Вопрос №10. Уровни организации белков

· Первичная. Последовательность АК, пептидные связи. Имеет 3'-конец и 5'-конец.

· Вторичная: α-спирали, β-листы. Они могут содержаться в одной молекуле белка, водородны связи (между О и Н). В одной и той же молекуле белка могут присутствовать сколько-то участков спиралей, сколько-то участков, не имеющих вторичной структуры (линейные).

· Третичная. Трехмерная укладка. Фундаментальная основа чувствительности. Имеются ковалентные связи (между двумя остатками цистеина — дисульфидные мостики); водородные связи; гидрофильно-гидрофобные взаимодействия. Гидрофобные связи очень слабые, но если они достаточно выражены, то заставляют молекулу поддерживать 3d структуру. Цистеин – SH (шта?)

· Четвертичная. Способность белков участвовать в сложнейших комплексах – голоферменты, гемоглобин. В состав гемоглобина входят: 2 α-глобина, 2 β-глобина, гем и Fe^2+/3+. Все виды связи.

При определенных обстоятельствах молекула белка способна менять свою 4тичную, 3тичную и 2ичную структуру, в результате белок меняет свою конформацию, что приводит к изменению его химических свойств и функций. Принципиальная способность белков специфически изменять свою конфигурацию в ответ на определенные внешние воздействия является молекулярной основой всеобщего биологического свойства: чувствительность, раздражимость. Ни один белок ни в одном организме не может быть синтезирован в отсутствии информации о его АК последовательности. Это генетическая информация. Она записана в виде генов в молекуле ДНК. Говорим о белках, думаем о генах.

Есть L-форма (амино-групаа слева, карбоксильная - справа) и D-форма (наоборот), т.е. они энантиомеры (зеркальные изомеры). У организмов чаще всего L-форма. Есть -АК (амино- и карбоксильная группы у одного атома С) и -АК (амино- и карбоксильная группы у разных атомов С). Пептидная связь - это характеристика положения атомов, а не тип химической связи.