Особенности строения ферментов

Основу жизнедеятельности любого организма составляют химические процессы, которые обычно протекают с участием природных биокатализаторов, называемых ферментами, или энзимами. В научной литературе утвердились оба термина, но предпочтение отдают первому, хотя наука об этих соединениях называется энзимологией. Слово «фермент» происходит от лат.fеrmentum – закваска, слово – «энзим» от греч. еn – в, внутри и zyme – дрожжи.

Ферменты (энзимы) - это высокоспецифичные белки, являющиеся катализаторами, веществами, которые ускоряют химическую реакцию, но сами в её ходе не расходуются. Вещество, преобразуемое энзимом в результате взаимодействия в один или несколько конечных продуктов (Р) носит название субстрат (S). В настоящее время известно более 3700 биокатализаторов.

Фермент подчиняется общим законам катализа и обладает всеми свойствами, характерными для небиологических катализаторов, однако имеет и отличия, обусловленные особенностями строения.

Сходство ферментов с минеральными катализаторами:

1) Катализируют только энергетически возможные реакции, то есть те, которые могут протекать и без них.

2) Не способны изменять направление процесса.

3) Не сдвигают равновесие обратимой реакции, а лишь ускоряют его наступление.

4) Не расходуются в процессе катализа и выходят из реакции в первоначальном виде.

Oтличия энзимов от небиологических катализаторов:

1) Все ферменты имеют белковую природу, а минеральные катализаторы неорганического происхождения.

2) Характеризуются крупными размерами, потому что обычно состоят из более 100 аминокислотных остатков.

3) Интенсивность ферментативных реакций выше, чем у катализируемых небелковыми веществами и прямо пропорциональна количеству энзима. При минимальных концентрациях максимально увеличивают эффективность реакции (в 10⁷-10¹⁴ раз). Одна молекула биокатализатора способна преобразовать от 1000 до 1 млн. субстратов за минуту. Эта скорость недостижима для их небиологических аналогов.

4) Биокатализаторы обладают высокой специфичностью (избирательностью) действия по отношению к субстрату, минеральные же безразличны к его природе.

5) Энзимы катализируют реакции в очень мягких условиях (обычное давление, значения рН, близкие к нейтральным, невысокая tº ≈ 33⁰- 43⁰С), что их выгодно отличает от неорганических, чаще всего требующих ужесточение параметров (давление больше атмосферного, температура выше 100⁰С, среда сильно кислая или сильно щелочная).

6) Активность ферментов в клетках строго регулируется как на генетическом уровне, так и посредством определённых низкомолекулярных соединений (субстратов и продуктов реакции, катализируемой этими же энзимами) а также с помощью БАВ (витаминов, гормонов, медиаторов, ядов, лекарственных препаратов).

Биокатализаторы, как все протеины, обладают рядом свойств, характерных для высокомолекулярных веществ: амфотерностью, электрофоретической подвижностью и неспособностью к диализу через полупроницаемые мембраны. Их Mr колеблется от десятков тысяч до нескольких миллионов Дальтон. Энзимам присущи все особенности пространственной организации белковых молекул (первичная, вторичная, третичная и четвертичная структуры).

1.1. Энзим – сложный белок

В природе существуют как простые (реже), так в основном и сложные ферменты:

Первые представлены полипептидными цепями и при гидролизе распадаются исключительно на аминокислоты. Это в основном гидролитические ферменты, в частности пепсин, трипсин, липаза, уреаза, лизоцим, рибонуклеаза, фосфатаза и др.

Большинство энзимов относится к классу сложных, содержащих помимо полипептидного компонента (апофермента), какой-либо небелковый фрагмент (кофермент или кофактор), присутствие которого является абсолютно необходимым для каталитической активности. Он может иметь различную химическую природу и отличаться по прочности связи с апоферментом. Исходя из особенности строения, коферментами бывают органические соединения (активные формы витаминов РР, группы В), а кофактор – неорганические частицы (ионы металлов и другие электролиты).

Если апофермент связан прочной ковалентной связью с небелковым компонентом и этот комплекс не разделяется при выделении и очистке, то такой энзим получает название холофермент (холоэнзим), а кофермент – простетическая группа (например, ФАД, ФМН, биотин, липоевая кислота). Когда же между частями мицеллы связь непрочная (нековалентная) и они легко отделяются при диализе, то тогда небелковый фрагмент принято называеть коферментом (например, НАД⁺, НАД⁺Ф) или кофактором (ионы металлов: Mg²⁺, Мn²⁺, Са²⁺ и др.).