Третичная структура белка

Чередование α-спирализованных, β-структурированных и неспирализованных аморфных участков позволяет полипептидной цепи более плотно уложиться в пространстве. В разных белках наблюдается различное соотношение типов структур (Рис.4). Например, инсулин содержит 52% α-спирали и 6% β-структуры, трипсин – 14% и 45% соответственно.

Первичная структура малоорганизованных участков включает пролин, особое строение которого провоцирует в цепи изгибы. Формирование глобул происходит в водной среде клетки, поэтому гидрофобные радикалы аминокислот «прячутся» внутрь сферы, образуя «жирную» каплю, а гидрофильные – будут направлены наружу, способствуя созданию гидратной оболочки мицеллы. Поэтому подобные белки хорошо растворимы в воде.

Стабилизируется с помощью различных дополнительных (добавочных) связей, например:

· водородных – между атомом водорода и более электроотрицательными атомами —ОН, —СООН, —NH₂ группами радикалов аминокислот;

· дисульфидных – между остатками цистеина;

· гидрофобных – между радикалами алифатических и ароматических аминокислот;

· ионных – между группами —СОО^– глутамата или аспартата и —NH₃⁺ лизина или аргинина;

· псевдопептидных – между —СОО^– группами глутамата или аспартата и —NH₃⁺ группами лизина или аргинина;

· эфирных – между гидроксигруппами треонина и серина (простые) или карбоксильной группой (—СООН) аспартата, глутамата и –ОН гидроксикислот (сложноэфирная).

Биороль: способствует формированию четвертичной структуры, обуславливает выполнение функций.

1.4. Четвертичная структура белка – высший уровень организации

Когда глобулы состоят из двухиболее полипептидных цепей, ассоциированных между собой нековалентными (непептидными и недисульфидными) связями, то это свидетельствует, что они обладают четвертичной структурой. Подобные белки называются олигомерами, а их индивидуальные цепи – протомерами (мономерами, субъединицами). Если их молекулы содержат 2 протомера, это димеры, если 4 - тетрамеры и т.д. Их число всегда чётное (от 2 до 24).

Например, гемоглобин А (HbА) – белок эритроцитов, связывающий кислород, состоит из четырёх субъединиц (2 α- и 2 β) (Рис.5). Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) – фермент, принимающий активное участие в окислении и синтезе глюкозы, также включает 4 протомера – Н (heart) и М (muscle) в разных сочетаниях: Н₄, Н₃М₁, Н₂М₂, Н₁М₃, М₄. Креатинкиназа – энзим, используемый в регенерации АТФ при мышечном сокращении, имеет только две субъединицы – В (brain) и М (muscle) в разных сочетаниях: ВВ, ВМ или ММ. Взаимодействие протомеров друг с другом осуществляется по принципу комплементарности, т.е. их поверхность подходит друг другу по геометрической форме и по функциональным группам аминокислот (возникновение ионных и водородных связей).

Стабилизируется с помощью добавочных связей.

Биороль: отвечает за проявление специфических функций белка, выполнение которых обеспечивает только мультимер; его диссоциация приводит к снижению или потере активности протеина.

Особенности строения обуславливают свойства белков.