Функциональные центры фермента

Активный центр – это фрагмент энзима, который взаимодействует с субстратом (S) для образования энзим-субстратного комплекса (ES). Он является результатом комплексирования кофермента с апоферментом. В нём условно выделяют так называемый связывающий участок, или контактную площадку, которая обеспечивает сближение с субстратом и формирование ES-комплекса, и каталитический участок, где непосредственно осуществляется химическая реакция. Количество активных центров в олигомерных биокатализаторах может быть равно числу субъединиц.

Помимо данного функционального локуса в молекуле энзима может присутствует также аллостерический центр (от греч. allos – другой, иной и steros – пространственный, структурный) - это фрагмент полипептидной цепи, расположенной вдали от активного центра, взаимодействует с низкомолекулярными веществами (эффекторами, или модификаторами), регулируя активность фермента. Иногда подобных доменов может быть несколько. Присоединение эффектора к данному участку приводит к изменениям третичной, часто даже четвертичной структуры молекулы и соответственно сдвигам в конфигурации активного центра, вызывая снижение или повышение энзиматического сродства.