В основе всех 4 типов регуляции лежит изменение конформации ферментов

1. Путем фосфорилирования или дефосфорилирования.

1) Неактивный фермент состоит из одной субъединицы или одной ппц

2) При присоединении остатков фосфорной кислоты к ферменту (по остаткам серина или треонина) меняется конформация фермента

3) И он становится активным (обратимая реакция)

2. Частичный протеолиз (отщепление части ппц) – необратимый тип.

1) Фермент неактивный – ппц.

2) В результате отщепления части цепи изменяется конформация ферментов.

3) И он становится активным.

Так действуют ферменты, участвующие в переваривании. Например, неактивный трипсиноген (фермент поджелудочной железы) активируется путем отщепления шести аминокислотных остатков:

3. При помощи белок-белковых взаимодействий (обратимая реакция)

1) Неактивный фермент состоит из одной или нескольких субъединиц, которые связаны с белком-регулятором.

2) Под действием различных факторов происходит отщепление белка-регулятора, а фермент меняет конформацию.

3) Фермент активируется.

4. Аллостерическая регуляция (обратимая реакция)

1) Фермент состоит из двух или более субъединиц. Субъединицы работают согласовано.

Например, к неактивному ферменту регуляторной субъединицы (с АлЦ) присоединяется активатор.

2) В результате меняется конформация регуляторной субъединицы, через место контакта субъединиц эти изменения передаются на каталитическую единицу (с АЦ), она меняет конформацию и конфигурацию АЦ.

3) Фермент активный

Так же можно подавить активность фермента ингибитором.

Например: В метаболических путях аллостерические ферменты катализируют ключевые реакции метаболизма и могут ингибироваться конечным продуктом метаболического пути. Такой вид ингибирования - обратная отрицательная связь = ретроингибирование.

Метаболический путь – цепь последовательных биохимических реакций, в которых продукт одной реакции является субстратом для следующей реакции.

Аллостерические ферменты катализируют необратимые реакции и часто ингибируются конечным продуктом (ретроингибирование).