирование Ферменты В случае обратимого ингибирования (например, действие малоновой кислоты на сукцинатдегидрогеназу) активность Ферменты восстанавливается при удалении ингибитора диализом или иным способом. При необратимом ингибировании действие ингибитора, даже при очень низких его концентрациях, усиливается со временем и в конце концов наступает полное торможение активности Ферменты Ингибирование Ферменты может быть конкурентным и неконкурентным. При конкурентном ингибировании ингибитор и субстрат конкурируют между собой, стремясь вытеснить один другого из фермент-субстратного комплекса. Действие конкурентного ингибитора снимается высокими концентрациями субстрата, в то время как действие неконкурентного ингибитора в этих условиях сохраняется. Действие на Ферменты специфических активаторов и ингибиторов имеет большое значение для регулирования ферментативных процессов в организме.