Биологическая ценность белков

Состояние белкового обмена целостного организма зависит не только от коли­чества принимаемого с пищей белка, но и от качественного его состава. В опытах на животных было показано, что получение одинакового количества разных пище­вых белков приводит в ряде случаев к развитию отрицательного азотистого баланса. Так, скармливание одних и тех же количеств казеина и желатина крысам приводило к положительному азотистому балансу в первом случае и к отрицательному — во вто­ром. Все дело заключается в различном аминокислотном составе белков, что послу­жило основанием для предположения о существовании в природе якобы «неполно­ценных» белков. Оказывается, из 20 аминокислот в желатине почти отсутствуют (или содержатся в малых количествах) валин, тирозин, метионин и цистеин, кроме того, желатин характеризуется другим, отличным от казеина процентным содержа­нием отдельных аминокислот. Этим можно объяснить, что замена в питании крыс казеина на желатин приводит к развитию отрицательного азотистого баланса. Эти данные свидетельствуют о том, что различные белки обладают неодинаковой пище­вой ценностью. Поэтому для удовлетворения пластических потребностей организма требуются достаточные количества разных белков пищи. По-видимому, справедливо положение, что чем ближе аминокислотный состав принимаемого пищевого белка к аминокислотному составу белков тела, тем выше его биологическая цен­ность. Следует, однако, отметить, что степень усвоения пищевого белка зависит также от эффективности его распада под влиянием ферментов желудочно-кишечного тракта. Ряд белковых веществ (например, шерсть, волосы, перья и др.), несмотря на их близкий аминокислотный состав к белкам тела человека, почти не исполь­зуются в качестве пищевого белка, поскольку они не гидролизуются протеиназами кишечника человека и большинства животных.

С понятием биологической ценности белков тесно связан вопрос об эссенциаль-ных, незаменимых аминокислотах. Живые организмы существенно различаются в за­висимости от их способности синтезировать аминокислоты и азотсодержащие соеди­нения, которые они могут использовать для биосинтеза аминокислот. Высшие расте-

ния, например, могут синтезировать все необходимое для белкового синтеза амино­кислоты, причем могут использовать для этого аммиак или нитраты в качестве источника азота. Микроорганизмы обладают различной способностью синтезировать аминокислоты; в частности, если Е. coli синтезирует все аминокислоты, используя нитриты и нитраты или аммиак, то молочнокислые бактерии не обладают этой способностью и получают аминокислоты в готовом виде из молока. Высшие позво­ночные животные не синтезируют все необходимые аминокислоты. В организме чело­века и белых к рыс синтезируются только 10 из 20 не обходимых аминокислот; это так называемые заменимые ами нокисло ты. Они могут быть синтезированы из продуктов обмена углеводов и липидов. Остальные 10 аминокислот не синтези­руются в организме, поэтому они были наз ваны жизненно необходимыми, эссенциаль- _ ными, или незаменимыми ами н-о~~к~йс л о тами (табл. 11.1).

Таблица 11.1. Заменимые и незаменимые аминокислоты

Заменимые	Незаменимые	Заменимые	Незаменимые
Алании Аспарагин Аспарагиновая кислота Глицин Глутамин	Аргинин ' Валин Гистидин ' Изолейцин Лейцин	Глутаминовая кислота Пролин Серии Тирозин Цистеин (цистин)	Лизин Метионин Треонин Триптофан Фенилаланин

Таблица 11.2. Минимальная суточная потребность организма человека в независимых аминокислотах (рекомендации ФАО и ВОЗ)

¹ Частично заменимые.

Незаменимость указанных аминокислот для роста и раз­вития организма животных и человека связана с отсутствием способности тканей синтезиро­вать углеродные скелеты неза­менимых аминокислот,посколь­ку процесс аминирования соот­ветствующих кетопроизводных осуществляется сравнительно легко посредством реакций трансаминирования. Следова­тельно, для обеспечения нор­мальной жизнедеятельности че­ловека и животных все эти 10 аминокислот должны посту­пать с пищей.

Следует указать, что для взрослого человека аргинин и гистидин оказались частично

заменимыми. В наблюдениях Г. Роуза на людях, получавших искусственную пищу, в которой белок был полностью заменен смесью 20 аминокислот, установлено, что для сохранения нормальной массы тела и работоспособности имеет значение не только определенное количество каждой аминокислоты и соотношение незаме­нимых аминокислот в подобной диете, но и содержание в ней общего азота, В табл. 11.2 приведена минимальная суточная потребность организма человека в не­заменимых аминокислотах, обеспечивающая азотистое равновесие.

Исключение какой-либо незаменимой аминокислоты из пищевой смеси сопровож­далось развитием отрицательного азотистого баланса, истощением, остановкой роста,

Аминокислота	Потребность индивидуума, г/сут	Потребность в расчете на массу тела, в мг/кг
Apr	1,8	Взрослый организм не
Гис	0,9	нуждается
Иле	0,7
Лей	1,1
Лиз	0,8
Мет (Цис)'	1,1
Фен (Тир) 2	1,1
Тре	0,5
Трп	0,25	3,5
Вал	0,80

¹ Цистеин снижает потребность в метионине на 80 %. - Тирозин снижает потребность в фенилаланине на 70 '

нарушениями со стороны нервной системы и др. В опытах на крысах были уста­новлены следующие пропорциональные величины незаменимых аминокислот, необхо­димых для оптимального роста, относительно триптофана, принятого за единицу; лизина — 5; лейцина —4; вали на — 3,5; фенилаланина — 3,5; метионина — 3; изолей-цина — 2,5; треонина — 2,5; гистидина — 2; аргинина— 1. Имеются доказательства, что такое же соотношение незаменимых аминокислот требуется для человека.

Последствия недостаточного содержания какой-либо незаменимой аминокислоты в пище более подробно изучены на животных. Отсутствие или недостаток валина и лизина, например, приводит к остановке роста и развитию тяжелой клинической картины, напоминающей авитаминоз у животных.

Следует особо подчеркнуть, что недостаток в пище одной незаменимой амино­кислоты ведет к неполному усвоению других аминокислот. Вместе с тем в опытах на животных было показано, что потребности в незаменимом фенилаланине могут быть частично компенсированы заменимой аминокислотой — тирозином. Точно так же потребности в метионине могут быть частично замещены гомоцистеином с добав­лением необходимого количества доноров метальных групп. Глутаминовая кислота снижает потребности в аргинине. Необходимо учитывать и видовые различия при определении незаменимости отдельных аминокислот. Для цыплят, например, глицин оказался незаменимым фактором роста.

Для оценки биологической ценности пищевого белка важное значение имеет знание его аминокислотного состава. Так, скармливание крысам казеина (белок мо­лока) и белка зеина, выделенного из кукурузы, который не содержит в своем составе лизина и практически триптофана, показало, что при получении казеина рост животных не нарушался. Замена казеина зеином приводила к постепенному отставанию в росте и снижению массы тела животных. Добавление к зеину только триптофана предотвращало снижение массы тела, но не увеличивало рост; при до­бавлении к рациону еще и лизина масса тела прогрессивно нарастала. Таким обра­зом, скармливание выделенного из кукурузного зерна белка зеина, не содержащего двух незаменимых аминокислот, приводит к остановке роста, уменьшению массы тела животных и развитию отрицательного азотистого баланса.

Однако человек и животные питаются не искусственно выделенными, а нату­ральными белками, входящими в состав смешанной пищи, в которой обычно со­держится весь набор незаменимых аминокислот. Так, например, цельное кукурузное зерно содержит 2,5 % лизина, 0,7 % триптофана, в то время как зеин не содержит лизина вообще, а триптофана всего 0,1 %. Этот пример лишний раз свидетельствует о том, что в природе неполноценных белков почти не существует и что следует, очевидно, лишь различать биологически более ценные и менее ценные (в питатель­ном отношении) белки (табл. 11.3).

Биологическая ценность пищевого белка целиком зависит от степени его усвое­ния организмом, что в свою очередь определяется соответствием между аминокислот­ным составом потребляемого белка и аминокислотным составом белков тела. Такой белок лучше используется организмом для синтеза белков тканей. Для чело­века, например, белки мяса, молока, яиц биологически более ценны, поскольку их аминокислотный состав ближе к аминокислотному составу органов и тканей чело­века. Сказанное вовсе не исключает приема растительных белков, в которых содер­жится необходимый набор аминокислот, но в другом соотношении. Поэтому для биосинтеза одного и того же количества собственных белков тела человеку потре­буется значительно больше растительных белков, чем животных.

Таким образом, для нормального роста и гармоничного развития организма человека исключительно большое значение имеют составление и подбор пищевых продуктов, содержащих оптимальный аминокислотный состав и обеспечивающих физиологически полноценное питание для разных возрастных групп населения с учетом не только возраста и пола, но и различных климатических условий, характера труда, сезона года и т. д.

Таблица 11.3. Содержание незаменимых аминокислот в белках различного происхождения

			Содержание (в %	на сухую массу)
Аминокислота	пшеничная	соевая		рыбная			коровье	кормовые
	мука	мука		мука			молоко	дрожжи
Apr	4,2	4,7		5,0	7,7		4,1
Гис	2,2	2,4		2,3			2,6	1,7
Иле	4,2	5,4		4,6	6,0		7,8	5,5
Лей	7,0	7,7		7,8	8,0		11,0	7,6
Лиз	1,9	6,5		7,5	10,0		8,7	6,8
Мет	1,5	1,4		2,6	3,2		0,8	1,2
Фен	5JL	5,1		4,0	5,0		5,5	3,9
Тре	2,7	4,0		4,2	5,0		4,7	.5,4
Трп	0,8	1,5		1,2	1,4		1,5	1.6,
Вал	4,1	5,0		5,2	5,5		JU-	6,0

БЕЛКОВЫЕ РЕЗЕРВЫ

Под термином «резервные» белки понимают не особые отложения белков, а легкомобилизуемые при необходимости тканевые белки, которые после гидролиза под действием тканевых протеиназ служат поставщиками аминокислот, необходимых для синтеза ферментов, гормонов и др. Опыты на животных показали, что при голо­дании, например, наблюдается неравномерное изменение массы отдельных органов и тканей; в значительно большей степени снижается масса печени. Многочисленные наблюдения над больными в клинике также свидетельствуют, что при голодании и тяжелых инфекционных заболеваниях, когда наблюдается интенсивный распад орга-нов_; в первую очередь снижается масса печени и мышц, без существенного изменения массы мозга и сердца. Организм за счет распада белков печени и мышц обеспечи­вает нормальную деятельность жизненно важных органов. На основании этих данных принято считать, что белки плазмы крови, печени и мышц могут служить в качестве «резервных», хотя эти резервы по своему существу резко отличаются от резервов углеводов (отложение гликогена в печени и мышцах) и липидов (отложение тригли-церидов в жировых депо). Следует, однако, подчеркнуть, что существование в орга­низме механизма срочной мобилизации белковых ресурсов в экстремальных условиях (голодание, тяжелая интоксикация, потеря крови и др.), несомненно, имеет важное физиологическое значение.

ПАРЕНТЕРАЛЬНОЕ БЕЛКОВОЕ ПИТАНИЕ

Весьма важной для клинической практики является проблема парентерального белкового питания. Как известно, белки пищи могут быть использованы организмом человека только после предварительного переваривания и расщепления их в желу­дочно-кишечном тракте до свободных аминокислот. Введение белков парентерально, т. е. минуя кишечный тракт, приводит к развитию сенсибилизации (повышенной чув­ствительности организма к чужеродному белку), а повторное введение белков может привести к анафилаксии — шоковому состоянию организма. Между тем к такому методу введения белка иногда вынуждены прибегать клиницисты, в частности в хи­рургической практике при непроходимости пищевода на почве ожогов и отравлений, при тяжелых раковых поражениях пищевода и желудка, после операции на желудке и кишечнике и др. Для предотвращения тяжелых осложнений, возникающих после парентерального введения белковых растворов, в настоящее время для белкового питания используют гидролизаты белков (смесь аминокислот). Введение аминокислот-

ной смеси не вызывает аллергических реакций, поскольку свободные аминокислоты не обладают в отличие от белков ни видовой, ни тканевой специфичностью. Дли­тельные наблюдения над больными в клинических условиях свидетельствуют, что потребности организма в белках могут быть полностью компенсированы введением смеси аминокислот. Нельзя не указать, однако, и на ряд побочных отрицательных реакций организма в ответ на введение гидролизатов белков, в частности на нару­шение психической деятельности.