Теоретическая часть. Ферменты или энзимы — специфические белки, которые играют роль биологических катализаторов

Ферменты или энзимы — специфические белки, которые играют роль биологических катализаторов. Они входят в состав клеток и тканей живых организмов. Благодаря ферментам обмен веществ протекает с большой скоростью при обычной температуре тела и без участия сильнодействующих химических реагентов.

Белковую часть сложных белков ферментов; называют апоферментом, а небелковую часть — кофактором. Кофактор условно разделяют на кофермент (коэнзим), легкодиссоциирующую и простетическую группу, труднодиссоциирующую. Кофермент легко присоединяется к различным апоферментам, а простетическая группа соединяется только с одним и тем же апоферментом.

Функции и свойства апофермента и кофактора следующие. Апофермент термолабилен, определяет специфичность фермента, участвует в соединении фермента с субстратом [S], активирует кофактор. Кофактор термостабилен, стабилизирует апофермент, участвует в катализе.

В роли кофактора могут выступать ионы металлов (Na⁺, К⁺, Mg⁺², Са⁺², Fe⁺²) и микроэлементы (Mn²⁺, Cu²⁺, Zn²⁺ и др.). Коферменты часто бывают представлены веществами органической природы — нуклеотидами, витаминами и др.

Согласно современным представлениям, ферменты увеличивают скорость химических реакций, снижая энергетический барьер данной реакции. Это положение лежит в основе теории Михаэлиса—Ментен — теории образования фермент—субстратного комплекса. По этой теории ферментативное действие зависит от скорости образования комплекса фермента с субстратом и скорости последующего распада этого комплекса с образованием продукта реакции и освобождением фермента.

Для каждого фермента можно определить константу Михаэлиса (Km):

где Кm — константа Михаэлиса, [S] – концентрация субстрата, V mах — максимальная скорость реакции (при насыщении фермента субстратом), V — скорость реакции в условиях опыта.

По величине Кm можно судить о скорости ферментативной реакции: чем ниже числовое значение Кm, тем выше активность фермента (тем легче образуется фермент — субстратный комплекс и продукты реакции).

Характерные свойства ферментов:

- чувствительность к изменению реакции среды, зависимость активности фермента от величины рН;

- специфичность действия;

- термолабильность и температурный оптимум действия ферментов;

- влияние на активность ферментов различных веществ — активаторов и ингибиторов.