Нерастворимые в воде и водно-солевых растворах

- Белки опорных тканей – это протеины соединительной ткани образующие волокна (коллагены, эластины, ретикулин).

Коллаген – это общее название большого семейства похожих протеинов, которые являются основными структурными компонентами межклеточного матрикса многих тканей. На их долю приходится > 30% всех белков (кожи, сухожилий, фасций кровеносных сосудов, хрящей, зубов). Естественно, что в различных органах регистрируются разные типы коллагенов. В настоящее время описано 19 вариантов, различающихся первичной структурой полипептидных цепей, функциями и локализацией в организме. Данный вид белков отличают следующие особенности состава и строения.

1. Полипептидная цепь коллагена содержит около 1000 а/к остатков, чаще всего включает глицин, пролин и гидроксипролин, гидроксилизин.

2. Первичная структура коллагена – это три α-цепи с повторяющимися участками … –гли-про-Х-…, где Х – обычно аланин, нередко лизин или гидрокси пролин.

3. При формировании вторичной структуры нить коллагена укладывается в левозакрученную α-спираль, на один виток которой приходится 3 а/к остатка. Шаг спирали составляет 0,95 нм (почти вдвое больше обычного), поэтому она сильно растянута.

4. Все три спирализованные α–цепи перекручиваются относительно друг друга, образуя правозакрученную тройную суперспираль – тропоколлаген, удерживаемую с помощью водородных связей. Пролин и гидроксипролин обеспечивают стабильность структуры, ограничивая вращение вокруг цепей. Глицин, не имеющий радикала, находится внутри тропоколлагена, что позволяет частям плотно прилегать друг к другу. В результате такого скручивания образуются сшивки между молекулами тропоколлагена, создавая коллагеновые фибриллы. Плотная структура тройной спирали и обилие поперечных связей между субъединицами делает молекулу практически нерастижимой и очень упругой.

Эластин. В отличие от коллагена он включает около 800 а/к остатков, среди которых преобладают лизин, пролин, а также глицин, валин, аланин.

Это основной белок эластических волокон, которые в больших количествах содержатся в межклеточном веществе кожи, стенок кровеносных сосудов, связок, лёгких. Название этих фибрилл отражает их свойство - эластичность, т.е. способность возвращаться в исходное состояние после деформации, что обусловлено особенностями состава и строения белка. Его полипептидные цепи сохраняют гибкую случайную конформацию благодаря наличию пролина и гидрофобных радикалов. А главное – в эластине возникают совершенно уникальные сшивки, присущие только этому белку за счёт формирования таких структур, как лизиннорлейцин и десмозин, образованные соответственно 2-мя или 4-мя остатками лизина разных цепей;

Ретикулин отличается от коллагена наличием в своём составе серосодержащих аминокислот, которые образуя дисульфидные связи между цепочками, делают белок ещё более прочным.

- Белки покровных тканей:

Кератин - это протеин волос, ногтей, а также когтей, шерсти, меха. По строению его полипептидные цепи, образующие β – складчатый слой, включают до 12% серосодержащих аминокислот, с помощью которых отдельные нити прочно связываются между собой что обуславливает, например, форму волос (прямые или кудрявые), а отсюда и возможность изменения их структуры (химическая завивка).