Фибриллярные белки

Уровень организации этих белков включает лишь вторичную структуру, поэтому они не всегда растворимы в воде. Среди них выделяют:

1) Растворимые в воде и её солевых растворах

Миозин - основной сократительный белок. Мr = 470 тыс. Д. Его молекула имеет сильно вытянутую форму и состоит из субъединиц, в состав которых входит по две полипептидные цепи (Н - тяжёлые и L- лёгкие). Две первые (Н с Мr = 210 000) закручены относительно друг друга в a-спираль, образуя гидрофобный хвост. Конец каждой такой тяжёлой нити совместно с несколькими лёгкими (L) цепями создают глобулу – гидрофильную головку, способную соединяться с актином (рис. 11). Необычное строение создаёт возможность совмещать в молекуле совершенно разные функции: структурную и каталитическую. Фибриллярная часть обеспечивает образование нитей мышечного волокна, а глобулярная головка служит ферментом, гидролизуещем АТФ до АДФ и Р_н. Энергия, выделяющаяся в результате этой реакции, используется для осуществления мшечного сокращения.

Актин – глобулярный протеин с Мr = 42 000 Д. Это также сократительный белок, представлен мелкими гранулами (G – globula - форма), образующими цепь, которая в результате полимеризации приобретает структуру двухцепочечной спирали (F – fibrilla - актин) и напоминает нити бус, закрученные относительно друг друга (рис. 12).

Фибриноген – это гликопротеин с молекулярной массой 340 тыс. Д. Он синтезируется в печени и содержится в плазме крови. Молекула фибриногена состоит из 6 полипептидных цепей (2α, 2β, 2γ), связанных дисульфидными мостиками. Каждый протомер включает большое количество остатков аспартата и глутамата, что создаёт сильный отрицательный заряд, препятствующий агрегации. Фибриноген является I плазменным фактором свёртывания крови. Участвует в образовании фибринового сгустка, превращаясь в фибрин (фактор Iа) путём частичного протеолиза.