Студопедия.Орг Главная | Случайная страница | Контакты | Мы поможем в написании вашей работы!  
 

Общая характеристика ферментов



Все ферменты разделяются на две большие группы: однокомпонентные, состоящие исключительно из белка, и двухкомпонентные, состоящие из белка, называемого апоферментом, и небелковой части, называемой простетической группой. Апофермент двухкомпонентных ферментов называют также белковым носителем, а простетическую группу – активной группой. Благодаря работам О. Варбурга, А. Теорелля, Ферменты Линена, Ферменты Липмана и Л. Лелуара установлено, что простетические группы многих ферментах представляют собой производные витаминов или нуклеотидов. Таким образом, была открыта важнейшая функциональная связь между ферментами, витаминами и нуклеотидами, являющимися строительными «кирпичиками» нуклеиновых кислот.

К двухкомпонентным ферментам относятся также важные окислительные ферменты – каталаза (катализирует реакцию разложения перекиси водорода на воду и кислород) и пероксидаза (окисляет перекисями различные соединения, например полифенолы с образованием соответствующего хинона и воды). Каталитическое действие этих ферментов может быть воспроизведено с помощью ионов трёхвалентного железа. Эти ионы обладают, однако, очень малой каталитической активностью, которая может быть усилена, если атом железа входит в состав гема. Хотя гем обладает уже значительным каталазным действием, его каталитическая активность всё же в несколько миллионов раз меньше активности каталазы, в которой гем в качестве простетической группы этого фермента связан со специфическ им белком. Гем обладает также слабым пероксидазным действием, однако это действие проявляется в полной мере только после соединения гема со специфическим белком в целостный фермент пероксидазу. Т. о., соединение простетической группы с белком приводит к резкому возрастанию её каталитической активности. Вместе с тем от природы белка зависит не только каталитическая активность, но и специфичность действия ферментов. Прочность связи простетической группы и апофермента различна у разных ферментов. У некоторых ферментов, например у дегидрогеназ, катализирующих окисление различных субстратов путём отщепления водорода, эта связь является непрочной. Такие ферменты легко диссоциируют (например, при диализе) и распадаются на простетическую группу и апофермент. Простетические группы, легко отделяющиеся от белковой части фермента, называются коферментами.

Многие ферменты содержат металлы, без которых фермент не активен. Эти металлы называются кофактором. Так, пероксидаза и каталаза содержат железо, аскорбинатоксидаза, катализирующая окисление аскорбиновой кислоты, – медь, алкогольдегидрогеназа, окисляющая спирты в соответствующие альдегиды, – цинк.





Дата публикования: 2015-07-22; Прочитано: 701 | Нарушение авторского права страницы | Мы поможем в написании вашей работы!



studopedia.org - Студопедия.Орг - 2014-2024 год. Студопедия не является автором материалов, которые размещены. Но предоставляет возможность бесплатного использования (0.005 с)...