Механизм мышечного сокращения

Мышцы состоят из мышечных волокон, которые имеют диаметр от 10 до 100 микрон, длину от 5 до 400 микрон. В каждом мышечном волокне содержится до 1000 сократительных элементов (до 1000 миофибрилл - каждое мышечное волокно). Каждая миофибрилла состоит из множества параллельно лежащих тонких и толстых нитей. Толстые нити - это белок миозин, тонкие нити - это белок актин и расположенные на нем вспомогательные белки тропонин и тропомиозин. Это важнейшие сократительные белки. Демонстрация рисунка "Толстые и тонкие нити"

К Z-мембране прикреплены нити актина. Между двумя нитями актина лежит одна толстая нить миозина (между двумя Z-мембранами) и она взаимодействует с двумя нитями актина. На нитях миозина есть выросты (ножки), на концах выростов имеются головки миозина (150 молекул миозина). Головки ножек миозина обладают АТФ-азной активностью. Так как именно головки миозина (именно эта АТФ-аза) катализирует АТФ и высвобождающаяся при этом энергия обеспечивает мышечные сокращения (при взаимодействии актина и миозина). На актине меются активные центры определенной формы, с которым будут взаимодействовать головки миозина. Кроме этих двух важнейших сократительных белков есть еще два белка:

- тропомиозин (в сотоянии покоя, т.е. когда мышца расслаблена, пространственно препятствует взаимодействию головок миозина с активными центрами актина. Он находится радом с ними). Рядом с тропомиозином находится молекула тропонина.