Строение белковой молекулы

Биохимия

Лекции

2 курс

2013-2014 уч.год

Трубицына Виктория Владимировна, 03011208

ТЕМА 1. 3

ВВЕДЕНИЕ В БИОХИМИЮ. БЕЛКИ.. 3

ТЕМА 2. 6

ФЕРМЕНТЫ.. 6

ТЕМА 3. 16

СТРОЕНИЕ НУКЛЕИНОВЫХ КИСЛОТ. 16

ТЕМА 4. 17

МАТРИЧНЫЕ БИОСИНТЕЗЫ.. 17

ТЕМА 5. 25

ЭНЕРГЕТИЧЕСКИЙ ОБМЕН. ОБЩИЙ ПУТЬ КАТАБОЛИЗМА. 25

СИНТЕЗ АТФ. 25

ТЕМА 6. 33

ОБМЕН ВЕЩЕСТВ: ОБМЕН УГЛЕВОДОВ.. 33

ТЕМА 7. 44

ОБМЕН ВЕЩЕСТВ: ОБМЕН ЛИПИДОВ.. 44

ТЕМА 8. 57

ОБМЕН ВЕЩЕСТВ: ОБМЕН БЕЛКОВ.. 57

ТЕМА 9. 62

РЕГУЛЯЦИЯ ОБМЕНА ВЕЩЕСТВ: ГОРМОНЫ. 62

ТЕМА 10. 81

ПЕЧЕНЬ. 81

ТЕМА 11. 87

ГЕМОСТАЗ. 87

ТЕМА 12. 95

СОЕДИНИТЕЛЬНАЯ ТКАНЬ. 95

ТЕМА 1

ВВЕДЕНИЕ В БИОХИМИЮ. БЕЛКИ

Биохимия – это наука о молекулярных основах жизни.

· Статическая – химические формулы строения веществ

· Динамическая – последовательность реакций и процессов

· Функциональная – биохимия тканей и органов.

Белки – это биополимеры, состоящие из α-аминокислотных остатков, которые соединены между собой пептидной связью.

· Пептиды – цепочка до 10 аминокислотных остатков

· Полипептиды – более 10 аминокислотных остатков

· Протеины = белки – от 6 000 аминокислотных остатков

Строение белковой молекулы

Первичная структура – последовательность аминокислотных остатков, соединенных пептидной связью.

Начинается со свободной аминогруппы (N-конец), завершается свободной карбоксильной группой (С – конец).

При рН > 7 (кровь) пептидная связь енолизируется.

Наличие С = С придает пептидной связи планарный характер, т. е. вращение между N и О затруднено, что делает первичную структуру белков более жесткой.

NB!: Первичная структура белка имеет важное значение для индивидуальных (нативных) свойств пептида, полипептида и белков, Т. Е. последовательность аминокислот в любом белке строго специфична и детерминирована генами. Такая последовательность аминокислот формирует уникальную для каждого белка вторичную, третичную и четвертичную структуру.

К первичной структуре можно отнести дисульфидные мостики, образованные остатками цистеина.

– S – S –

Следовательно, первичная структура стабилизируется ковалентными связями между аминокислотными остатками.

Вторичная структура

1) α – спираль – поддерживается водородными связями между пептидными связями (рис.1)

Водородные связи играют роль во взаимодействии между молекулами Н₂О, поддержании структуры белков, нуклеиновых кислот. Они всегда возникают между электроотрицательным атомом (N или О) и Н, который связан ковалентной связью с электроотрицательным атомом.

2) β –складчатая структура – параллельно идущие полипептидные цепи, которые связаны водородными связями (рис. 2).

3) Смешанная вторичная структура – чередование α –спирали и β –складчатой структуры.

4) * Вторичная структура молекулы коллагена

В основе - стерическое взаимодействие между кольцами остатков пролина (водородных связей в первичной структуре нет).

Отличие тройной спирали предшественника коллагена состоит в том, что водородные связи образованы гидроксигруппами остатков гидроксипролина.

Третичная - специфичная для каждого белка пространственная упаковка молекулы.

Имеющие гидрофобный характер радикалы аминокислотных остатков ориентированы внутрь молекулы, а гидрофильные (О⁺, NН₃⁺, СОО^-) – на поверхности молекулы.

Структуру поддерживают гидрофобные взаимодействия межу углеводородными радикалами аминокислот.

Находящиеся на поверхности функциональные группы могут давать сложноэфирные связи, водно-солевые мостики и т. д. Эти функциональные группы способствуют связыванию молекул воды и образованию гидратной оболочки.

Каждый белок имеет собственную третичную структуру. Небольшое изменение ее может привести к потере физиологических функций белка.

Четвертичная – нежесткое соединение отдельных третичных образований, которые называются субъединицами.

Поддерживается водородными связями.

Классический пример – гемоглобин, состоит из 4 субъединиц.

В организме обнаружены более сложные структурные образования (некоторые ферментные комплексы, которые состоят из нескольких связанных четвертичных образований – пируватдекарбоксилазный комплекс).