Биологическая роль протеинов

К основным функциям белков относятся следующие:

1. Структурная. Первое место по количеству среди белков тела человека занимают структурные (коллаген, эластин, кератин и др.). Они участвуют в образовании цитолемм, межклеточного вещества соединительной ткани, в комплексе с углеводами входят в состав ряда секретов (муцина, мукоидов и др.).

2. Каталитическая. Все ферменты является белками. От выполнения этой функции зависит скорость химических реакций в биологических системах.

3. Транспортная. Многие белки плазмы крови, взаимодействуя с гидрофобными молекулами, создавая растворимые комплексы, обеспечивают их перенос. Альбумины принимают участие в транспорте высших жирных кислот (ВЖК), билирубина, стероидных гормонов; мицеллы глобулинов, связываясь с катионами металлов, органическими и неорганическими веществами, обеспечивают их доставку к органам-мишеням. Белки – переносчики помогают соединениям преодолеть мембрану. Например, с их помощью в клетку проникают ионы, глюкоза, аминокислоты и другие молекулы.

4. Дыхательная. Связывание газов (кислорода, углекислого, угарного газов и др.) в крови осуществляется молекулами гемоглобина, являющегося протеином эритроцитов.

5. Сократительная. Специфические белки миоцитов (актин и миозин) играют главную роль в акте мышечного сокращения и расслабления. Похожей способностью обладают также белки цитоскелета (тубулин, спектрин), обеспечивающие расхождение хромосом в процессе митоза.

6. Регуляторная (гормональная). Ряд гормонов, участвующих в поддержании постоянства внутренней среды организма, имеет белковую природу. Например, инсулин – это полимер, содержащий 51 аминокислоту. Секретируется β-клетками поджелудочной железы в кровь при повышении уровня глюкозы в крови после еды и снижает её концентрацию до нормы (3,3 – 5,5 ммоль/л).

7. Питательная (резервная). Существуют специальные резервные протеины, осуществляющие питание плода (овальбумины) и ребенка (альбумины и казеин). Белки плазмы крови, являясь резервами аминокислот, при голодании распадаются до своих мономеров.

8. Защитная. В ответ на поступление в организм чужеродных веществ – антигенов, синтезируются специфические защитные белки – антитела (например, иммуноглобулины). Белки свертывающей системы (фибриноген, тромбин) предохраняют организм от неадекватной потери крови при ранениях.

9. Кроме того, протеины участвуют в экспрессии генетической информации (гистоны, протамины).

10. Зрительная. За принятие зрительных сигналов в сетчатке отвечает специфический белок – родопсин.

11. Поддерживают онкотическое давление крови и клеток (альбумины, глобулины).

12. Обеспечивают гомеостаз pH внутренней среды организма (буферные белковые системы).

13. Рецепторная. С помощью специальных рецепторных белков наружной поверхности плазматической мембраны клеткой воспринимаются информация о состоянии внешней среды, различные регуляторные сигналы.

14. Энергетическая. Только при патологических состояниях или голодании, белки распадаются с выделением энергии.

ВОПРОСЫ ДЛЯ САМОКОНТРОЛЯ

1. Что такое аминокислоты?

2. Формулы каких аминокислот Вы знаете? Напишите.

3. Что лежит в основе классификации аминокислот?

4. Какие функциональные группы могут включать аминокислоты?

5. Какие аминокислоты и почему относятся к незаменимым?

6. Какой вид имеет диссоциированная форма глу в кислой, нейтральной, щелочной средах?

7. Что такое ИЭТ? В какой среде она находится у вышеназванной аминокислоты?

8. Какие типы связей могут образовывать аминокислоты? Какие и почему называют добавочными?

9. Что такое пептидная связь? Изобразите кислый трипептид. Какой заряд он имеет в нейтральной, кислой средах?

10. Являются ли белки биополимерами? Почему?

11. В чём заключается основная роль первичной структуры?

12. Какой тип связи отвечает за формирование вторичной структуры?

13. Какой вид структуры отвечает за пространственное формирование молекулы белка?

14. Что лежит в основе электрофореза?

15. Почему альбумины при электрофорезе движутся быстрее?

16. Какими особенностями строения протеинов можно объяснить их биологические (какие?) свойства?

17. Чем отличается высаливание от денатурации?

18. Какие денатурирующие факторы Вы знаете? Объясните механизм эффекта высокой температуры.

19. Что такое сложные белки? Что лежит в основе их классификации?

20. Какие классы липопротеинов Вы знаете? Чем они отличаются друг от друга?

21. При каких обстоятельствах мицеллу, включающую белок и углевод, следует называть гликопротеином, а при каких – протеогликаном?

22. Отчего зависит окраска белков? Какие окрашенные вещества регистрируются в сложных белках?

23. К какому классу протеинов можно отнести фибриноген? Почему?