Б) 1/2 максимальной

в) 1/5 максимальой

г) 1/10 максимальной

15.

Кофермент это:

а) белковая часть фермента

б) аллостерический регулятор

В) небелковая часть фермента

г) конкурентный ингибитор

16.

Кофермент дегидрогеназ

А) никотинамидадениндинуклеотид

б) тетрагидрофолиевая кислота

в) пиридоксальфосфат

г) биотин

17.

Кофермент аминотрансфераз:

а) никотинамидадениндинуклеотид

б) тетрагидрофолиевая кислота

В) пиридоксальфосфат

г) биотин

18.

Соответствие между структурными компонентами фермента и их химической составляющей:

б1) кофермент

а 2) кофактор

в 3) апофермент

а) ионы металлов

б) органические вещества небелковой природы

в) белковая часть фермента

19.

Механизмом активации ферментов не является:

а) ограниченный протеолиз

б) действие аллостерических эффекторов

В) денатурация

г) фосфорилирование-дефосфорилирование

д) ассоциация-диссоциация субъединиц

20.

Механизм активации цАМФ-зависимой протеинкиназы:

а) ограниченный протеолиз

б) дефосфорилирование

В) диссоциация протомеров

г) ассоциация протомеров

21.

Механизм активации пищеварительных ферментов:

а) ограниченный протеолиз

б) диссоциация протомеров

в) ассоциация протомеров

г) дефосфорилирование

22.

Механизм активации ферментов при участии протеинкиназы:

а) ограниченный протеолиз

б) диссоциация протомеров

в) ассоциация протомеров

г) фосфорилирование

23.

Механизм активации ферментов при участии протеинфосфатаз:

а) ограниченный протеолиз

б) диссоциация протомеров

в) ассоциация протомеров

г ) дефосфорилирование

24.
Конкурентными ингибиторами ферментов являются:

а) катионы металлов

б) вещества по структуре подобные субстрату

в) вещества по структуре подобные продукту

г) витамины

25.

Конкурентные ингибиторы изменяют:

а) Vmax реакции

Б) Km фермента

в) Km и Vmax.

г) специфичность взаимодействия фермента и субстрата

26.

Особенность аллостерических ферментов:

а) имеют каталитический и регуляторный центры в одной субъединице

б) присоединяет ингибитор в активный центр

в) имеют каталитический и регуляторные центры в разных субъединицах

г) присоединяет активатор в активный центр

27.
Аллостерическим ингибитором фермента может быть:

а) продукт превращения субстрата

б) кофермент

в) субстрат

г) конкурентный ингибитор

28.
Аллостерические ферменты могут иметь:

а) только один аллостерический центр

б) несколько аллостерических центров

в) в процессе ферментативной реакции число аллостерических центров может меняться

29.
Мультиферментные комплексы представляют собой:

а) совокупность ферментов одного класса

б) совокупность ферментов, катализирующих сходные реакции

в ) совокупность ферментов разных классов, катализирующих реакции последовательного превращения субстрата

30.

Изоферменты:

а) имеют изостерические регуляторы

б) катализируют разнотипные реакции

г) катализируют одну и ту же реакцию

д) принадлежат к классу изомераз

31.

Основополагающий признак классификации ферментов:

а) химическая структура

б) субстратная специфичность

в) активность

г ) тип катализируемой реакции

32.

Ферменты, расщепляющие химические связи без присоединения воды:

а) лиазы

б) гидролазы

в) оксидоредуктазы

г) лигазы

д) трансферазы

е) изомеразы

33.

Ферменты, расщепляющие химические связи с присоединением воды:

а) лиазы

Б) гидролазы

в) оксидоредуктазы

г) лигазы

д) трансферазы

е) изомеразы

34.

Ферменты, катализирующие перенос групп атомов внутри молекулы:

а) лиазы

б) гидролазы

в) оксидоредуктазы

г) лигазы

д) трансферазы

Е) изомеразы

35.

Ферменты, катализирующие перенос групп атомов от одного субстрата к другому:

а) лиазы

б) гидролазы

в) оксидоредуктазы

г) лигазы

Д) трансферазы

е) изомеразы

36.

Ферменты, катализирующие перенос электронов и протонов от одного субстрата к другому:

а) лиазы

б) гидролазы