Влияние на активность ферментов активаторов и ингибиторов

К числу факторов, повышающих активность ферментов, относятся катионы металлов и некоторые анионы. Чаще всего активаторами ферментов являются катионы Mg²⁺, Mn²⁺, Zn²⁺, K⁺ и Со²⁺, а из анионов — С1^─. Катионы действуют на ферменты по-разному. В одних случаях они облегчают образование фермент-субстратного комплекса, в других — способствуют присоединению кофермента к апоферменту, либо присоединяются к аллостерическому центру фермента и изменяют его третичную структуру, в результате чего субстратный и каталитический центры приобретают наиболее выгодную для осуществления катализа конфигурацию.

Ингибиторы тормозят действие ферментов. Ингибиторами могут быть как эндогенные, так и экзогенные вещества. Механизмы ингиби-рующего действия различных химических соединений разнообразны.

Биологические катализаторы по ряду признаков резко отличаются от неорганических катализаторов.

1. по сравнению с неорганическими катализаторами ферменты работают в очень мягких условиях (низкая температура, нормальное давление, невысокие значения рН среды и т. д).

2. ферменты обладают высокой специфичностью действия, что не наблюдается у катализаторов неорганической природы. Каждый фермент ускоряет, как правило, только одну химическую реакцию или, в крайнем случае, группу реакций одного типа.

3. связано с белковой природой ферментов. Сюда относятся термолабильность, зависимость активности от рН среды и наличия активаторов и ингибиторов.

4. процесс ферментативного катализа строжайшим образом организован в пространстве и во времени. Кооперативность и жесткая запрограммированность этапов действия – вот что отличает механизм биокатализа от действия катализаторов иной природы.

Основные понятия и термины темы.

Аллостерический центр фермента — участок белковой молекулы фермента, при присоединении к которому какого-либо низкомолекулярного вещества изменяется активность фермента.

.Активный центр фермента — совокупность каталитического и субстратного центров фермента.

Апофермент — белковая часть сложного фермента.

Каталитический центр фермента — участок фермента, отвечающий за катализ. Для простых ферментов — это уникальное сочетание аминокислотных остатков, стоящих на разных участках полипептидной цепи; для сложного фермента — это кофермент.

Кофермент — небелковая составляющая сложного фермента, отвечающая за катализ.

Субстрат — вещество, подвергающееся ферментативному воздействию.

Субстратный центр фермента — участок полипептидной цепи фермента, в котором происходит присоединение субстрата.

Ферменты (энзимы) — биокатализаторы белковой природы.

Фолофермент — сложный (двухкомпонентный) фермент.

Энзимология (ферментология) -- раздел биохимии, изучающий ферменты.

Вопросы и задания.

1. Какова химическая природа и биологическая роль ферментов?

2. Какие центры выделяют в составе ферментов? Охарактеризуйте каждый центр простого и сложного фермента.

3. Что понимают под фермент-субстратным комплексом? Какими связями связаны фермент и субстрат в фермент-субстратном комплексе?

4. Каким образом влияет температура на образование фермент-субстратного комплекса?

5. Пепсин гидролизует белки в желудке. Укажите, в какой среде (кислой, нейтральной, щелочной) пепсин проявляет максимальную активность.

6. В состав какого кофермента входит витамин В₆? Напишите его структурную формулу и назовите его.

7. Какие витамины входят в состав коферментов НАД, ФАД, КоА?

8. Назовите по рациональной номенклатуре ферменты, катализирующие гидролиз: а) дипептида; б) лактозы; в) сахарозы; г) амилозы.

9. Какие реакции катализируют ферменты класса оксидоредуктаз? Приведите пример процесса, катализируемого дегидрогеназой.

10. Напишите схемы реакций, назовите ферменты, ускоряющие указанные реакции, и определите класс ферментов:

а) Глюкоза + АТФ → Глюкозо-6-фосфат;

б) Глюкозо-1-фосфат → Глюкозо-6-фосфат;

в) Молочная кислота + НАД⁺ → Пировиноградная кислота + НАДН + Н⁺;

г) Алании + Н₂О-→-Молочная кислота + NH₃;

д) Алании → Этиламин + СО₂.