Тимоловая проба

Задание 1. Определить показатель тимоловой пробы в сыворотке.

Принцип. β-Глобулины и липопротеины осаждаются из сыворотки крови при рН 7,55 буферным раствором с большим содержанием тимола. Измеряют интенсивность мутности, которая зависит от содержания белковых фракций и их количественного соотношения.

Ход работы. К 3 мл тимолового реагента прибавляют 0,05 мл негемолизированной сыворотки крови, содержимое пробирки перемешивают, оставляют стоять на 30 мин при комнатной температуре, а потом фотометрируют при длине волны 660 нм (красный светофильтр) в 10 мм кюветах против контрольной пробы (3 мл тимолового реагента). Расчет проводят по калибровочной кривой.

Клинико-диагностическое значение. В норме показатель тимоловой пробы для здоровых людей составляет 0-4 ед. Повышение показателей тимоловой пробы является важным доказательством наличия воспалительного поражения печени. Проба положительная в 90-100% случаев токсичного, инфекционного (вирусного) гепатита, а также у пациентов, которые страдают коллагеновыми болезнями, малярией, вирусными инфекциями. При механической желтухе эта проба отрицательная приблизительно в 75% случаев. На этом основано использование теста для дифференциальной диагностики желтух.

ЛИТЕРАТУРА

1. Губський Ю.І. Біологічна хімія. – Київ-Тернопіль: Укрмедкнига, 2000. – С. 449-461.

2. Губський Ю.І. Біологічна хімія. Підручник. – Київ-Вінниця: Нова книга, 2007. – С. 560-577.

3. Гонський Я.І., Максимчук Т.П., Калинський М.І. Біохімія людини: Підручник. – Тернопіль: Укрмедкнига, 2002. – С. 634-651.

4. Вороніна Л.М. та ін. Біологічна хімія. – Харків: Основа, 2000. – С. 533-539.

5. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1998. – С. 551-566.

6. Биохимия: Учебник / Под ред. Е.С. Северина. – М.: ГЭОТАР-МЕД, 2003. – С. 616-635.

ЗАНЯТИЕ 10

Тема: Биохимия нервной системы, мышц и соединительной ткани

Актуальность. В организме человека как сложноорганизованной системы скоординированная работа возможна только благодаря наличию регуляторных систем. Центральным звеном регуляции в организме является нервная система. Знание особенностей химического состава, метаболизма, функционирования нервной ткани даёт возможность понять и осознать процессы, которые составляют основу её роли в организме. Изучение биохимии мышечной ткани является важным для понимания молекулярных механизмов её функционирования в норме, при разных заболеваниях, а также для выбора эффективных методов тренировки спортсменов и людей, профессия которых требует высокой физической подготовки. Актуальность изучения биохимии соединительной ткани определяется её распространением в организме и важной ролью в обеспечении функционирования других тканей.

Цель. Ознакомиться с химическим составом нервной ткани; особенностями обменных процессов; биохимическими основами функционирования нейронов; механизмами нейрохимической передачи нервного импульса; биохимическими основами патологии нервной системы. Ознакомиться с органоидами мышечной клетки; биохимической характеристикой мышечных тканей; особенностями химического состава; белками саркоплазмы, миофибрилл, стромы; особенностями ферментного состава; механизмами мышечного сокращения; особенностями метаболизма гладкой и сердечной мышцы; диагностикой поражений мышечных тканей по биохимическим показателям крови и мочи. Ознакомиться с биохимической характеристикой компонентов соединительной ткани; особенностями аминокислотного состава и физико-химическими свойствами основных структурных белков; биосинтезом коллагена; протео- и гликозаминогликанами основного вещества; специфическими особенностями метаболизма и его регуляцией; изменениями при старении, коллагенозах, мукополисахаридозах.

ЗАДАНИЯ ДЛЯ САМОСТОЯТЕЛЬНОЙ РАБОТЫ

ТЕОРЕТИЧЕСКИЕ ВОПРОСЫ

1. Основные классы веществ нервной ткани, их соотношение в разных отделах нервной системы.

2. Липиды нервной ткани: классы, представители, роль. Заболевания, связанные с нарушением липидного обмена в нервной ткани (болезнь Тея-Сакса, Гоше, Нимана-Пика).

3. Миелин: химический состав, свойства, роль.

4. Белки нервной ткани: классификация, состав, свойства. Специфические белки нервной ткани.

5. Макроэргические соединения нервной ткани. Особенности энергетического обмена.

6. Аминокислоты и пептиды нервной ткани (нейропептиды): характеристика, роль.

7. Особенности метаболизма в нервной ткани.

8. Нейрохимическая передача импульса. Синапсы. Медиаторы. Синаптические рецепторы.

9. Особенности структуры мышечного волокна, толстых и тонких филаментов.

10. Химический состав мышечной ткани. Особенности химического состава и обмена веществ в сердечной и гладкой мышцах.

11. Характеристика белков мышц, основных небелковых азотосодержащих соединений.

12. Биоэнергетика мышечной ткани; источники АТФ; роль креатин- фосфата в обеспечении энергией мышечного сокращения.

13. Изменения в мышцах при мышечной дистрофии, гиподинамии, авитаминозе Е.

14. Особенности структуры соединительной ткани.

15. Особенности структуры и роль фибронектина.

16. Особенности аминокислотного состава и физико-химических свойств эластина.

17. Коллаген: структура, роль, биосинтез.

18. Основные классы протео- и гликозаминогликанов, их структура и функции.

19. Особенности регуляции метаболизма соединительной ткани.

20. Изменения соединительной ткани при старении.

21. Заболевания соединительной ткани. Молекулярная патология соединительной ткани (синдром Марфана, синдром Менке, синдром Элерса-Данлоса).

ТЕСТОВЫЕ ЗАДАНИЯ ДЛЯ САМОКОНТРОЛЯ

1. Известно, что гликоген печени является источником глюкозы для других тканей, а гликоген мышц используется только клетками мышц. Какой из приведенных ферментов вызывает данные различия?

А. Глюкозо-6-фосфатаза. В. Фосфоглюкомутаза. С. Гликогенфосфорилаза.

D. Амило-(1,6)-глюкозидаза. Е. Гликогенсинтетаза.

2. Клетки головного мозга характеризуются высокой способностью к утилизации глюкозы как основного источника энергии. Активность какого фермента, прежде всего, определяет эту особенность?

А. Фосфорилазы. В. Фосфофруктокиназы. С. Глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы.

D. Гексокиназы. Е. Глюкозо-6-фосфатазы.

3. Определённые аминокислоты и их метаболиты выполняют медиаторные функции в ЦНС. Какое из указанных веществ не имеет медиаторных свойств?

A. Лейцин. B. Серотонин. C. Норадреналин. D. Дофамин. E. Таурин.

4. Токсичность аммиака, особенно для головного мозга, связывают с его способностью нарушать функционирование цикла Кребса в митохондриях нейронов вследствие выведения из цикла:

A.Малата. B.Цитрата. C.α-Кетоглутарата. D.Сукцината. E.Фумарата.

5. ГАМК (γ-аминомасляная кислота), которая принадлежит к тормозным медиаторам ЦНС, является продуктом декарбоксилирования глутаминовой кислоты. Назначение какого витамина является целесообразным при судорожных состояниях, связанных со снижением образования ГАМК?

A. В₉. B. В₆. C. В₁. D. В₅. E. В₂.

6. Больная, 46 лет, длительное время страдает прогрессирующей мышечной дистрофией Дюшена. Изменение активности какого фермента крови является диагностическим тестом в данном случае?

А. Глутаматдегидрогеназы. В. Лактатдегидрогеназы. С. Пируватдегидрогеназы.

D. Креатинфосфокиназы. Е. Аденилаткиназы.

7. Психофармакологические препараты с антидепрессантным действием тормозят окислительное дезаминирование норадреналина и серотонина в митохондриях головного мозга путём ингибирования фермента окислительного дезаминирования аминов и альдегидов. О каком ферменте идёт речь?

А. Моноаминоксидаза. В. Цитохромоксидаза. С. Пируватдегидрогеназа.

D. Альдолаза. Е. Сукцинатдегидрогеназа.

8. Табун, зарин, диизопропилфосфат (фосфорорганические соединения) являются ядами нервнопаралитического действия. Какой из перечисленных ферментов тормозится фосфорорганическими соединениями?

А. Цитохром Р-450. В. Фосфолипаза А2. С.Ангиотензин-превращающий фермент

D. Тирозинаминотрансфераза. Е. Ацетилхолинэстераза.

9. Какой миофибриллярный белок выполняет структурную и ферментативную функцию?

A. Актин. B. Миозин. C. Тропомиозин. D. Тропонин Т. E. Тропонин С.

10. К нейромедиаторам, которые называют «тормозные аминокислоты», относятся:

А. Гистидин, тирозин. В. Глутамат, глутатион.

С. Аспартат, аспарагин. D. Пролин, лизин.

Е. ГАМК, глицин.

11. Недостаточность в организме ряда витаминов вызывает у больных нейропатию и другие неврологические симптомы. Нарушение какого процесса обуславливает поражение нервной системы при недостатке витамина В₁:

А. Синтез аминокислот и нуклеотидов.

В. Антиоксидантная защита.

С. Окислительное декарбоксилирование α-кетокислот.

D. Трансаминирование и декарбоксилирование аминокислот.

Е. Дегидрирование субстратов тканевого дыхания.

12. Для синтеза АТФ скелетные мышцы и миокард используют как субстраты окисления разнообразные вещества. Какое из них утилизируется в миокарде, но не используется скелетными мышцами?

А. Гликоген. В. Глюкоза.

С. Молочная кислота. D. Жирные кислоты.

Е. Кетоновые тела.

13. Нарушение процесса миелинизации нервных волокон приводит к тяжелым неврологическим расстройствам и умственной отсталости. Такая клиническая картина характерна для наследственных нарушений обмена:

А. Нейтральных жиров. В. Холестерина.

С. Сфинголипидов. D. Глицерофосфолипидов.

Е. Липопротеинов.

14. Характерным диагностическим признаком мышечных дистрофий является повышенное выделение с мочой:

А. Креатинина. В. Креатина.

С. Белка. D. Индикана.

Е. Билирубина.

15. Больная, 36 лет, страдает на коллагеноз. Повышение содержания какого метаболита наиболее вероятно будет установлено в моче?

А. Индикана. В. Оксипролина.

С. Креатинина. D. Мочевины.

Е. Уробилиногена.

ЛИТЕРАТУРА

1. Губський Ю.І. Біологічна хімія. – Київ-Тернопіль: Укрмедкнига, 2000. – С. 468-477, 478-490.

2. Губський Ю.І. Біологічна хімія. Підручник. – Київ-Вінниця: Нова книга, 2007. – С. 585-607, 612-627.

3. Гонський Я.І., Максимчук Т.П., Калинський М.І. Біохімія людини: Підручник. – Тернопіль: Укрмедкнига, 2002. – С. 607-630, 655-665, 669-688.

4. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1998. – С. 625-671.

5. Биохимия: Учебник / Под ред. Е.С. Северина. – М.: ГЭОТАР-МЕД, 2003. – С. 687-720.

6. Практикум з біологічної хімії / Бойків Д.П., Іванків О.Л., Коби-лянська Л.І. та ін./ За ред. О.Я. Склярова. – К.: Здоров’я, 2002. – С. 281-291.

ЗАНЯТИЕ 11