Дезаминирование аминокислот

23.5.1. Дезаминирование аминокислот – отщепление аминогруппы от аминокислоты с образованием аммиака (NН 3). В тканях человека преобладает окислительное дезаминирование, то есть сопряжённое с переносом водорода.

23.5.2. Большинство ферментов, участвующих в окислительном дезаминировании аминокислот, при физиологических значениях рН малоактивны. Поэтому основная роль в окислительном дезаминировании принадлежит глутаматдегидрогеназе, которая катализирует прямое окислительное дезаминирование глутамата. В качестве кофермента используются НАД + или НАДФ + (производные витамина РР). Реакция обратима.

Глутаматдегидрогеназа – аллостерический фермент, его аллостерическими активаторами являются АДФ и ГДФ, аллостерическими ингибиторами – АТФ, ГТФ и НАДН.

23.5.3. Непрямое дезаминирование характерно для большинства аминокислот. Оно называется непрямым, потому что происходит в 2 этапа:

на первом этапе аминокислота подвергается трансаминированию с образованием глутамата;

на втором этапе происходит окислительное дезаминирование глутамата (см. рисунок 21.3).

Рисунок 23.3. Схема непрямого дезаминирования аминокислот.

Участие аминотрансфераз в этом процессе позволяет собрать аминогруппы различных аминокислот в составе одной аминокислоты – глутамата, который затем подвергается окислению с образованием аммиака и α-кетоглутарата.